Цитоскелет

редактировать
Сеть нитчатых белков, образующих внутренний каркас клетки
Биология клетки
животная клетка
Animal Cell.svg Компоненты типичной животной клетки:
  1. ядрышко
  2. ядро ​​
  3. рибосома (точки как часть 5)
  4. везикула
  5. грубая эндоплазматическая сеть
  6. аппарат Гольджи (или, Тело Гольджи)
  7. Цитоскелет
  8. Гладкий эндоплазматический ретикулум
  9. Митохондрия
  10. Вакуоль
  11. Цитозоль (жидкость, содержащая органеллы ; в составе которой цитоплазма )
  12. Лизосома
  13. Центросома
  14. Клеточная мембрана
эукариотический цитоскелет. Актиновые филаменты показаны красным, а микротрубочки, состоящие из бета тубулин отмечены зеленым.

цитоскелет представляет собой сложную динамическую сеть взаимосвязанных белковых нитей, присутствующих в цитоплазме всех клетки, включая бактерии и археи. Он простирается от ядра клетки к клеточной мембране и состоит из аналогичных белков в различных организмах. У эукариот он состоит из трех основных компонентов: микрофиламентов, промежуточных филаментов и микротрубочек, и все они способны к быстрому росту. или разборка в зависимости от требований клетки.

Цитоскелет может выполнять множество функций. Его основная функция состоит в том, чтобы придать клетке ее форму и механическую устойчивость к деформации, а благодаря взаимодействию с внеклеточной соединительной тканью и другими клетками он стабилизирует целые ткани. Цитоскелет также может сокращаться, тем самым деформируя клетку и клеточную среду и позволяя клеткам мигрировать. Более того, он участвует во многих сигнальных путях клеток и в поглощении внеклеточного материала (эндоцитоз ), сегрегации хромосом во время деления клетки, стадия цитокинеза клеточного деления, в качестве основы для организации содержимого клетки в пространстве и во внутриклеточном транспорте (например, движение везикул и органеллы внутри клетки) и могут быть шаблоном для построения клеточной стенки. Кроме того, он может образовывать специализированные структуры, такие как жгутик, реснички, ламеллиподии и подосомы. Структура, функции и динамическое поведение цитоскелета могут сильно отличаться в зависимости от организма и типа клеток. Даже внутри одной клетки цитоскелет может изменяться посредством ассоциации с другими белками и предыдущей историей сети.

Крупномасштабным примером действия, выполняемого цитоскелетом, является сокращение мышц. Это осуществляется группами высокоспециализированных ячеек, работающих вместе. Основным компонентом цитоскелета, который помогает показать истинную функцию сокращения мышц, является микрофиламент. Микрофиламенты состоят из наиболее распространенного клеточного белка, известного как актин. Во время сокращения мышцы в каждой мышечной клетке миозиновые молекулярные моторы коллективно воздействуют на параллельные актиновые филаменты. Сокращение мышц начинается от нервных импульсов, которые затем вызывают высвобождение повышенного количества кальция из саркоплазматического ретикулума. Увеличение содержания кальция в цитозоле позволяет сокращению мышц начинаться с помощью двух белков: тропомиозина и тропонина. Тропомиозин подавляет взаимодействие между актином и миозином, в то время как тропонин ощущает увеличение кальция и снимает подавление. Это действие сокращает мышечную клетку и, благодаря синхронному процессу во многих мышечных клетках, всю мышцу.

Содержание

  • 1 История
  • 2 Эукариотический цитоскелет
    • 2.1 Микрофиламенты
    • 2.2 Промежуточные нити
    • 2.3 Микротрубочки
    • 2.4 Сравнение
    • 2.5 Септины
    • 2.6 Спектрин
    • 2.7 Цитоскелет дрожжей
  • 3 Прокариотический цитоскелет
    • 3,1 FtsZ
    • 3,2 MreB и ParM
    • 3,3 Кресцентин
  • 4 Общие черты и различия между прокариотами и эукариотами
  • 5 Цитоплазматический поток
  • 6 См. Также
  • 7 Ссылки
  • 8 Внешние ссылки

История

В 1903 г. Николай К. Кольцов предположил, что форма клеток определяется сетью канальцев, которую он назвал цитоскелет. Концепция белковой мозаики, которая динамически координирует биохимию цитоплазмы, была предложена Рудольфом Петерсом в 1929 году, а термин (цитоскелет, по-французски) впервые был введен французским эмбриологом Полем Винтребером в 1931 году.

