Протеиногенная аминокислота

редактировать
Протеиногенные аминокислоты составляют небольшую часть всех аминокислот

Протеиногенные аминокислоты являются аминокислотами, которые биосинтетически включаются в белки во время трансляции. Слово «протеиногенный» означает «создающий белок». На протяжении известной жизни существует 22 генетически закодированных (протеиногенных) аминокислоты, 20 в стандартном генетическом коде и еще 2, которые могут быть включены с помощью специальных механизмов трансляции.

Напротив, непротеиногенные аминокислоты представляют собой аминокислоты, которые либо не включены в белки (например, GABA, L-DOPA, или трийодтиронин ), неправильно введенные вместо генетически кодируемой аминокислоты или не продуцируемые непосредственно и изолированно с помощью стандартных клеточных механизмов (например, гидроксипролин ). Последнее часто является результатом посттрансляционной модификации белков. Некоторые непротеиногенные аминокислоты включены в нерибосомные пептиды, которые синтезируются нерибосомными пептидными синтетазами.

И эукариоты, и прокариоты могут включать селеноцистеин в свои белки через нуклеотидную последовательность, известную как элемент SECIS, который предписывает клетке транслировать ближайший кодон UGA как селеноцистеин (UGA обычно является стоп-кодоном ). У некоторых метаногенных прокариот кодон UAG (обычно стоп-кодон) также может транслироваться в пирролизин.

. У эукариот протеиногенная аминокислота всего 21 аминокислота, 20 из стандартных генетических кодов., плюс селеноцистеин. Люди могут синтезировать 12 из них друг от друга или из других молекул промежуточного метаболизма. Остальные девять необходимо употреблять (обычно в виде их белковых производных), поэтому они называются незаменимыми аминокислотами. Незаменимые аминокислоты: гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин (т.е. H, I, L, K, M, F, T, W, V).

Было обнаружено, что протеиногенные аминокислоты родственны набору аминокислот, которые могут распознаваться системами аутоаминоацилирования рибозима. Таким образом, непротеиногенные аминокислоты были бы исключены из-за случайного эволюционного успеха нуклеотидных форм жизни. Были предложены и другие причины, объясняющие, почему некоторые специфические непротеиногенные аминокислоты обычно не включаются в белки; например, орнитин и гомосерин циклизуются против основы пептида и фрагментируют белок с относительно коротким периодом полураспада , в то время как другие токсичны, потому что они могут быть ошибочно включены в белки, такие как аналог аргинина канаванин.

Содержание

  • 1 Структуры
  • 2 Химические свойства
    • 2.1 Общие химические свойства
    • 2.2 Свойства боковой цепи
    • 2.3 Экспрессия генов и биохимия
    • 2.4 Масс-спектрометрия
    • 2.5 Стехиометрия и метаболические затраты в клетке
    • 2.6 Примечания
    • 2.7 Катаболизм
  • 3 См. Также
  • 4 Ссылки
  • 5 Общие ссылки
  • 6 Внешние ссылки

Структуры

Ниже показаны структуры и сокращения 21 аминокислоты, которые непосредственно кодируются для синтеза белка генетическим кодом эукариот. Приведенные ниже структуры являются стандартными химическими структурами, а не типичными формами цвиттериона, которые существуют в водных растворах.

Таблица аминокислот Сгруппированная таблица структуры, номенклатуры и их боковых групп 21 аминокислоты 'pKa значения

IUPAC / IUBMB теперь также рекомендует стандартные сокращения для следующих двух аминокислот:

Химические свойства

Fo Ниже представлена ​​таблица, в которой перечислены однобуквенные символы, трехбуквенные символы и химические свойства боковых цепей стандартных аминокислот. Приведенные массы основаны на средневзвешенных значениях элементарных изотопов при их естественном содержании. Образование пептидной связи приводит к удалению молекулы воды. Следовательно, масса белка равна массе аминокислот, из которых состоит белок, минус 18,01524 Да на пептидную связь.

