Войти
олигосахарид (/ ˌɑlɪgoʊˈsækəˌɹaɪd /; от греческого ὀλίγος olígos, «несколько» и σάκχαρ sácchar, «сахар») - сахарид полимер, содержащий небольшое количество (обычно от трех до десяти) моносахаридов (простых сахаров). Олигосахариды могут выполнять множество функций, включая распознавание и связывание клеток. Например, гликолипиды играют важную роль в иммунном ответе.
Обычно они присутствуют в виде гликанов : олигосахаридных цепей, связанных с липидами или с совместимыми боковыми цепями аминокислот в белках, N- или O- гликозидными связями. N-связанные олигосахариды всегда представляют собой пентасахариды, присоединенные к аспарагину через бета-связь с азотом амина боковой цепи. Альтернативно, O-связанные олигосахариды обычно присоединены к треонину или серину на спиртовой группе боковой цепи. Не все природные олигосахариды входят в состав гликопротеинов или гликолипидов. Некоторые из них, такие как ряд рафинозы, встречаются в растениях как запасающие или транспортирующие углеводы. Другие, такие как мальтодекстрины или целлодекстрины, являются результатом микробного разложения более крупных полисахаридов, таких как крахмал или целлюлоза <164.>Содержание
В биологии, гликозилирование - это процесс, при котором углевод ковалентно присоединяется к органической молекуле, создавая такие структуры, как гликопротеины и гликолипиды.
Показан пример N-связанного олигосахарида здесь с GlcNAc. X представляет собой любую аминокислоту, кроме пролина. N-связанное гликозилирование включает присоединение олигосахарида к аспарагину через бета-связь с азотом амина боковой цепи. Процесс N-связанного гликозилирования происходит котрансляционно или одновременно во время трансляции белков. Поскольку он добавляется котрансляционно, считается, что N-связанное гликозилирование помогает определять укладку полипептидов из-за гидрофильной природы сахаров. Все N-связанные олигосахариды являются пентасахаридами: пять моносахаридов в длину.
В N-гликозилировании для эукариот олигосахаридный субстрат собирается прямо на мембране эндоплазматического ретикулума. Для прокариот этот процесс происходит на плазматической мембране. В обоих случаях акцепторный субстрат представляет собой остаток аспарагина. Остаток аспарагина, связанный с N-связанным олигосахаридом, обычно встречается в последовательности Asn-X-Ser / Thr, где X может быть любой аминокислотой, кроме пролина, хотя редко можно увидеть Asp, Glu, Leu, или Trp в этой позиции.
Пример O-связанного олигосахарида с β-галактозил- (1n3) -α-N-ацетилгалактозаминил-Ser / Thr. Олигосахариды, которые участвуют в O-связанных гликозилирования присоединены к треонину или серину на гидроксильной группе боковой цепи. О-связанное гликозилирование происходит в аппарате Гольджи, где моносахаридные единицы добавляются к полной полипептидной цепи. Белки клеточной поверхности и внеклеточные белки O-гликозилированы. Сайты гликозилирования в O-связанных олигосахаридах определяются вторичными и третичными структурами полипептида, которые определяют, куда гликозилтрансферазы будут добавлять сахара.
Гликопротеины и гликолипиды по определению ковалентно связаны с углеводами. Их очень много на поверхности клетки, и их взаимодействие способствует общей стабильности клетки.
Гликопротеины имеют различные структуры олигосахаридов, которые оказывают значительное влияние на многие из их свойств, влияя на критические функции, такие как антигенность, растворимость и устойчивость к протеазам. Гликопротеины важны как рецепторы на поверхности клетки, молекулы клеточной адгезии, иммуноглобулины и опухолевые антигены.
Гликолипиды важны для клетки распознавания и важны для модуляции функции мембранных белков, которые действуют как рецепторы. Гликолипиды - это липидные молекулы, связанные с олигосахаридами, обычно присутствующие в липидном бислое. Кроме того, они могут служить рецепторами для клеточного распознавания и передачи клеточных сигналов. Головка олигосахарида служит партнером связывания в активности рецептора . Механизмы связывания рецепторов с олигосахаридами зависят от состава олигосахаридов, которые открыты или представлены над поверхностью мембраны. Существует большое разнообразие механизмов связывания гликолипидов, что делает их такой важной мишенью для патогенов, как место взаимодействия и проникновения. Например, шаперонная активность гликолипидов была изучена на предмет ее соответствия ВИЧ-инфекции.