Когда цитоскелет был впервые представлен, считалось, что это неинтересное гелеобразное вещество, которое помогает органеллам оставаться на месте. Было проведено много исследований, чтобы попытаться понять назначение цитоскелета и его компонентов. С помощью Стюарта Хамероффа и Роджера Пенроуза было обнаружено, что микротрубочки вибрируют внутри нейронов в головном мозге, предполагая, что мозговые волны возникают из-за более глубоких вибраций микротрубочек. Это открытие продемонстрировало, что цитоскелет - это не просто гелеобразное вещество и что у него действительно есть цель.

Первоначально считалось, что цитоскелет был исключительно эукариотами, но в 1992 году было обнаружено, что он присутствует в прокариоты. Это открытие произошло после осознания того, что бактерии обладают белками, гомологичными тубулину и актину; основные компоненты эукариотического цитоскелета.

Эукариотический цитоскелет

Эукариотические клетки содержат три основных типа цитоскелетных филаментов: микрофиламенты, микротрубочки и промежуточные филаменты. Каждый тип образуется в результате полимеризации отдельного типа белковой субъединицы и имеет свою собственную характерную форму и внутриклеточное распределение. Микрофиламенты представляют собой полимеры белка актина и имеют диаметр 7 нм. Микротрубочки состоят из тубулина и имеют диаметр 25 нм. Промежуточные филаменты состоят из различных белков в зависимости от типа клетки, в которой они находятся; обычно они имеют диаметр 8-12 нм. Цитоскелет придает клетке структуру и форму, и, исключая макромолекулы из некоторых цитозоля, он увеличивает уровень макромолекулярного скопления в этом отсеке. Элементы цитоскелета широко и тесно взаимодействуют с клеточными мембранами.

Исследования нейродегенеративных нарушений, таких как болезнь Паркинсона, болезнь Альцгеймера, болезнь Хантингтона болезнь и боковой амиотрофический склероз (БАС) указывают на то, что цитоскелет поражается при этих заболеваниях. Болезнь Паркинсона характеризуется деградацией нейронов, что приводит к тремору, ригидности и другим немоторным симптомам. Исследования показали, что сборка и стабильность микротрубочек в цитоскелете нарушены, что приводит к деградации нейронов со временем. При болезни Альцгеймера тау-белки, которые стабилизируют нарушение функции микротрубочек в процессе прогрессирования заболевания, вызывающего патологию цитоскелета. Избыток глутамина в белке Хантингтона, участвующий в связывании везикул с цитоскелетом, также считается фактором развития болезни Хантингтона. Боковой амиотрофический склероз приводит к потере движения, вызванной деградацией мотонейронов, а также включает дефекты цитоскелета.

Дополнительные белки, включая моторные белки, регулируют и связывают волокна с другими клетками соединения и друг друга, и они необходимы для контролируемой сборки филаментов цитоскелета в определенных местах.

Обнаружен ряд низкомолекулярных препаратов для цитоскелета, которые взаимодействуют с актином и микротрубочками. Эти соединения оказались полезными при изучении цитоскелета, а некоторые из них имеют клиническое применение.

Микрофиламенты

Структура микрофиламента Актиновый цитоскелет мыши эмбриона фибробластов, окрашенных фаллоидин

Микрофиламенты, также известные как актиновые филаменты, состоят из линейных полимеров белков G-актина и создают силу, когда растущий (положительный) конец филамента толкает барьер, такой как клеточная мембрана. Они также действуют как треки для движения молекул миозина, которые прикрепляются к микрофиламентам и «ходят» по ним. Как правило, основным компонентом микрофиламентов является актин. Мономер G-актина объединяется с образованием полимера, который продолжает формировать микрофиламент (актиновую нить). Эти субъединицы затем собираются в две цепи, которые переплетаются в так называемые цепи F-актина. Миозин, двигающийся по нитям F-актина, генерирует сократительные силы в так называемых актомиозиновых волокнах как в мышцах, так и в большинстве немышечных типов клеток. Структуры актина контролируются семейством Rho малых GTP-связывающих белков, таких как сам Rho для сократительных актомиозиновых филаментов («стрессовые волокна»), Rac для ламеллиподий и Cdc42 для филоподий.

