Химозин | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Кристаллическая структура бычьего химозинового комплекса с ингибитором CP-113972. | |||||||||
Идентификаторы | |||||||||
Номер ЕС | 3.4.23.4 | ||||||||
Номер CAS | 9001-98-3 | ||||||||
Базы данных | |||||||||
IntEnz | IntEnz view | ||||||||
BRENDA | BRENDA entry | ||||||||
ExPASy | NiceZyme view | ||||||||
KEGG | KEGG entry | ||||||||
MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
PRIAM | профиль | ||||||||
PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
Генная онтология | AmiGO / QuickGO | ||||||||
|
Химозин или реннин - это протеаза, обнаруженная в сычужном ферменте. Это аспарагиновая эндопептидаза, принадлежащая к семейству MEROPS A1. Он вырабатывается новорожденными жвачими животными в подкладке сычуга для свертывания молока, которое они глотают, что обеспечивает более длительное пребывание в кишечнике и лучшее всасывание. Он широко используется при производстве сыра. Химозин крупного рогатого скота теперь продуцируется рекомбинантно в E. coli, Aspergillus niger var awamori и K. lactis в качестве альтернативного ресурса.
Химозин вырабатывается жвачным животным в слизистой оболочке сычуга. Химозин вырабатывается главными клетками желудка у молодых жвачных и некоторых других новорожденных животных для свертывания молока, которое они глотают, что обеспечивает более длительное пребывание в кишечнике и лучшее всасывание. Некоторые другие виды нежвачных животных, в том числе свиньи, кошки и тюлени, производят его.
В одном исследовании сообщалось об обнаружении химозиноподобного фермента у некоторых человеческих младенцев, но другие не смогли повторить это открытие. У людей есть псевдоген химозина, который не генерирует белок, обнаруженный на хромосоме 1. У людей есть другие белки для переваривания молока, такие как пепсин и липаза.
Химозин используется, чтобы вызвать обширное осаждение и образование творога при производстве сыра. Нативный субстрат химозина - это K-казеин, который специфически расщепляется по пептидной связи между аминокислотными остатками 105 и 106, фенилаланин и метионин. Полученный продукт. Когда специфическая связь между гидрофобной (пара-казеин) и гидрофильной (кислой гликопептид ) группами казеина нарушена, гидрофобная группы объединяются и образуют сеть 3D, которая улавливает водную фазу молока.
Зарядовые взаимодействия между гистидинами на каппа-казеине и глутаматами и аспартатами химозина инициируют связывание фермента с субстратом. Когда химозин не является связывающим субстратом, бета-шпилька, иногда называемая «лоскутом», может связываться водородом с активным сайтом, таким образом, покрывая его и не допуская дальнейшего связывания субстрата.
Ниже перечислены ген Cym жвачных животных и соответствующий псевдоген человека:
|
|
Из-за несовершенства и дефицита сычужных ферментов микробов и животных производители искали замену. С развитием генной инженерии стало возможным извлекать гены, продуцирующие сычужный фермент, из желудка животных и вставлять их в определенные бактерии, грибы или дрожжи, чтобы сделать их производят химозин во время брожения. Генетически модифицированный микроорганизм погибает после ферментации, и химозин выделяется из ферментационного бульона, так что химозин, образующийся при ферментации (FPC), используемый производителями сыра, не содержит каких-либо ГМ-компонентов или ингредиентов. FPC содержит химозин, идентичный химозину животного происхождения, но производится более эффективным способом. Продукты FPC представлены на рынке с 1990 года и считаются идеальным ферментом свертывания молока.
FPC был первым искусственно произведенным ферментом, зарегистрированным и разрешенным Управлением по контролю за продуктами и лекарствами США. В 1999 году около 60% американского твердого сыра производилось с использованием FPC, и на него приходилось до 80% мирового рынка сычужного фермента.
К 2008 году примерно от 80% до 90% коммерческих сыров в США и Великобритании были изготовлены с использованием FPC. Наиболее широко используемый химозин, продуцируемый ферментацией, получают либо с использованием гриба Aspergillus niger, либо с использованием Kluyveromyces lactis.
FPC, содержащего только химозин B, достигая высокой степени чистоты по сравнению с животным сычужным ферментом. FPC может принести производителю сыра несколько преимуществ по сравнению с животным или микробным сычужным ферментом, такими как более высокий выход продукции, лучшая текстура творога и снижение горечи.