Все клетки покрыты гликопротеинами или гликолипидами, которые помогают определять типы клеток. Лектины или белки, которые связывают углеводы, могут распознавать специфические олигосахариды и предоставлять полезную информацию для распознавания клеток на основе связывания олигосахаридов.
Важным примером распознавания олигосахаридными клетками является роль гликолипидов в определении группы крови. Различные группы крови различаются гликановой модификацией, присутствующей на поверхности клеток крови. Их можно визуализировать с помощью масс-спектрометрии. Олигосахариды, обнаруженные на антигене A, B и H , встречаются на невосстанавливающих концах олигосахарида. Антиген H (который указывает на группу крови O) служит предшественником антигенов A и B. Следовательно, у человека с группой крови A антиген и антиген H будут присутствовать на гликолипидах плазматической мембраны эритроцитов. У человека с группой крови B будут присутствовать антигены B и H. У человека с группой крови AB будут присутствовать антигены A, B и H. И, наконец, у человека с группой крови O будет присутствовать только антиген H. Это означает, что все группы крови имеют антиген H, что объясняет, почему группа крови O известна как «универсальный донор».
Как транспортные везикулы узнают конечный пункт назначения белка, который они транспортируют?
Пузырьки направляются разными способами, но двумя основными путями являются:
Сигналы сортировки распознаются специфическими рецепторами, которые находятся в мембранах или поверхностных берегах почкующихся везикул, гарантируя, что белок транспортируется к соответствующему месту назначения.
Многие клетки продуцируют специфические углеводсвязывающие белки, известные как лектины, которые опосредуют клеточную адгезию с олигосахаридами. Селектины, семейство лектинов, опосредуют определенные клетки - процессы клеточной адгезии, в том числе лейкоцитов, к эндотелиальным клеткам. При иммунном ответе эндотелиальные клетки могут временно экспрессировать определенные селектины в ответ на повреждение или повреждение клеток. В ответ между двумя молекулами произойдет реципрокное взаимодействие селектин-олигосахарид, которое позволяет лейкоциту помочь устранить инфекцию или повреждение. Белок-углеводная связь часто опосредуется водородной связью и силами Ван-дер-Ваальса.
Фруктоолигосахариды (FOS), которые содержатся во многих овощах, являются короткие цепочки молекул фруктозы. Они отличаются от фруктанов, таких как инулин, которые, как полисахариды, имеют гораздо более высокую степень полимеризации, чем FOS и другие олигосахариды, но, как инулин и другие фруктаны, они считаются растворимыми пищевыми волокнами. Галактоолигосахариды (GOS), которые также встречаются в природе, состоят из коротких цепочек молекул галактозы. Эти соединения не могут перевариваться в тонком кишечнике человека, а вместо этого попадают в толстый кишечник, где они способствуют росту бифидобактерий, полезных для здоровья кишечника.
Маннановые олигосахариды ( MOS) широко используются в кормах для улучшения здоровья желудочно-кишечного тракта. Обычно их получают из стенок дрожжевых клеток Saccharomyces cerevisiae. Олигосахариды маннана отличаются от других олигосахаридов тем, что они не ферментируются, а их основной способ действия включает агглютинацию патогенов фимбрий типа 1 и иммуномодуляцию
Олигосахариды являются компонентом клетчатки из растительной ткани. ФОС и инулин присутствуют в топинамбур, лопух, цикорий, лук-порей, лук и спаржа. Инулин составляет значительную часть ежедневного рациона большей части населения мира. ФОС также может быть синтезирован ферментами гриба Aspergillus niger, действующими на сахарозу. GOS естественным образом содержится в соевых бобах и может быть синтезирован из лактозы. ФОС, ГОС и инулин также продаются в виде пищевых добавок.
СМИ, связанные с олигосахаридами на Wikimedia Commons