Войти
 . L-Аланин | |||
| |||
| Имена | |||
|---|---|---|---|
| Имя ИЮПАК Аланин | |||
| Другие имена 2-аминопропановая кислота | |||
| Идентификаторы | |||
| Номер CAS | |||
| 3D-модель (JSmol ) | |||
| 3DMet | |||
| Ссылка Beilstein | 1720248 | ||
| ChEBI | |||
| ChEMBL |
| ||
| ChemSpider | |||
| DrugBank | |||
| ECHA InfoCard | 100.000.249  | ||
| Номер EC |
| ||
| Справочник Гмелина | 49628 | ||
| IUPHAR/BPS | |||
| KEGG | |||
| PubChem CID | |||
| UNII |
| ||
| CompTox Dashboard (EPA ) | |||
InChI
| |||
УЛЫБКИ
| |||
| Свойства | |||
| Химическая формула | C3H7NO2 | ||
| Молярная масса | 89,094 г · Моль | ||
| Внешний вид | белый порошок | ||
| Плотность | 1,424 г / см | ||
| Температура плавления | 258 ° C (496 ° F; 531 K) (возгоны) | ||
| Растворимость в воде | 167,2 г / л (25 ° C) | ||
| log P | -0,68 | ||
| Кислотность (pK a) |
| ||
| Магнитная восприимчивость (χ) | -50,5 · 10 см / моль | ||
| Страница дополнительных данных | |||
| Структура и. свойства | Показатель преломления (n),. Диэлектрическая проницаемость (εr) и т. Д. | ||
| Термодинамические. данные | Фазовое поведение. твердое тело – жидкость – газ | ||
| Спектральный данные | UV, IR, ЯМР, MS | ||
| Если не указано иное, данные приведены для материалов в их стандартном состоянии (при 25 ° C [77 ° F], 100 кПа). | |||
 N (что такое ?) | |||
| Ссылки в ink | |||
Аланин (символ Ala или A ) является α- аминокислотой который используется в биосинтезе белков. Он содержит аминогруппу и группу карбоновой кислоты, обе присоединены к центральному атому углерода, который также несет метильная группа боковая цепь. Следовательно, ее систематическое название IUPAC представляет собой 2-аминопропановую кислоту, и она классифицируется в виде неполярной, алифатической α-аминокислоты. В биологических условиях он существует в своей цвиттерионной форме с протонированной аминогруппой (как -NH 3) и депротонированной карбоксильной группой (как -CO 2). Для человека он несущественен, поскольку может синтезироваться метаболически и не обязательно должен присутствовать в рационе. Он кодируется всеми кодонами, начиная с GC (GCU, GCC, GCA и GCG).
L-изомер аланина (левосторонний ) - это изомер, который включен в белки. L -аланин уступает только лейцину по частоте встречаемости, составляя 7,8% от первичной структуры в выборке из 1150 белков. Правая форма, D -аланин, встречается в полипептидах в некоторых бактериальных клеточных стенках и в некоторых пептидных антибиотиках и встречается в тканях многих ракообразных и моллюсков в виде осмолита.
Аланин был впервые синтезирован в 1850 году, когда Адольф Стрекер объединил ацетальдегид и аммиак с цианистым водородом. Аминокислота была названа аланин на немецком языке в связи с альдегидом с инфиксом -an- для облегчения произношения, немецкое окончание - в используется в химических соединениях, аналогичных английскому -ine.
Аланин - это алифатическая аминокислота, потому что боковая цепь соединена с α-атом углерода представляет собой метильную группу (-CH 3); аланин - простейшая α-аминокислота после глицина. Боковая метильная цепь аланина нереактивна и поэтому почти никогда не участвует непосредственно в функции белка. Аланин - заменимая аминокислота, что означает, что он может вырабатываться человеческим организмом, и его не нужно получать с пищей. Аланин содержится в самых разных продуктах питания, но особенно сконцентрирован в мясе.
Аланин может быть синтезирован из пирувата и аминокислот с разветвленной цепью, таких как валин, лейцин и изолейцин.
Аланин получают восстановительным аминированием пирувата, двухстадийным способом. На первом этапе α-кетоглутарат, аммиак и NADH преобразуются глутаматдегидрогеназой в глутамат, НАД и вода. На втором этапе аминогруппа новообразованного глутамата переносится на пируват ферментом аминотрансферазой, регенерируя α-кетоглутарат и превращая пируват в аланин. Конечный результат состоит в том, что пируват и аммиак превращаются в аланин, потребляя один восстанавливающий эквивалент. Поскольку реакции трансаминирования легко обратимы, а пируват присутствует во всех клетках, аланин может легко образовываться и, таким образом, имеет тесные связи с метаболическими путями, такими как гликолиз, глюконеогенез и цикл лимонной кислоты.
L-аланин получают промышленным путем декарбоксилированием L-аспартата под действием аспартат-4-декарбоксилазы. Пути ферментации до L-аланина осложняются аланинрацемазой.