Общие химические свойства

АминокислотаКороткаяСокращеннаяСредн. масса (Da )pI pK 1. (α-COOH)pK2. (α-NH 3)
Аланин AAla89.094046.012.359,87
Цистеин CCys121,154045,051,9210,70
Аспарагиновая кислота DAsp133,103842,851,999,90
Глутаминовая кислота EGlu147,130743,152,109,47
Фенилаланин FPhe165,191845,492,209,31
Глицин GГли75,067146,062,359,78
Гистидин HHis155,156347,601,809,33
Изолейцин IИле131,174646,052,329,76
Лизин KЛиз146,189349,602,169,06
Лейцин LLeu131,174646,012,339,74
Метионин MMet149,207845,742,139,28
Аспарагин NAsn132,119045,412,148,72
Пирролизин OПил255,31???
Пролин PPro115,131946,301,9510,64
Глютамин QGln146.145945,652,179,13
Аргинин RArg174,2027410,761,828,99
Серин SСер105,093445,682,199,21
Треонин TThr119,120345,602,099,10
селеноцистеин Uсек168,0535,471,9110
Валин VВал117.147846,002,399,74
Триптофан WTrp204.228445,892,469,41
Тирозин YТир181,191245,642,209,21

Свойства боковой цепи

АминокислотаКороткаяАббревиатураБоковая цепьГидро-. фобическая pKa Полярный pH МаленькийКрошечныйАроматический. или Алифатический Ван-дер-Ваальс. объем (Å)
Аланин AAla-CH 3Да -Нет -Да Да Алифатический67
Цистеин CCys-CH 2SH Да 8,55Да кислаяДа Да -86
Аспарагиновая кислота DAsp-CH 2 COOHНет 3,67Да кислаяДа Нет -91
Глутаминовая кислота EGlu-CH 2CH2COOHНет 4,25Да кислаяНет Нет -109
Фенилаланин FPhe-CH 2C6H5Да -Нет -Нет Нет Ароматический135
Глицин GGly-HДа -Нет -Да Да -48
Гистидин HHis-CH 2-C3H3N2 Нет 6.54Да слабый основнойНет Нет ароматический118
Изолейцин IIle-CH ( CH 3) CH 2CH3Да -Нет -Нет Нет Алифатический124
Лизин KLys- (CH 2)4NH2Нет 10,40Да основнойНет Нет -135
Лейцин LLeu-CH 2 CH (CH 3)2Да -Нет -Нет Нет Алифатический124
Метионин MMet-CH 2CH2S CH3Да -Нет -Нет Нет Алифатический124
Аспарагин NAsn-CH 2 CONH 2Нет -Да -Да Нет -96
Пирролизин OPyl- (CH 2)4NHCO C4H5N CH3Нет NDДа слабый основнойНет Нет -?
пролин PPro-CH 2CH2CH2-Да -Нет -Да Нет -90
глутамин QGln-CH 2CH2CONH 2Нет -Да -Нет Нет -114
аргинин RArg- (CH 2)3NH-C (NH) NH 2Нет 12,3Да сильно основнойНет Нет -148
серин SSer-CH 2 OHНет -Да -Да Да -73
Треонин TThr-CH (OH) CH 3Нет -Да -Да Нет -93
Селеноцистеин Uсек-CH 2SeH Нет 5,43Нет кислаяДа Да -?
валин VVal-CH (CH 3)2Да -Нет -Да Нет Алифатический105
Триптофан WTrp-CH 2C8H6N Да -Нет -Нет Нет Ароматический163
Тирозин YTyr-CH 2-C6H4OHНет 9,84Да слабокислыйНет Нет ароматический141

§: Значения для Asp, Cys, Glu, His, Lys и Tyr были определены с использованием аминокислотного остатка, помещенного в центре пентапептида аланина. Arg взят из Pace et al. (2009). Значение Sec взято из Byun Kang (2011).

ND: Значение pKa пирролизина не сообщалось.

Примечание: Значение pKa аминокислотного остатка в небольшом пептиде обычно немного отличается, когда это внутри протеина. Расчет pKa белка иногда используется для расчета изменения значения pKa аминокислотного остатка в этой ситуации.

