Войти
Гем-связывающий мотив CXXCH в белках цитохрома c. Боковые цепи аминокислот показаны белым, а гем - черным. Цитохромы c (cyt c, цитохромы c-типа) цитохромы или гем -содержащие белки, которые имеют гем С ковалентно, присоединенный к пептидному остову через одну или две тиоэфирные связи. Эти связи в большинстве случаев являются частью специфического Cys -XX-Cys- His (CXXCH) связывающего мотива, где X обозначает разные аминогруппы. кислота. Две тиоэфирные связи остатков цистеина связываются с винил боковыми цепями гема, а остаток гистидина координирует один аксиальный сайт связывания гема железа. Менее распространенные связывающие мотивы могут включать одиночную тиоэфирную связь, лизин или метионин вместо аксиального гистидина или связывающий мотив CX n CH с n>2. Второй осевой сайт железа может координироваться аминокислотами белка, молекулами субстрата или водой. Цитохромы c обладают широким спектром свойств и функционируют как белки с переносом электрона или катализируют химические реакции, включающие окислительно-восстановительные процессы. Выдающимся представителем этого семейства является митохондриальный цитохром c.
| Цитохром c (класс I) | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Структура цитохрома c2 из Rhodopseudomonas viridis (PDB : 1CRY ; P00083 ). | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | Cytochrom_C | ||||||||
| Pfam | PF00034 | ||||||||
| InterPro | IPR009056 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00169 | ||||||||
| SCOPe | 1cry / SUPFAM | ||||||||
| OPM суперсемейство | 71 | ||||||||
| белок OPM | 1hrc | ||||||||
| Мембранома | 210 | ||||||||
| |||||||||
| Цитохром c (класс II) | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Атомная структура цитохрома c с необычным диссоциатом димера, контролируемым лигандом ион с разрешением 1,8 Ангстрем (PDB : 1BBH ; P00154 ). | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | Cytochrom_C_2 | ||||||||
| Pfam | PF01322 | ||||||||
| InterPro | IPR002321 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00169 | ||||||||
| SCOPe | 1cgo / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
| Высокомолекулярный цитохром c (класс III) | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Структура 16-гемового цитохрома c Hmc из Desulfovibrio vulgaris hildenborough (PDB : 1H29 ; P24092 ). | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | Cytochrom_CIII | ||||||||
| Pfam | PF02085 | ||||||||
| Pfam клан | CL0317 | ||||||||
| InterPro | IPR020942 | ||||||||
| SCOPe | 2cdv / SUPFAM | ||||||||
| CDD | cd08168 | ||||||||
| |||||||||
белки цитохрома c могут могут быть разделены на четыре класса в зависимости от их размера, количества гемовых групп и потенциалов восстановления:
Малые растворимые белки цитохрома с с молекулярной массой 8- 12 кДа и одна группа гема относятся к классу I. Он включает низкоспин растворимый cytC митохондрий и бактерий, с сайтом присоединения гема, расположенным по направлению к N -терминал и t Шестой лиганд обеспечен остатком метионина примерно на 40 остатков дальше по направлению к С-концу. Типичная складка класса I содержит пять α-спиралей. На основе сходства последовательностей cytC класса I были далее подразделены на пять классов, от IA до IE. Класс IB включает эукариотический митохондриальный цит c и прокариотический «короткий» cyt c 2, примером которого является Rhodopila globiformis cyt c 2 ; класс IA включает «длинный» cyt c 2, например Rhodospirillum rubrum cyt c 2 и cyt c 550, которые имеют несколько дополнительных петли по сравнению с классом IB cyt c.
Связанная запись InterPro представляет белки моногемного цитохрома c (исключая цитохромы класса II и f-типа), такие как цитохромы c, c1, c2, c5, c555, c550-c553, c556, c6 и cbb3.. Цитохром c Dihaem (InterPro : IPR018588 ) представляют собой белки с кластером класса I и уникальным кластером.