Функции включают:

Промежуточные филаменты

Структура промежуточных филаментов Микроскопия кератиновых филаментов внутри клеток

Промежуточные филаменты являются частью цитоскелета многих эукариотические клетки. Эти нити диаметром в среднем 10 нанометров более стабильны (прочно связаны), чем микрофиламенты, и являются гетерогенными составляющими цитоскелета. Подобно филаментам актина, они функционируют в поддержании формы клетки, неся напряжение (микротрубочки, напротив, сопротивляются сжатию, но также могут нести напряжение во время митоза и во время позиционирования центросомы). Промежуточные филаменты организуют внутреннюю трехмерную структуру клетки, закрепляя органеллы и выступая в качестве структурных компонентов ядерной пластинки. Они также участвуют в некоторых соединениях клетка-клетка и клетка-матрица. Ядерная пластинка существует у всех животных и во всех тканях. Некоторые животные, такие как плодовая муха, не имеют цитоплазматических промежуточных филаментов. У тех животных, которые экспрессируют цитоплазматические промежуточные филаменты, они тканеспецифичны. Кератиновые промежуточные филаменты в эпителиальных клетках обеспечивают защиту от различных механических нагрузок, которые может выдержать кожа. Они также обеспечивают защиту органов от метаболических, окислительных и химических стрессов. Укрепление эпителиальных клеток этими промежуточными филаментами может предотвратить начало апоптоза или гибели клеток за счет снижения вероятности стресса.

Промежуточные филаменты чаще всего известны как поддерживающая система или «каркас» ”Для клетки и ядра, а также играет роль в некоторых функциях клетки. В сочетании с белками и десмосомами промежуточные филаменты образуют межклеточные связи и закрепляют соединения клетка-матрица, которые используются в обмене сообщениями между клетками, а также для жизненно важных функций клетки. Эти соединения позволяют клетке общаться через десмосомы нескольких клеток, чтобы регулировать структуры ткани на основе сигналов из клеточной среды. Было показано, что мутации в белках ПФ вызывают серьезные медицинские проблемы, такие как преждевременное старение, мутации десмина, поражающие органы, болезнь Александера и мышечная дистрофия.

:

  • образуются разные промежуточные филаменты из виментинов. Промежуточные филаменты виментина обычно присутствуют в мезенхимальных клетках.
  • состоят из кератина. Кератин обычно присутствует в эпителиальных клетках.
  • нейрофиламенты нервных клеток.
  • состоят из ламина, обеспечивая структурную поддержку ядерной оболочки.
  • изготовленные из десмина, играют важную роль в структурной и механической поддержке мышечных клеток.

Микротрубочки

Структура микротрубочек Микротрубочки в гелефиксированной клетке

Микротрубочки представляют собой полые цилиндры диаметром примерно 23 нм (диаметр просвета примерно 15 нм), чаще всего состоящие из 13 протофиламентов, которые, в свою очередь, представляют собой полимеры альфа и бета тубулина. Они обладают очень динамичным поведением, связывая GTP для полимеризации. Обычно они организованы с помощью центросомы.