Экспрессия и биохимия гена

АминокислотаКороткаяАббревиатураКодон (а)ВстречаемостьВажное значение ‡ у человека
в архейских белках. (%)в бактериальных белках. (%)в белках эукариот. (%)Встречаемость. в человеческих белках. (%)
Аланин AAlaGCU, GCC, GCA, GCG8,210,067,637,01Нет
Цистеин CCysUGU, UGC0,980,941,762,3Условно
Аспарагиновая кислота DAspGAU, GAC6,215,595,44,73Нет
Глутаминовая кислота EGluGAA, GAG7,696,156,427,09Условно
Фенилаланин FPheUUU, UUC3,863,893,873,65Да
Глицин GGlyGGU, GGC, GGA, GGG7,587,766,336,58Conditi в конечном итоге
Гистидин HHisCAU, CAC1,772,062,442,63Да
Изолейцин IIleAUU, AUC, AUA7,035,895,14,33Да
Лизин KЛизAAA, AAG5,274,685,645,72Да
Лейцин LЛейUUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG9,3110,099,299,97Да
Метионин MMetAUG2,352,382,252,13Да
Аспарагин NAsnAAU, AAC3,683,584,283,58Нет
Пирролизин OPylUAG *0000Нет
Пролин PProCCU, CCC, CCA, CCG4,264,615,416,31Нет
Глютамин QGlnCAA, CAG2,383,584,214,77Нет
Аргинин RАргCGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG5,515,885,715,64Условно
Серин SSerUCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC6,175,858,348,33Нет
Треонин TThrACU, ACC, ACA, ACG5,445,525,565,36Да
Селеноцистеин UСекUGA **000>0Нет
Валин VВалGUU, GUC, GUA, GUG7,87,276,25,96Да
Триптофан WTrpUGG1,031,271,241,22Да
Тирозин YТирUAU, UAC3,352,942,872,66Условно
Стоп-кодон †-СрокUAA, UAG, UGA ††???N / AN / A

* UAG обычно является стоп-кодоном янтарного цвета, но в организмах, содержащих биологические В механизм, кодируемый кластером генов pylTSBCD, будет включена аминокислота пирролизин.. ** UGA обычно является стоп-кодоном опала (или умбры), но кодирует селеноцистеин, если присутствует элемент SECIS.. † Стоп-кодон не является аминокислота, но включена для полноты картины.. †† UAG и UGA не всегда действуют как стоп-кодоны (см. выше).. ‡ Незаменимая аминокислота не может быть синтезирована в организме человека и поэтому должна поставляться в диета. Условно незаменимые аминокислоты обычно не требуются в рационе, но должны поставляться экзогенно конкретным популяциям, которые не синтезируют их в достаточных количествах.. Наличие аминокислот основано на 135 Archaea, 3775 Бактерии, 614 протеомов эукариот и протеом человека (21 006 белков) соответственно.

Масс-спектрометрия

В масс-спектрометрии пептидов и белков, знание масс остатков Полезно. Масса пептида или белка представляет собой сумму масс остатков плюс масса воды (моноизотопная масса = 18,01056 Да; средняя масса = 18,0153 Да). Остаточные массы рассчитываются по табличным химическим формулам и атомным весам. В масс-спектрометрии ионы могут также включать один или несколько протонов (моноизотопная масса = 1,00728 Да; средняя масса = 1,0074 Да).

АминокислотаКороткаяАббревиатураФормулаПонедельник. масса §(Da )Сред. масса (Da )
Аланин AAlaC3H5NO71.0371171.0779
Цистеин CCysC3H5БДУ103.00919103,1429
аспарагиновая кислота DAspC4H5NO3115.02694115.0874
глутаминовая кислота EGluC5H7NO3129.04259129.1140
фенилаланин FPheC9H9NO147.06841147.1739
Глицин GGlyC2H3NO57.0214657.0513
Гистидин HHisC6H7N3O137.05891137.1393
Изолейцин IIleC6H11NO113.08406113.1576
Лизин KLysC6H12N2O128.09496128.1723
Лейцин LLeuC6H11NO113.08406113.1576
Метионин MMetC5H9БДУ131.04049131.1961
Аспарагин NAsnC4H6N2O2114.04293114.1026
Пирролизин OPylC12H19N3O2237.14773237.2982
Пролин PProC5H7NO97.0527697.1152
Глютамин QGlnC5H8N2O2128.05858128.1292
Аргинин RАргC6H12N4O156.10111156.1857
Серин SСерC3H5NO287.0320387.0773
Треонин TThrC4H7NO2101.04768101.1039
Селеноцистеин UСекC3H5NOSe150.95364150.0489
Валин VValC5H9NO99.0684199.1311
Триптофан WTrpC11H10N2O186.07931186.2099
Тирозин YТирC9H9NO2163.06333163.1733

§ Моноизотопная масса

Стехиометрия и метаболические затраты в ячейке

В таблице ниже перечислены изобилие аминокислот в клетках E.coli и метаболические затраты (АТФ) на синтез аминокислот. Отрицательные числа указывают на то, что метаболические процессы являются энергетически благоприятными и не требуют затрат АТФ клетки. Обилие аминокислот включает аминокислоты в свободной форме и в форме полимеризации (белки).

