Войти
Родопсин (также известный как зрительный пурпур) представляет собой свет, чувствительный к рецепторный белок участвует в визуальной фототрансдукции. Он назван в честь древнегреческого ῥόδον ( rhódon) для розы из-за ее розоватого цвета и ὄψις ( ópsis) для зрения. Родопсин является биологическим пигментом найден в стержнях в сетчатке и является G-белками рецепторов (GPCR),. Он принадлежит к группе опсинов с фотопереключением. Родопсин чрезвычайно чувствителен к свету и, таким образом, обеспечивает зрение в условиях низкой освещенности. Когда родопсин подвергается воздействию света, он сразу же фотообесцвечивается. У человека он полностью регенерируется примерно через 30 минут, после чего стержни становятся более чувствительными.
Родопсин был открыт Францем Кристианом Боллем в 1876 году.
Родопсин состоит из двух компонентов: белковой молекулы, также называемой скотопсином, и ковалентно связанного кофактора, называемого ретиналем. Скотопсин представляет собой опсин, светочувствительный рецептор, связанный с G-белком, который внедряется в липидный бислой клеточных мембран с использованием семи трансмембранных доменов белка. Эти домены образуют карман, в котором фотореактивный хромофор, сетчатка, лежит горизонтально по отношению к клеточной мембране, связанный с остатком лизина в седьмом трансмембранном домене белка. Тысячи молекул родопсина находятся в каждом внешнем сегменте диска стержневой клетки-хозяина. Сетчатка вырабатывается сетчаткой из витамина А, из пищевого бета-каротина. Изомеризация 11- цис- ретиналя в полностью транс- ретиналь под действием света вызывает серию конформационных изменений («обесцвечивание») в опсине, в конечном итоге приводя его к форме, называемой метародопсин II (Meta II), которая активирует связанный G белок, трансдуцин, запускающий каскад вторичных мессенджеров циклического гуанозинмонофосфата (цГМФ).
Родопсин палочек наиболее сильно поглощает зелено-синий свет и поэтому выглядит красновато-пурпурным, поэтому его также называют «визуально-пурпурным». Он отвечает за монохромное зрение в темноте.
Бычий родопсин 
Визуальный цикл Некоторые близкородственные опсины различаются только несколькими аминокислотами и длинами волн света, которые они поглощают сильнее всего. У людей есть восемь других опсинов, помимо родопсина, а также криптохром (светочувствительный, но не опсин).
В йодопсине находится в колбочках сетчатки и являются основой цветового зрения. Они имеют максимумы поглощения для желтовато-зеленого (фотопсин I), зеленого (фотопсин II) и голубовато-фиолетового (фотопсин III) света. Оставшийся опсин, меланопсин, содержится в светочувствительных ганглиозных клетках и сильнее всего поглощает синий свет.
В родопсине альдегидная группа сетчатки ковалентно связана с аминогруппой остатка лизина на протеине в протонированном основании Шиффа (-NH + = CH-). Когда родопсин поглощает свет, его кофактор сетчатки изомеризуется из 11-цис-конфигурации в полностью транс-конфигурацию, и впоследствии белок претерпевает серию релаксации, чтобы приспособиться к измененной форме изомеризованного кофактора. Промежуточные продукты, образующиеся в ходе этого процесса, были впервые исследованы в лаборатории Джорджа Вальда, получившего Нобелевскую премию за это исследование в 1967 году. Динамика фотоизомеризации впоследствии была исследована с помощью ИК-спектроскопии с временным разрешением и УФ / видимой спектроскопии. Первый фотопродукт, называемый фотородопсином, образуется в течение 200 фемтосекунд после облучения, за которым в течение пикосекунд следует второй фотопродукт, называемый батородопсином, с искаженными полностью транс-связями. Этот промежуточный продукт может быть захвачен и изучен при криогенных температурах, и первоначально он был назван прелюмиродопсином. В последующих промежуточных соединениях люмиродопсине и метародопсине I связь основания Шиффа с полностью транс-ретиналем остается протонированной, и белок сохраняет свой красноватый цвет. Критическое изменение, которое инициирует возбуждение нейронов, включает превращение метародопсина I в метародопсин II, что связано с депротонированием основания Шиффа и изменением цвета с красного на желтый.
