Войти
| BID | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 человеческий проапоптотический белок bid | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | BID | ||||||||
| Pfam | PF06393 | ||||||||
| InterPro | IPR010479 | ||||||||
| SCOPe | 1ddb / SUPFAM | ||||||||
| TCDB | 1.A.21 | ||||||||
| суперсемейство OPM | 40 | ||||||||
| белок OPM | 2m5i | ||||||||
| |||||||||
агонист смерти взаимодействующего домена BH3, или BID, ген является про- апоптотический член семейства Bcl-2 белков. Члены семейства Bcl-2 разделяют один или несколько из четырех характерных доменов из гомологии, названных доменами гомологии Bcl-2 (BH) (названных BH1, BH2, BH3 и BH4) и могут образовывать гетеро- или гомодимеры. Белки Bcl-2 действуют как анти- или про- апоптотические регуляторы, которые участвуют в широком спектре клеточной активности.
BID - проапоптотический Bcl-2 белок, содержащий только домен BH3. В ответ на передачу сигналов апоптоза BID взаимодействует с другим белком семейства Bcl-2, Bax, что приводит к встраиванию Bax в мембраны органелл, в первую очередь на внешние митохондриальная мембрана. Полагают, что Bax взаимодействует с митохондриальным потенциал-зависимым анионным каналом VDAC и вызывает его открытие. В качестве альтернативы, все больше данных свидетельствует о том, что активированный Bax и / или Bak образуют олигомерные поры, MAC во внешней мембране. Это приводит к высвобождению цитохрома с и других проапоптотических факторов (таких как SMAC / DIABLO) из митохондрий, что часто называют проницаемостью внешней мембраны митохондрий, что приводит к активации каспаз. Это определяет BID как прямой активатор Bax, роль, общую для некоторых проапоптотических белков Bcl-2, содержащих только домен BH3.
Белки против апоптоза Bcl-2, включая сам Bcl-2, могут связывать BID и ингибировать способность BID активировать Bax. В результате антиапоптотические белки Bcl-2 могут ингибировать апоптоз за счет связывания BID, что приводит к снижению активации Bax.
Экспрессия BID повышается с помощью опухолевого супрессора p53, и было показано, что BID участвует в p53-опосредованном апоптозе. Белок p53 представляет собой фактор транскрипции, который при активации как часть ответа клетки на стресс регулирует многие последующие гены-мишени, включая BID. Однако р53 также играет независимую от транскрипции роль в апоптозе. В частности, p53 взаимодействует с Bax, способствуя активации Bax и встраиванию Bax в митохондриальную мембрану.
Агонист гибели взаимодействующего домена BH3 взаимодействует с:
Каспаза-8 (как поверхность) расщепление Bid (как лента) (визуализация Kosi Gramatikoff )Несколько отчетов продемонстрировали, что каспаза -8 и ее субстрат BID часто активируются в ответ на определенные апоптотические стимулы независимым от рецептора смерти образом. N-гидрокси-L-аргинин (NOHA), стабильный промежуточный продукт продукт, образующийся при превращении L-аргинина в оксид азота, активирует каспазу-8. Активация каспазы-8 и последующее расщепление BID участвуют в опосредованном цитохромом-c апоптозе. 1-метил-4-фенил-1,2,3,6-тетрагидропиридин (MPTP), опосредованная активация каспазы-9 посредством высвобождения цитохрома-c, как было показано, приводит к активации каспазы -8 и Bid-расщепление. Аспирин и Куркумин (диферулоилметан) тоже активирует каспазу-8 для расщепления и перемещения Bid, индуцирует конформационные изменения и транслокацию Bax и цитохрома-c -реализу.
.. 