АминокислотаКороткаяАббревиатураИзобилие. (количество молекул (× 10). на клетку E.coli )Стоимость АТФ в синтезе
Аэробные. условияАнаэробные. условия
Аланин AAla2,9-11
Цистеин CCys0,521115
Аспарагиновая кислота DAsp1,402
Глутаминовая кислота EGlu1,5-7-1
Фенилаланин FPhe1,1-62
Глицин GГли3,5-22
Гистидин HHis0,5417
Изолейцин IИле1,7711
Лизин KЛиз2,059
Лейцин LЛей2,6-91
Метионин MMet0,882123
Аспарагин NAsn1,435
Пирролизин OПил---
пролин PPro1,3-24
Глутамин QGln1,5-60
Аргинин RArg1,7513
Серин SСер1,2-22
Треонин TTh r1,568
Селеноцистеин Uсек---
Валин VVal2,4-22
Триптофан WTrp0,33-77
Тирозин YТир0,79-82

Примечания

АминокислотаАббревиатураПримечания
Аланин AAlaОчень распространен и очень универсален, он более жесткий, чем глицин, но достаточно мал, чтобы устанавливать лишь небольшие стерические пределы для конформации белка. Он ведет себя довольно нейтрально и может располагаться как в гидрофильных областях белка снаружи, так и в гидрофобных областях внутри.
Аспарагин или аспарагиновая кислота BAsxЗаполнитель, когда любая аминокислота может занимать положение
Цистеин CCysАтом серы легко связывается с ионами тяжелых металлов. В окислительных условиях два цистеина могут соединяться вместе дисульфидной связью с образованием аминокислоты цистина. Когда цистины являются частью белка, например, инсулина, третичная структура стабилизируется, что делает белок более устойчивым к денатурации ; поэтому дисульфидные связи являются обычным явлением в белках, которые должны функционировать в суровых условиях, включая пищеварительные ферменты (например, пепсин и химотрипсин ) и структурные белки (например, кератин ). Дисульфиды также обнаруживаются в пептидах, слишком малых для того, чтобы самостоятельно сохранять стабильную форму (например, инсулин ).
Аспарагиновая кислота DAspAsp ведет себя так же, как глутаминовая кислота, и несет гидрофильную кислотную группу с сильным отрицательным зарядом. Обычно он расположен на внешней поверхности белка, что делает его водорастворимым. Он связывается с положительно заряженными молекулами и ионами и часто используется в ферментах для фиксации иона металла. Находясь внутри белка, аспартат и глутамат обычно сочетаются с аргинином и лизином.
Глутаминовая кислота EGluGlu ведет себя так же, как аспарагиновая кислота, и имеет более длинную, немного более гибкую боковую цепь.
Фенилаланин FPheНеобходимые для человека фенилаланин, тирозин и триптофан содержат большую жесткую ароматическую группу в боковой цепи. Это самые большие аминокислоты. Подобно изолейцину, лейцину и валину, они гидрофобны и имеют тенденцию ориентироваться внутрь свернутой белковой молекулы. Фенилаланин может превращаться в тирозин.
Глицин GGlyИз-за наличия двух атомов водорода у α-углерода глицин не оптически активен. Это самая маленькая аминокислота, она легко вращается и добавляет гибкости белковой цепи. Он может поместиться в самые тесные пространства, например, в тройную спираль коллагена. Поскольку слишком большая гибкость обычно нежелательна, в качестве структурного компонента он встречается реже, чем аланин.
Гистидин HЕгоЕго необходим для людей. Даже в слабокислых условиях происходит протонирование азота, изменяющее свойства гистидина и полипептида в целом. Он используется многими белками как регуляторный механизм, изменяя конформацию и поведение полипептида в кислых областях, таких как поздняя эндосома или лизосома, обеспечивая изменение конформации ферментов. Однако для этого требуется всего несколько гистидинов, поэтому его относительно мало.
Изолейцин IИлеИле необходим для человека. Изолейцин, лейцин и валин имеют большие алифатические гидрофобные боковые цепи. Их молекулы жесткие, и их взаимные гидрофобные взаимодействия важны для правильной укладки белков, поскольку эти цепи имеют тенденцию располагаться внутри молекулы белка.
