Лектин

редактировать
Боковой гемагглютинин

Лектины являются связывающими углеводы белками, которые являются высокоспецифичен для сахарных групп других молекул и поэтому вызывает агглютинацию определенных клеток или осаждение гликоконъюгатов и полисахаридов. Лектины играют важную роль в распознавании на клеточном и молекулярном уровне и играют многочисленные роли в явлениях биологического распознавания с участием клеток, углеводов и белков. Лектины также опосредуют прикрепление и связывание бактерий, вирусов и грибов с намеченными мишенями.

Лектины повсеместно встречаются в природе и содержатся во многих продуктах питания. Некоторые продукты, такие как бобы и зерна, необходимо подвергать тепловой обработке или ферментации, чтобы снизить содержание лектина. Некоторые лектины полезны, например, CLEC11A, который способствует росту костей, в то время как другие могут быть сильными токсинами, такими как рицин.

. Лектины могут быть отключены специальными моно- и олигосахариды, которые связываются с проглоченными лектинами зерновых, бобовых, пасленовых растений и молочных продуктов; связывание может предотвратить их прикрепление к углеводам внутри клеточной мембраны. Селективность лектинов означает, что они полезны для анализа группы крови, и были исследованы возможности их потенциального использования в генетически модифицированных культурах для передачи устойчивости к вредителям.

Содержание
  • 1 Этимология
  • 2 Биологические функции
    • 2.1 Животные
    • 2.2 Растения
    • 2.3 Бактерии и вирусы
  • 3 Использование
    • 3.1 В медицине и медицинских исследованиях
    • 3.2 При изучении распознавания углеводов белками
    • 3.3 Как биохимический инструмент
    • 3.4 В биохимической войне
  • 4 Диетический лектин
  • 5 Токсичность
    • 5.1 Гемагглютинация
  • 6 История
  • 7 См. Также
  • 8 Ссылки
  • 9 Дополнительная литература
  • 10 Внешние ссылки
Этимология
Таблица основных лектинов растений
Символ лектинаНазвание лектинаИсточникЛигандный мотив
Манноза -связывающие лектины
ConAКонканавалин A Canavalia ensiformis Остатки α-D-маннозила и α-D-глюкозила.

разветвленные альфа-маннозидные структуры (тип с высоким содержанием альфа-маннозы или гибридный тип и N-гликаны с двухантенным комплексом)

LCHлектин чечевицыLens culinaris Фукозилированная центральная область двух- и трехантенарного комплекса тип N-гликанов
GNAЛектин подснежникаGalanthus nivalis α 1-3 и α 1-6 связанные высокоманнозные структуры
Галактоза / N-ацетилгалактозамин связывающие лектины
RCARicin, Ricinus communis Agglutinin, RCA120Ricinus communis Galβ1-4GalNAcβ1-R
PNAагглютинин арахиса Arachis hypogaea Galβ1-3GalNAcα1-Ser / Thr (T-Antigen)
AILJacalin (Sia) Galβ1-3GalNAcα1-Ser / Thr (Т-антиген)
VVLлектин волосатой викиVicia villosa GalNAcα-Ser / Thr (Tn-антиген)
Связывание с N-ацетилглюкозамином лектины
WGAАгглютинин зародышей пшеницы, WGATriticum vulgaris GlcNAcβ1-4GlcNAcβ1-4GlcNAc, Neu5Ac (сиаловая кислота)
N-ацетилнейраминовая кислота связывание lect>SNAЛектин бузиныSambucus nigra Neu5Acα2-6Gal (NAc) -R
MALMaackia amurensis лейкоагглютининMaackia amurensis Neu5Ac / NAcα2,3Galβ1
MAHГемоагглютинин Maackia amurensisMaackia amurensis Neu5Ac / Gcα2,3Galβ1,3 (Neu5Acα2,6) GalNac
Фукоза связывающие лектины
UEAUlex e uropaeus agglutininUlex europaeus Fucα1-2Gal-R
AALЛектин Aleuria aurantiaAleuria aurantia Fucα1-2Galβ1-4 (Fucα1-3 / 4) Galβ1-4GlcNAc,.

R2-GlcNAcβ1-4 (Fucα1-6) GlcNAc-R1

Уильям К. Бойд отдельно, а затем вместе с введенным в 1954 году термином «лектин» от латинского слова lego- «выбранный» (от глагола legere «выбирать» или «выбирать»).

Биологические функции

Лектины встречаются в природе повсеместно. Они могут связываться с растворимым углеводом или с углеводным фрагментом, который является частью гликопротеина или гликолипида. Обычно они агглютинируют определенные клетки животных и / или осаждают гликоконъюгаты. Большинство лектинов не обладают ферментативной активностью.

олигосахарид (показан серым), связанный в сайте связывания растительного лектина (изолектин IV Griffonia simplicifolia в комплексе с группой крови Льюиса b определитель); только часть олигосахарида (в центре, серым цветом) показана для ясности.