. В девяти триплетных наборах (звездообразных) они образуют центриоли, а в девяти дублетах, ориентированных около двух дополнительных микротрубочек (в форме колеса), они образуют реснички и жгутики. Последнее образование обычно называют расположением «9 + 2», в котором каждый дублет соединен с другим белком динеином. Поскольку и жгутики, и реснички являются структурными компонентами клетки и поддерживаются микротрубочками, их можно рассматривать как часть цитоскелета. Реснички бывают двух типов: подвижные и неподвижные. Реснички короткие, их больше, чем жгутиков. Подвижные реснички имеют ритмичное колебательное или биение движения по сравнению с неподвижными ресничками, которые получают сенсорную информацию для клетки; обработка сигналов от других ячеек или окружающих их жидкостей. Кроме того, микротрубочки контролируют биение (движение) ресничек и жгутиков. Кроме того, динеиновые плечи, прикрепленные к микротрубочкам, действуют как молекулярные двигатели. Движение ресничек и жгутиков создается за счет скольжения микротрубочек друг за другом, для чего требуется АТФ. Они играют ключевую роль в:

В дополнение к функциям, описанным выше, Стюарт Хамерофф и Роджер Пенроуз предположили, что микротрубочки функционируют в сознании.

Сравнение

Цитоскелет. типДиаметр. (nm )СтруктураПримеры субъединиц
Микроволокна 6Двойная спираль Актин
Промежуточные. волокна 10Два антипараллельные спирали / димеры, образующие тетрамеры
Микротрубочки 23Протофиламенты, в свою очередь состоящие из субъединиц тубулина в комплексе с статмином α- и β-тубулином

септинами

Септины представляют собой группу высококонсервативных связывающих GTP белков, обнаруженных у эукариот. Различные септины образуют белковые комплексы друг с другом. Они могут собираться в нити и кольца. Следовательно, септины можно считать частью цитоскелета. Функция септинов в клетках заключается в том, что они служат локализованным сайтом прикрепления для других белков и предотвращают диффузию определенных молекул из одного компартмента клетки в другой. В дрожжевых клетках они создают каркас, чтобы обеспечить структурную поддержку во время деления клеток и разделить части клетки. Недавние исследования человеческих клеток показывают, что септины создают клетки вокруг бактериальных патогенов, иммобилизуя вредные микробы и предотвращая их вторжение в другие клетки.

Spectrin

Spectrin - это цитоскелетный белок которая выстилает внутриклеточную сторону плазматической мембраны в эукариотических клетках. Спектрин образует пентагональные или гексагональные структуры, образуя каркас и играя важную роль в поддержании целостности плазматической мембраны и структуры цитоскелета.

Цитоскелет дрожжей

В почкующихся дрожжах (важный модельный организм ) актин образует кортикальные пятна, актиновые кабели, цитокинетическое кольцо и шапочку. Корковые пятна представляют собой дискретные актиновые тельца на мембране, которые жизненно важны для эндоцитоза, особенно для рециклирования глюкансинтазы, которая важна для синтеза клеточной стенки. Актиновые кабели представляют собой пучки актиновых нитей и участвуют в транспорте везикул к крышке (которая содержит ряд различных белков для поляризации роста клеток) и в расположении митохондрий. цитокинетическое кольцо образуется и сужается вокруг участка деления клеток.

Прокариотический цитоскелет

До работы Jones et al., 2001 считалось, что клеточная стенка быть решающим фактором для многих форм бактериальных клеток, включая палочки и спирали. При изучении было обнаружено, что многие деформированные бактерии имеют мутации, связанные с развитием клеточной оболочки. Когда-то считалось, что цитоскелет присущ только эукариотическим клеткам, но гомологи всем основным белкам эукариотического цитоскелета были обнаружены у прокариот. Гарольд Эриксон отмечает, что до 1992 года считалось, что только эукариоты имеют компоненты цитоскелета. Однако исследования в начале 90-х годов показали, что бактерии и археи имеют гомологи актина и тубулина, и что они лежат в основе микротрубочек и микрофиламентов эукариот. Хотя эволюционные отношения настолько далеки, что они не очевидны только из сравнения последовательностей белков, сходство их трехмерных структур и сходные функции в поддержании формы и полярности клеток являются убедительным доказательством того, что цитоскелеты эукариот и прокариот действительно гомологичны. Три лаборатории независимо друг от друга обнаружили, что FtsZ, белок, уже известный как ключевой игрок в бактериальном цитокинезе, имеет «сигнатурную последовательность тубулина», присутствующую во всех α-, β- и γ-тубулинах. Однако некоторые структуры бактериального цитоскелета, возможно, еще не идентифицированы.

