Войти
казеин (, от латинского caseus «сыр») - семейство родственных фосфопротеины (αS1, αS2, β, κ). Эти белки обычно обнаруживаются в молоке млекопитающих, включая c. 80% белков в коровьем молоке и от 20% до 45% белков в грудном молоке. Овечье и буйволиное молоко имеют более высокое содержание казеина, чем другие типы молока с женским молоком, имеющим особенно низкое содержание казеина.
Казеин имеет широкое применение: от основного компонента сыра до использования в качестве пищевой добавки. Наиболее распространенной формой казеина является казеинат натрия . В молоке казеин подвергается разделению фаз с образованием коллоидных мицелл казеина, типа секретируемого биомолекулярного конденсата.
мицелл казеина в виде источник пищи, казеин содержит аминокислоты, углеводы и два основных элемента, кальций и фосфор.
Казеин содержит большое количество аминокислот пролина, что препятствует образованию общих вторичных структурных мотивов белков. Также отсутствуют дисульфидные мостики. В результате он имеет относительно небольшую третичную структуру. Он относительно гидрофобен, что делает его плохо растворимым в воде. Он содержится в молоке в виде суспензии частиц, называемых мицеллами казеина , которые имеют лишь ограниченное сходство с мицеллами типа поверхностно-активного вещества в том смысле, что гидрофильные части находятся на поверхности и имеют сферическую форму. Однако, в отличие от мицелл поверхностно-активного вещества, мицелла казеина изнутри сильно гидратирована. Казеины в мицеллах удерживаются вместе за счет ионов кальция и гидрофобных взаимодействий. Любая из нескольких молекулярных моделей может объяснить особую конформацию казеина в мицеллах. Один из них предполагает, что мицеллярное ядро образовано несколькими субмицеллами, периферия которых состоит из микроволн из κ-казеина. Другая модель предполагает, что ядро образовано фибриллами, соединенными между собой казеином. Наконец, самая последняя модель предлагает двойную связь между казеинами, чтобы произошло гелеобразование. Все три модели рассматривают мицеллы как коллоидные частицы, образованные агрегатами казеина, заключенными в растворимые молекулы κ-казеина.
изоэлектрическая точка казеина составляет 4,6. Поскольку pH молока составляет 6,6, казеин имеет в молоке отрицательный заряд. Очищенный белок не растворяется в воде. Хотя он также нерастворим в нейтральных солевых растворах, он легко диспергируется в разбавленных щелочах и в солевых растворах, таких как водный оксалат натрия и ацетат натрия..
фермент трипсин может гидролизовать a фосфат -содержащий пептон. Используется для образования типа органического клея.
Подготовка казеина в старой операции травления в Мюльхайме Казеиновая краска быстро сохнет, водорастворимая среда, используемая художниками. Казеиновая краска использовалась с древних египетских времен как форма темперной краски и широко использовалась коммерческими иллюстраторами в качестве предпочтительного материала до конца 1960-х годов, когда с появлением акриловой краски казеин стал менее популярным. Он по-прежнему широко используется художниками-декораторами, хотя акрил также широко используется в этой области.
Клеи на основе казеина, состоящие из казеина, воды, гашеной извести и гидроксид натрия были популярны для деревообработки, в том числе для самолетов, еще до авиалайнера de Havilland Albatross. Казеиновый клей также используется в производстве трансформаторов (в частности, трансформаторных плат) из-за его маслопроницаемости. Несмотря на то, что клеи на основе казеина в значительной степени заменены синтетическими смолами, они все еще используются в определенных нишах, таких как ламинирование противопожарных дверей и этикетирование бутылок. Популярный школьный клей Элмера изначально был сделан из казеина, потому что он не токсичен и его можно стирать с одежды.
Некоторые продукты питания, сливки и начинки содержат различные казеинаты. Казеинат натрия действует как большая пищевая добавка для стабилизации обработанных пищевых продуктов, однако компании могут использовать казеинат кальция для увеличения содержания кальция и снижения уровня натрия в своих продуктах.
| Продукт | Казеинат% | Функция |
|---|---|---|
| Мясо | 2–20 | Текстура и питательные вещества |
| Сыр | 3–28 | Формирование матрицы, связывание жира и воды |
| Мороженое | 1–7 | Текстура и стабилизатор |
| Взбитые начинки | 2–11 | Стабилизация жира |
| Макаронные изделия | 2–18 | Текстура, питание и вкус |
| Выпечка | 1–15 | Связывание воды |
Основное применение казеина в пищевых продуктах - это порошки, требующие быстрого диспергирования в воде, от кофейных сливок до быстрорастворимых крем-супов. В начале 1920-х годов Мид Джонсон представила продукт под названием Casec для облегчения желудочно-кишечных расстройств и проблем с пищеварением у младенцев, которые в то время были частой причиной смерти детей. Считается, что он нейтрализует капсаицин, активный (острый) ингредиент перца, халапеньо, хабанерос и других перца чили.