Животные

Лектины выполняют следующие функции у животных:

  • Регуляция клеточной адгезии
  • Регуляция синтеза гликопротеинов
  • Регуляция уровня белка в крови
  • Связывание растворимых внеклеточных и межклеточных гликопротеинов
  • в качестве рецептора на поверхности печени млекопитающих клетки для распознавания остатков галактозы, что приводит к удалению определенных гликопротеинов из системы кровообращения
  • В качестве рецептора, распознающего гидролитические ферменты, содержащие манноза-6-фосфат, и направляет эти белки для доставки в лизосомы ; Заболевание I-клеток является одним из типов дефектов в этой конкретной системе.
  • Известно, что лектины играют важную роль во врожденной иммунной системе. Лектины, такие как связывающий маннозу лектин, помогают обеспечивать защиту первой линии от вторжения микроорганизмов. Другие иммунные лектины играют роль в самоопределении, и они, вероятно, модулируют воспалительные и аутореактивные процессы. Интелектины (лектины X-типа) связывают микробные гликаны и также могут функционировать во врожденной иммунной системе. Лектины могут участвовать в распознавании образов и устранении патогенов во врожденном иммунитете позвоночных, включая рыб.

Растения

Функция лектинов в растениях (лектин бобовых ) все еще остается неопределенной. Когда-то считалось, что эта функция необходима для связывания ризобий, но эта предложенная функция была исключена в результате исследований с нокаутом лектина трансгена.

Большая концентрация лектинов в семенах растений уменьшается с рост, и предполагает роль в прорастании растения и, возможно, в выживании самого семени. Связывание гликопротеинов на поверхности паразитарных клеток также считается функцией. Было обнаружено, что несколько растительных лектинов распознают неуглеводные лиганды, которые в первую очередь гидрофобные по природе, включая аденин, ауксины, цитокинин. и индолуксусная кислота, а также водорастворимые порфирины. Эти взаимодействия могут иметь физиологическое значение, поскольку некоторые из этих молекул действуют как фитогормоны,.

киназы лектиновых рецепторов (LecRK), как полагают, распознают связанные с повреждениями молекулярные паттерны (DAMP), которые создаются или высвобождаются в результате нападения травоядных. У арабидопсиса LecRKs Clade 1 бобового типа содержит 11 белков LecRK. Сообщалось, что LecRK-1.8 распознает внеклеточные молекулы НАД, а LecRK-1.9, как сообщается, распознает внеклеточные молекулы АТФ.

Бактерии и вирусы

Некоторые вирусные гликопротеины гепатита C могут присоединяться к лектинам типа C на поверхности клетки-хозяина (клетках печени), чтобы инициировать инфекция. Чтобы избежать выведения из организма врожденной иммунной системой, патогены (например, вирус частицы и бактерии, которые заражают клетки человека) часто экспрессируют поверхностные лектины, известные как адгезины и гемагглютинины, которые связываются с тканеспецифическими гликанами на гликопротеинах поверхности клетки-хозяина и гликолипидами.

Использование

в медицине и медицинские исследования

Очищенные лектины важны в клинических условиях, потому что они используются для определения группы крови. Некоторые гликолипиды и гликопротеины в красных кровяных тельцах человека можно идентифицировать по лектинам.

  • Лектин из Dolichos biflorus используется для идентификации клеток, принадлежащих к группе крови A1.
  • Лектин из Ulex europaeus используется для идентификации H антиген группы крови.
  • Лектин из Vicia graminea используется для идентификации антигена группы крови N.
  • Используется лектин из Iberis amara для идентификации антигена группы крови М.
  • Лектин из кокосового молока используется для идентификации антигена Терос.
  • Используется лектин из Carex для идентификации антигена R.

В нейробиологии метод антероградной маркировки используется для отслеживания пути эфферентных аксонов с помощью PHA-L, лектин из фасоли.

Лектин (BanLec ) из бананов ингибирует ВИЧ-1 in vitro. Ахилектины, выделенные из Tachypleus tridentatus, проявляют специфическую агглютинирующую активность против эритроцитов А-типа человека. Агглютинины анти-B, такие как анти-BCJ и анти-BLD, выделенные из Charybdis japonica и Lymantria dispar, соответственно, представляют ценность как для обычного группирования крови, так и для исследований.

При изучении распознавания углеводов белками

Лектин гистохимия мышц рыб, инфицированных микозоанами

лектинами из бобовых растений, такими как PHA или конканавалин A, широко использовались в качестве модели. системы, чтобы понять молекулярную основу того, как белки распознают углеводы, потому что их относительно легко получить и они имеют широкий спектр сахарной специфичности. Множество кристаллических структур лектинов бобовых привели к детальному пониманию атомных взаимодействий между углеводами и белками.

В качестве биохимического инструмента

Конканавалин A и другие коммерчески доступные лектины широко применялись в аффинной хроматографии для очистки гликопротеинов.

В общем, белки могут быть охарактеризованы в отношении гликоформ и структуры углеводов с помощью аффинной хроматографии, блоттинга, аффинности. электрофорез и аффинный иммуноэлектрофорез с лектинами, а также в микрочипах, как в лектиновых микроматрицах с флуоресцентным -полевым флуоресценцией.