Гемовая группа в белках цитохрома с класса II присоединена к С-концевому связывающему мотиву. Структурная складка цитохромов c-типа класса II содержит пучок из четырех α-спиралей с ковалентно присоединенной гемовой группой в его ядре. Представителями класса II являются высокоспиновый цитохром c 'и ряд низкоспиновых цитохромов c, например cyt c 556. Cyt c 'способны связывать такие лиганды, как CO, NO или CN, хотя и со скоростью и константами равновесия от 100 до 1000000 в несколько раз меньше, чем другие высокоспиновые гемепротеины. Это, в сочетании с его относительно низким окислительно-восстановительным потенциалом, делает маловероятным, что cyt c 'является концевой оксидазой. Таким образом, cyt c ', вероятно, функционирует как белок-переносчик электронов. Были определены трехмерные структуры ряда cyt c ', которые показывают, что белки обычно существуют в виде димера. Chromatium vinosum cyt c 'проявляет димер диссоциацию при связывании лиганда.
. Белки, содержащие несколько ковалентно связанных гемовых групп с низким окислительно-восстановительным потенциалом, являются входит в класс III. Группы гема C, все координированные бис-гистидинилом, структурно и функционально неэквивалентны и имеют разные окислительно-восстановительные потенциалы в диапазоне от 0 до -400 мВ. Члены этого класса, например, цитохром с 7 (тригема), цитохром с 3 (тетрагем) и высокомолекулярный цитохром с (Hmc), содержащий 16 гемовых групп с 30-40 остатками на гем группа. Определены 3D структуры ряда белков cyt c 3. Белки состоят из 4-5 α-спиралей и 2 β-листов, обернутых вокруг компактного ядра из четырех непараллельных гемов, которые представляют относительно высокую степень воздействия растворитель. Общая структура белка, ориентация плоскости гема и расстояния железо-железо высоко консервативны.
Примером является фотосинтетический реакционный центр Rhodopseudomonas viridis, который содержит тетрагемный цитохром субъединица c.
Согласно Ambler (1991), белки цитохрома c, содержащие другие простетические группы, помимо гема C, такие как флавоцитохромы c (сульфиддегидрогеназа) и цитохромы cd 1 (нитритредуктаза) относятся к IV классу. Поскольку эта группировка больше связана с тем, как используется группа гема, а не с тем, как выглядят сами домены, белки, помещенные в эту группу, имеют тенденцию быть разбросанными в других в биоинформатических группах.
Присоединение гемовой группы физически отделено от биосинтеза белка. Белки синтезируются в цитоплазме и эндоплазматическом ретикулуме, а созревание цитохромов c происходит в периплазме прокариот, межмембранное пространство митохондрий или стромы хлоропластов. Было обнаружено несколько биохимических путей, которые различаются в зависимости от организма.
Также называется созреванием цитохрома с (ccm) и обнаруживается в протеобактериях, митохондрии растений, некоторые протозойные митохондрии, деинококки и археи. Ccm содержит по меньшей мере восемь мембранных белков (CcmABCDEFGH), которые необходимы для переноса электронов к гемовой группе, обработки апо-цитохрома и прикрепления гема к апо-цитохрому. Комплекс ABC-транспортер, образованный CcmA 2 BCD, присоединяет гемовую группу к CcmE с использованием ATP. CcmE транспортирует гем в CcmF, где происходит прикрепление к апо-цитохрому. Транспорт апопротеина из цитоплазмы в периплазму происходит через систему транслокации Sec. CcmH используется системой для распознавания апо-цитохрома и направления его в CcmF.
Цитохромы c в хлоропластах, грамположительных бактериях, цианобактериях и некоторых протеобактериях продуцируются система синтеза цитохрома c (ccs). Он состоит из двух мембранных белков CcsB и CcsA. Было высказано предположение, что белковый комплекс CcsBA действует как переносчик гема в процессе прикрепления. У некоторых организмов, таких как Helicobacter hepaticus, оба белка обнаруживаются как слитый одиночный белок. Транспорт апопротеина также происходит через транслокон Sec.
Митохондрии грибов, позвоночных и беспозвоночных продуцируют белки цитохрома с с помощью одного фермента, называемого HCCS (голоцитохром с синтаза ) или цитохром с гемелиаза (CCHL). Белок прикреплен к внутренней мембране межмембранного пространства. У некоторых организмов, таких как Saccharomyces cerevisiae, цитохром с и цитохром с 1, синтезируются отдельными гемлиазами, CCHL и CC1HL соответственно. В Homo sapiens для биосинтеза обоих белков цитохрома с используется один HCCS.
Четыре мембранных белка необходимы для прикрепления гема в цитохром b6. Основное отличие систем I-III заключается в том, что присоединение гема происходит на противоположной стороне липидного бислоя по сравнению с другими системами.