FtsZ

FtsZ был первым идентифицированным белком прокариотического цитоскелета. Как и тубулин, FtsZ образует филаменты в присутствии гуанозинтрифосфата (GTP), но эти филаменты не группируются в канальцы. Во время деления клетки, FtsZ является первым белком, который перемещается к месту деления, и необходим для набора других белков, которые синтезируют новую клеточную стенку между делящимися клетками.

MreB и ParM

Прокариотические актин-подобные белки, такие как MreB, участвуют в поддержании формы клеток. Все несферические бактерии имеют гены, кодирующие актиноподобные белки, и эти белки образуют спиральную сеть под клеточной мембраной, которая направляет белки, участвующие в биосинтезе клеточной стенки .

Некоторые плазмиды кодирует отдельную систему, которая включает актин-подобный белок ParM. Нити ParM проявляют динамическую нестабильность и могут разделять плазмидную ДНК на делящиеся дочерние клетки по механизму , аналогичному механизму, используемому микротрубочками во время митоза эукариот .

Кресцентин

Бактерия Caulobacter crescentus содержит третий белок, crescentin, который относится к промежуточным филаментам эукариотических клеток. Кресцентин также участвует в поддержании формы клеток, таких как спиральные и вибриоидные формы бактерий, но механизм, с помощью которого он это делает, в настоящее время неясен. Кроме того, искривление может быть описано смещением серповидных нитей после нарушения синтеза пептидогликана.

Общие черты и различия между прокариотами и эукариотами

По определению, цитоскелет состоит из белков, которые могут образовывать продольные массивы (волокна) у всех организмов. Эти белки, образующие волокна, подразделяются на 4 класса. Тубулин -подобный, актин -подобный (WACA-белки) и промежуточные филаменты.

Тубулиноподобные белки тубулин у эукариот и FtsZ, TubZ, RepX у прокариот. Актин-подобные белки представляют собой актин у эукариот и MreB, FtsA у прокариот. Примером WACA-белков, которые чаще всего встречаются у прокариот, является MinD. Примерами промежуточных волокон, которые почти исключительно обнаруживаются у животных (т.е. эукариот), являются ламины, кератины, виментин, нейрофиламенты и десмин.

Хотя тубулиноподобные белки имеют некоторое сходство аминокислотной последовательности, их эквивалентность и сходство в сайте связывания GTP является более поразительным. То же самое справедливо для актин-подобных белков и их структуры и АТФ связывающего домена.

Цитоскелетные белки обычно коррелируют с формой клеток, сегрегацией ДНК и делением клеток у прокариот и эукариот. Какие белки выполняют какую задачу - разные вещи. Например, сегрегация ДНК у всех эукариот происходит за счет использования тубулина, но у прокариот могут использоваться белки WACA, актиноподобные или тубулиноподобные белки. Клеточное деление опосредуется у эукариот актином, но у прокариот обычно тубулиноподобными (часто FtsZ-кольцом) белками и иногда (Crenarchaeota ) ESCRT-III, который у эукариот все еще имеет роль на последнем этапе деления.

Цитоплазматический поток

Цитоплазматический поток, также известный как циклоз, представляет собой активное движение содержимого клетки вдоль компонентов цитоскелета. Хотя в основном это наблюдается у растений, все типы клеток используют этот процесс для транспортировки отходов, питательных веществ и органелл в другие части клетки. Клетки растений и водорослей обычно больше, чем многие другие клетки; поэтому цитоплазматический поток важен в этих типах клеток. Это связано с тем, что дополнительный объем клетки требует потока цитоплазмы, чтобы перемещать органеллы по всей клетке. Органеллы перемещаются вдоль микрофиламентов в цитоскелете, движимые миозиновыми двигателями, связывающимися и проталкивающими пучки нитей актина.

См. Также

  • icon Портал биологии

Ссылки

Внешние ссылки

На Wikimedia Commons есть материалы, связанные с Цитоскелетом.
Последняя правка сделана 2021-05-16 13:19:01
Содержание доступно по лицензии CC BY-SA 3.0 (если не указано иное).
Обратная связь: support@alphapedia.ru
Соглашение
О проекте