Сыроделие Сыр состоит из белков и жиров молока, обычно молока коров, буйволов, коз или овца. Он возникает в результате коагуляции, вызванной дестабилизацией мицеллы казеина, которая запускает процессы фракционирования и селективного концентрирования. Обычно молоко подкисляют, а затем коагулируют путем добавления сычужного фермента, содержащего протеолитический фермент, известный как реннин ; традиционно получают из желудков телят, но в настоящее время чаще получают из генетически модифицированных микроорганизмов. Затем твердые вещества отделяются и прессуются в конечную форму.
В отличие от многих белков казеин не коагулируется при нагревании. Во время процесса свертывания молочные протеазы действуют на растворимую часть казеинов, κ-казеин, таким образом создавая нестабильное мицеллярное состояние, которое приводит к образование сгустка. При коагуляции с химозином казеин иногда называют параказеином . Химозин (EC 3.4.23.4) является аспарагиновой протеазой, которая специфически гидролизует пептидную связь в Phe105-Met106 κ-казеина, и считается наиболее эффективной протеазой для сыра. - производственная промышленность (Rao et al., 1998). В британской терминологии, с другой стороны, термин казеиноген используется для обозначения несоагулированного белка, а казеин - для обозначения коагулированного белка. Поскольку он присутствует в молоке, он представляет собой соль кальция.
Привлекательным свойством молекулы казеина является ее способность образовывать гель или сгусток в желудок, что делает его очень эффективным в снабжении питательными веществами. Сгусток способен обеспечить продолжительное медленное высвобождение аминокислот в кровоток, иногда продолжающееся несколько часов. Часто казеин доступен в виде гидролизованного казеина, благодаря чему он гидролизуется с помощью протеазы, такой как трипсин. Отмечено, что гидролизованные формы имеют горький вкус, и младенцы и лабораторные животные часто отказываются от таких добавок в пользу интактного казеина.
Белый галалит Королевские ВВС Австралии до 1953 г. пуговицы Некоторые из самых ранних пластмасс были основаны на казеине. В частности, галалит был хорошо известен для использования в кнопках. Волокно можно производить из экструдированного казеина. Lanital, ткань из казеинового волокна (известная как Aralac в Соединенных Штатах), была особенно популярна в Италии в 1930-х годах. Последние инновации, например, предлагают более изысканное использование волокна для современных тканей.
Соединения на основе казеина используются в продуктах для реминерализации зубов для стабилизации аморфного фосфата кальция (ACP) и высвобождения ACP. на поверхности зубов, где он может способствовать реминерализации.
Казеин и глютен исключающие диеты иногда используются в альтернативной медицине для детей с аутизм ; однако по состоянию на 2015 год доказательства того, что такие диеты оказывают какое-либо влияние на поведение, когнитивные и социальные функции у аутичных детей, были ограниченными и слабыми.
Казеиновые белки потенциально могут использоваться в качестве наноматериалы из-за их легкодоступного источника (молока) и их склонности к самоорганизации в амилоидные фибриллы.
Бета-казеин A1 и A2 представляют собой генетические варианты молочного белка бета-казеина, которые отличаются одной аминокислотой ; пролин находится в положении 67 в цепи аминокислот, составляющих бета-казеин A2, тогда как в бета-казеине A1 присутствует гистидин. позиция. Из-за того, как бета-казеин взаимодействует с ферментами, обнаруженными в пищеварительной системе, A1 и A2 по-разному обрабатываются пищеварительными ферментами, а пептид из семи амино , бета-казоморфин -7, (BCM-7) может высвобождаться при расщеплении A1-бета-казеина.
Тип бета-казеина A1 является наиболее распространенным типом, обнаруженным в коровье молоко в Европе (за исключением Франции), США, Австралии и Новой Зеландии.
Интерес к различию между белками бета-казеина А1 и А2 возник в начале 1990-х годов благодаря эпидемиологии исследования и исследования на животных, первоначально проводившиеся учеными из Новой Зеландии, которые обнаружили корреляцию между распространенностью молока с белками бета-казеина A1 и различными хроническими заболеваниями. Исследование вызвало интерес в средствах массовой информации, среди некоторых представителей научного сообщества и предпринимателей. Компания A2 Corporation была основана в Новой Зеландии в начале 2000-х годов с целью коммерциализации теста и продвижения «A2 Milk» как молока премиум-класса, более полезного для здоровья из-за отсутствия пептидов из A1. A2 Milk даже подала прошение в регулирующий орган Food Standards Australia Новая Зеландия с требованием сделать предупреждение о вреде для здоровья в отношении обычного молока.
Реагируя на общественный интерес, маркетинг молока A2 и научные доказательства Было опубликовано, что Европейское управление по безопасности пищевых продуктов (EFSA) провело обзор научной литературы и опубликовало в 2009 году обзор, не обнаруживший никакой связи между хроническими заболеваниями и употреблением молока с белком A1. В независимом обзоре, опубликованном в 2005 году, также не было обнаружено заметной разницы между употреблением молока A1 и A2 в отношении риска развития хронических заболеваний.
У небольшой части населения есть аллергия на казеин.