Структура родопсина была подробно изучена с помощью рентгеновской кристаллографии на кристаллах родопсина. Некоторые модели (например, механизм велосипеда педали, механизм хула-твист) пытаются объяснить, как группа сетчатки может изменять свою конформацию, не сталкиваясь с обволакивающим родопсином белка кармана. Недавние данные подтверждают, что родопсин является функциональным мономером, а не димером, который на протяжении многих лет был парадигмой рецепторов, связанных с G-белком.
Родопсин является важным рецептором, связанным с G-белком, при фототрансдукции.
Продукт световой активации, метародопсин II, инициирует путь зрительной фототрансдукции, стимулируя трансдуцин G-белка (G t), что приводит к высвобождению его α-субъединицы. Эта связанная с GTP субъединица, в свою очередь, активирует фосфодиэстеразу цГМФ. цГМФ-фосфодиэстераза гидролизует (расщепляет) цГМФ, снижая его локальную концентрацию, поэтому она больше не может активировать цГМФ-зависимые катионные каналы. Это приводит к гиперполяризации фоторецепторных клеток, изменяя скорость, с которой они высвобождают передатчики.
Мета II (метародопсин II) быстро дезактивируется после активации трансдуцина родопсинкиназой и аррестином. Пигмент родопсин должен быть регенерирован для дальнейшей фототрансдукции. Это означает замену полностью транс-ретиналя на 11-цис-ретиналь, и распад Meta II имеет решающее значение в этом процессе. Во время распада Meta II основание Шиффа, которое обычно содержит все транс-ретиналь и апопротеин опсин (апородопсин), гидролизуется и становится Meta III. В наружном сегменте палочек Meta III распадается на отдельные полностью трансретинальные и опсиновые. Второй продукт распада Meta II представляет собой комплекс опсина, полностью транс-ретиналя, в котором полностью транс-ретиналь перемещен во вторые сайты связывания. Переходит ли распад Meta II в Meta III или полностью трансретинальный опсиновый комплекс, по-видимому, зависит от pH реакции. Более высокий pH приводит к реакции распада на Meta III.
Мутация гена родопсина является основным фактором различных ретинопатий, таких как пигментный ретинит. В целом, вызывающий заболевание белок объединяется с убиквитином в телец включения, разрушает сеть промежуточных филаментов и снижает способность клетки разрушать нефункционирующие белки, что приводит к апоптозу фоторецепторов. Другие мутации родопсина приводят к Х-сцепленной врожденной стационарной куриной слепоте, в основном из-за конститутивной активации, когда мутации происходят вокруг хромофорсвязывающего кармана родопсина. Было обнаружено несколько других патологических состояний, связанных с родопсином, включая плохой трафик после Гольджи, нарушение регуляции активации, нестабильность внешнего сегмента стержня и связывание аррестина.
Некоторые прокариоты экспрессируют протонные насосы, называемые бактериородопсинами, архаэродопсинами, протеородопсинами, гелиородопсинами и ксантородопсинами, для осуществления фототрофии. Подобно зрительным пигментам животных, они содержат хромофор сетчатки (хотя это полностью транс, а не 11- цис- форма) и семь трансмембранных альфа-спиралей ; однако они не связаны с G-белком. Прокариотические галородопсины представляют собой активируемые светом хлоридные насосы. Одноклеточные жгутиковые водоросли содержат канальные родопсины, которые действуют как светозависимые катионные каналы, когда экспрессируются в гетерологичных системах. Многие другие про- и эукариотические организмы (в частности, грибы, такие как Neurospora) экспрессируют насосы ионов родопсина или сенсорные родопсины, функция которых пока неизвестна. Совсем недавно были открыты микробные родопсины с активностью гуанилциклазы. Хотя все микробные родопсины обладают значительной гомологией последовательностей друг с другом, они не имеют обнаруживаемой гомологии последовательностей с семейством рецепторов, сопряженных с G-белком (GPCR), к которому принадлежат зрительные родопсины животных. Тем не менее, микробные родопсины и GPCR, возможно, эволюционно связаны, основываясь на сходстве их трехмерных структур. Следовательно, они были отнесены к одному и тому же суперсемейству в Структурной классификации белков (SCOP).