В биохимической войне

Одним из примеров мощных биологических свойств лектинов является боевой биохимический агент рицин. Белок рицин выделен из семян клещевины и включает два белковых домена. Абрин из гороха аналогичен:

  • Один домен представляет собой лектин, который связывает галактозильные остатки на клеточной поверхности и позволяет белку проникать в клетки.
  • Второй домен представляет собой N- гликозидазу, которая отщепляет азотистые основания от рибосомной РНК, что приводит к ингибированию синтеза белка и гибели клеток.
Пищевой лектин
Лейкоагглютинин - токсичный фитогемагглютинин, обнаруженный в сырые Vicia faba (фасоль).

Лектины повсеместно встречаются в природе, и многие продукты содержат белки. Некоторые лектины могут быть вредными, если их неправильно приготовить или потреблять в больших количествах. Лектины наиболее эффективны в сыром виде: кипячение, тушение или замачивание в воде в течение нескольких часов может сделать большинство лектинов неактивными. Но приготовление сырых бобов на медленном огне, например, в мультиварке, не приведет к удалению всех лектинов. Тем не менее, самые долгоживущие и самые здоровые люди в мире, как правило, питаются в основном растительной диетой, которая часто включает в изобилии лектины.

Некоторые люди предлагают диеты, не содержащие лектинов, в основном на основе написание Стивена Гандри. Типичная диета без лектинов исключает ряд продуктов, включая большинство злаков, бобовых и бобовых, а также яйца, морепродукты и многие основные фрукты и овощи. Однако утверждения Гандри считаются псевдонаукой, и его книга «цитирует» исследования, которые либо не имеют ничего общего с лектинами, либо даже показывают, что отказ от пшеницы, ячменя и ржи приводит к появлению менее полезных и более вредных бактерий, вопреки его рекомендациям! Если серьезно, у Гандри есть конфликт интересов, потому что он продает добавки, которые якобы защищают от воздействия лектинов. В одном рекламном ролике, который длился почти час, он заявил, что запасы на исходе, и сказал зрителям действовать немедленно и заказывать столько, сколько они могут хранить. Необходимость добавок также является решающим аргументом его книги, в которой он пишет: «Получить все необходимые питательные вещества без добавок просто невозможно».

Некоторые исследования показали, что лектины могут мешать всасыванию некоторые минералы, такие как кальций, железо, фосфор и цинк. Связывание лектинов с клетками пищеварительного тракта может нарушить расщепление и всасывание некоторых питательных веществ, а поскольку они связываются с клетками в течение длительного времени, некоторые теории утверждают, что они могут играть роль в определенных воспалительных состояниях. такие как ревматоидный артрит и диабет 1 типа . Однако исследования, подтверждающие утверждения о долгосрочном воздействии на здоровье людей, ограничены, и большинство существующих исследований сосредоточено на развивающихся странах, где недоедание может быть одним из факторов или выбор диеты иным образом ограничен.

Токсичность

Лектины являются одним из многих токсичных компонентов многих сырых растений, которые инактивируются надлежащей обработкой и подготовкой (например, тепловой обработкой, ферментацией). Например, сырые фасоль естественным образом содержат токсичные уровни лектина (например, фитогемагглютинина). Побочные эффекты могут включать дефицит питательных веществ и иммунные (аллергические ) реакции.

Гемагглютинация

Лектины считаются основными семейство белков антинутриентов, которые представляют собой специфические сахаросвязывающие белки, проявляющие обратимую активность связывания углеводов. Лектины похожи на антитела по их способности агглютинировать эритроциты.

Было доказано, что многие семена бобовых содержат высокую лектиновую активность, называемую гемагглютинацией. Соя важнейшая зерновая культура зернобобовых культур в этой категории. Его семена содержат высокую активность лектинов сои (соевый агглютинин или SBA).

История

Задолго до более глубокого понимания их многочисленных биологических функций растительные лектины, также известные как фитогемагглютинины, были известны своей особенно высокой специфичностью к чужеродным гликоконъюгатам ( например, грибов, беспозвоночных и животных) и используются в биомедицине для тестирования клеток крови и в биохимии для фракционирования.

Хотя они были впервые обнаружены более 100 лет назад в растениях, теперь лектины как известно, присутствуют в природе. Считается, что самое раннее описание лектина было дано Петером Германом Стиллмарком в его докторской диссертации, представленной в 1888 году в Дерптском университете. Стиллмарк выделил рицин, чрезвычайно токсичный гемагглютинин, из семян клещевины (Ricinus communis).

Первым лектином, который будет очищен в больших количествах и доступен на коммерческой основе, был конканавалин A, который в настоящее время является наиболее часто используемым лектином для характеристики и очистки сахаросодержащих молекул и клеточных структур. лектины бобовых, вероятно, являются наиболее хорошо изученными лектинами.

См. Также
Ссылки
Дополнительная литература
Внешние ссылки
Последняя правка сделана 2021-05-26 04:39:24
Содержание доступно по лицензии CC BY-SA 3.0 (если не указано иное).
Обратная связь: support@alphapedia.ru
Соглашение
О проекте