Лейцин или изолейцин JXleЗаполнитель, когда любая аминокислота может занимать позицию
Лизин KLysLys необходим для человека и ведет себя аналогично аргинину. Он содержит длинную гибкую боковую цепь с положительно заряженным концом. Гибкость цепи делает лизин и аргинин подходящими для связывания с молекулами со многими отрицательными зарядами на их поверхности. Например, ДНК -связывающие белки имеют свои активные области, богатые аргинином и лизином. Сильный заряд делает эти две аминокислоты склонными располагаться на внешних гидрофильных поверхностях белков; когда они обнаруживаются внутри, они обычно сочетаются с соответствующей отрицательно заряженной аминокислотой, например, аспартатом или глутаматом.
Лейцин LLeuLeu необходим для человека и ведет себя аналогично изолейцину и валину.
Метионин MМетМет необходим для человека. Всегда первая аминокислота, которая включается в белок, иногда ее удаляют после трансляции. Как и цистеин, он содержит серу, но с метильной группой вместо водорода. Эта метильная группа может быть активирована и используется во многих реакциях, когда новый атом углерода добавляется к другой молекуле.
Аспарагин NAsnПодобно аспарагиновой кислоте, Asn содержит амидную группу, где Asp имеет карбоксил.
пирролизин OPylПодобен лизину, но к нему присоединено кольцо пирролина.
Proline PProPro содержит необычное кольцо для N-концевой аминогруппы, которое заставляет амидную последовательность CO-NH принимать фиксированную конформацию. Он может разрушать структуры сворачивания белка, такие как α-спираль или β-лист, вызывая желаемый излом в белковой цепи. Распространенный в коллагене, он часто подвергается посттрансляционной модификации до гидроксипролина.
глутамина QGlnПодобно глутаминовой кислоте, Gln содержит амидная группа, где Glu имеет карбоксил. Используется в белках и в качестве хранилища аммиака, это самая распространенная аминокислота в организме.
Аргинин RArgФункционально подобен лизину.
Серин SСерСерин и треонин имеют короткую группу, оканчивающуюся гидроксильной группой. Его водород легко удалить, поэтому серин и треонин часто действуют как доноры водорода в ферментах. Оба они очень гидрофильны, поэтому внешние области растворимых белков, как правило, богаты ими.
Треонин TThrНеобходим для человека, Thr ведет себя аналогично серину.
Селеноцистеин USecселен аналог цистеина, в котором селен заменяет атом серы.
Валин VВалВажен для людей, Вал ведет себя аналогично изолейцину и лейцину.
Триптофан WTrpНеобходим для человека, Trp ведет себя аналогично фенилаланину и тирозину. Это предшественник серотонина и естественно флуоресцентный.
НеизвестноXXaaЗаполнитель, когда аминокислота неизвестна или не важна.
Тирозин YTyrTyr ведет себя аналогично фенилаланину (предшественнику тирозина) и триптофану и является предшественником меланина, эпинефрина и гормоны щитовидной железы. Естественно флуоресцентный, его флуоресценция обычно гасится передачей энергии триптофанам.
Глутаминовая кислота или глутамин ZGlxЗаполнитель, когда любая аминокислота может занимать положение

Катаболизм

Катаболизм аминокислот

Аминокислоты могут быть классифицируются в соответствии со свойствами своих основных продуктов:

  • глюкогенные, с продуктами, имеющими способность образовывать глюкозу посредством глюконеогенеза
  • кетогенные, с продуктами, не имеющими способности образовывать глюкозу : Эти продукты все еще могут использоваться для кетогенеза или синтеза липидов.
  • Аминокислоты, катаболизируемые как в глюкогенные, так и в кетогенные продукты

См. Также

Ссылки

Общие ссылки

Внешние ссылки

На Wikimedia Commons есть носители, связанные с протеиногенными аминокислотами.
Последняя правка сделана 2021-06-02 08:35:22
Содержание доступно по лицензии CC BY-SA 3.0 (если не указано иное).
Обратная связь: support@alphapedia.ru
Соглашение
О проекте