Рацемический аланин может быть получен конденсацией ацетальдегида с хлоридом аммония в присутствии цианид натрия с помощью реакции Стрекера или аммонолиза of.
Аланин расщепляется окислительным дезаминированием, реакция, обратная реакции восстановительного аминирования, описанной выше, катализируемая теми же ферментами. Направление процесса в значительной степени контролируется относительной концентрацией субстратов и продуктов участвующих реакций.
Аланин является одним из двадцати канонических α-амино кислоты, используемые в качестве строительных блоков (мономеров) для опосредованного рибосомами биосинтеза белков. Аланин считается одной из первых аминокислот, включенных в стандартный репертуар генетического кода. На основании этого факта была предложена гипотеза «Аланинского мира». Эта гипотеза объясняет эволюционный выбор аминокислот в репертуаре генетического кода с химической точки зрения. В этой модели выбор мономеров (т.е. аминокислот) для синтеза рибосомного белка скорее ограничен теми производными аланина, которые подходят для построения α-спирали или β-листа. второстепенные конструктивные элементы. Доминирующими вторичными структурами в жизни, какими мы их знаем, являются α-спирали и β-листы, и большинство канонических аминокислот можно рассматривать как химические производные аланина. Следовательно, большинство канонических аминокислот в белках могут быть заменены на Ala посредством точечных мутаций, в то время как вторичная структура остается неизменной. Тот факт, что Ala имитирует предпочтения вторичной структуры большинства кодируемых аминокислот, практически используется в мутагенезе аланинового сканирования. Кроме того, в классической рентгеновской кристаллографии часто используется модель полиаланинового остова для определения трехмерных структур белков с использованием молекулярного замещения - основанного на модели фазирования метод.
У млекопитающих аланин играет ключевую роль в глюкозо-аланиновом цикле между тканями и печенью. В мышцах и других тканях, которые разлагают аминокислоты для получения топлива, аминогруппы собираются в форме глутамата посредством трансаминирования. Затем глутамат может передавать свою аминогруппу в пируват, продукт мышечного гликолиза, под действием аланинаминотрансферазы, образуя аланин и α-кетоглутарат.. Аланин попадает в кровоток и транспортируется в печень. Реакция аланинаминотрансферазы происходит в обратном порядке в печени, где регенерированный пируват используется в глюконеогенезе, образуя глюкозу, которая возвращается в мышцы через систему кровообращения. Глутамат в печени попадает в митохондрии и расщепляется глутаматдегидрогеназой на α-кетоглутарат и аммоний, который, в свою очередь, участвует в цикле мочевины с образованием мочевины, которая выводится через почки.
Глюкозо-аланиновый цикл позволяет пирувату и глутамату удаляться из мышц и безопасно транспортироваться в печень. Оказавшись там, пируват используется для регенерации глюкозы, после чего глюкоза возвращается в мышцы для метаболизма для получения энергии: это переносит энергетическую нагрузку глюконеогенеза на печень, а не на мышцы, и весь доступный АТФ в мышца может быть посвящена сокращению мышц. Это катаболический путь, который основан на распаде белка в мышечной ткани. Неясно, встречается ли это у немлекопитающих и в какой степени.
Изменения в цикле аланина, которые повышают уровни сыворотки аланинаминотрансферазы (ALT) связаны с развитием диабета II типа.
(S) -аланин (слева) и (R) -аланин (справа) в цвиттерионной форме при нейтральном pH . полезен в экспериментах по потере функции в отношении фосфорилирования. Некоторые методы включают создание библиотеки генов, каждый из которых имеет точечную мутацию в разных местах интересующей области, а иногда даже в каждой позиции целого гена: это называется «сканирующий мутагенез». Самым простым и первым использованным методом является так называемое сканирование аланина, при котором каждая позиция в свою очередь превращается в аланин.
Гидрогенизация аланина дает амино спирт аланинол, который является полезным хиральным строительным блоком.
В результате дезаминирования молекулы аланина образуется свободный радикал CH3CHCO 2. Дезаминирование может быть вызвано в твердом или водном аланине излучением, которое вызывает гомолитическое расщепление связи углерод-азот.
Это свойство аланина используется в дозиметрических измерениях в лучевая терапия. Когда облучают нормальный аланин, излучение заставляет определенные молекулы аланина превращаться в свободные радикалы, и, поскольку эти радикалы стабильны, содержание свободных радикалов можно позже измерить с помощью электронного парамагнитного резонанса, чтобы выяснить, сколько излучения подвергся воздействию аланина.. Считается, что это биологически значимая мера количества радиационного повреждения, которому живая ткань может пострадать при таком же радиационном воздействии. Планы лечения лучевой терапией могут быть доставлены в тестовом режиме в гранулы аланина, которые затем можно измерить, чтобы проверить правильность доставки предполагаемой дозы излучения системой лечения.
