Войти
A сахарозо специфический порин из Salmonella typhimurium, грамотрицательной бактерии. PDB : 1A0S | Грамотрицательный порин | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | Porin_1 | ||||||||
| Pfam | PF00267 | ||||||||
| Клан Pfam | CL0193 | ||||||||
| InterPro | IPR001702 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00498 | ||||||||
| SCOPe | 1mpf / SUPFAM | ||||||||
| TCDB | 1.B.1 | ||||||||
| Суперсемейство OPM | 31 | ||||||||
| белок OPM | 1pho | ||||||||
| CDD | cd01345 | ||||||||
| |||||||||
Порины представляют собой бета-баррель белки, которые пересекают клеточную мембрану и действуют как поры, через которые молекулы могут диффундировать. В отличие от других мембранных транспортных белков, порины достаточно велики, чтобы обеспечить пассивную диффузию, то есть они действуют как каналы, специфичные для разных типов молекул. Они присутствуют в наружной мембране грамотрицательных бактерий и некоторых грам-положительных микобактерий (содержащих миколиновую кислоту актиномицеты ), внешняя мембрана митохондрий и внешняя мембрана хлоропластов.
Порины состоят из бета-листы (бета-листы), состоящие из бета-нитей (β-нитей), которые связаны вместе бета-витками на цитоплазматической стороне и длинными петлями аминокислоты с другой. Β-тяжи лежат антипараллельно и образуют цилиндрическую трубку, называемую бета-цилиндром (β-цилиндр). Аминокислотный состав β-цепей порина уникален тем, что вдоль них чередуются полярные и неполярные остатки. Это означает, что неполярные остатки обращены наружу, чтобы взаимодействовать с неполярными липидами внешней мембраны, тогда как полярные остатки обращены внутрь, в центр бета цилиндр, чтобы создать канал водной. Конкретные аминокислоты в канале определяют специфичность порина к различным молекулам.
β-бочки, составляющие порин, состоят от всего лишь восьми β-нитей до двадцати двух β-нитей. Отдельные пряди соединяются петлями и витками. Большинство поринов являются мономерами ; однако были обнаружены некоторые димерные порины, а также октамерный порин. В зависимости от размера порина внутренняя часть белка может быть заполнена водой, иметь до двух β-нитей, загнутых внутрь, или содержать «стопорный» сегмент, состоящий из β-нитей.
Все порины образуют гомотримеры на внешней мембране, что означает, что три идентичные субъединицы порина связываются вместе, образуя надстройку порина с тремя каналами. Водородная связь и диполь-дипольные взаимодействия между каждым мономером в гомотримере, чтобы они не диссоциировали и оставались вместе во внешней мембране.
Для описания структуры поринового белка использовались несколько параметров. Они включают угол наклона (α), число сдвига (S), число прядей (n) и радиус цилиндра (R). Угол наклона относится к углу относительно мембраны. Число сдвига (S) - это количество аминокислотных остатков, обнаруженных в каждой β-цепи. Номер нити (n) - это количество β-нитей в порине, а радиус цилиндра (R) относится к радиусу отверстия в порине. Эти параметры связаны с помощью следующих формул:
и
Используя эти формулы, можно определить структуру порина зная лишь некоторые из доступных параметров. Хотя структура многих поринов была определена с использованием рентгеновской кристаллографии, альтернативный метод секвенирования первичной структуры белка также может быть использован вместо этого.
Порины - это заполненные водой поры и каналы, обнаруженные в мембранах бактерий и эукариот. Каналы, подобные поринам, обнаружены и у архей. Обратите внимание, что термин «нуклеопорин » относится к неродственным белкам, которые облегчают транспорт через ядерные поры в ядерной оболочке.
Порины в первую очередь участвуют в пассивной транспортировке гидрофильных молекул различных размеры и заряды через мембрану. Для выживания в клетки должны быть доставлены определенные питательные вещества и субстраты. Точно так же токсины и отходы необходимо вывозить, чтобы избежать накопления токсинов. Кроме того, порины могут регулировать проницаемость и предотвращать лизис, ограничивая проникновение детергентов в клетку.
Существуют два типа поринов для транспортировки различных материалов - общие и селективные. Общие порины не обладают специфичностью к субстрату, хотя некоторые проявляют небольшие предпочтения в отношении анионов или катионов. Селективные порины меньше обычных поринов и имеют специфические особенности в отношении химических соединений. Эти особенности определяются пороговыми размерами поринов и выстилающими их аминокислотными остатками.
У грамотрицательных бактерий внутренняя мембрана является основным барьером проницаемости. Наружная мембрана более проницаема для гидрофильных веществ из-за наличия поринов. Пороговые размеры переносимых молекул поринов зависят от типа бактерий и поринов. Как правило, сквозь него могут диффундировать только вещества размером менее 600 дальтон.
Порины были впервые обнаружены у грамотрицательных бактерий, но грамположительных были обнаружены бактерии с обоими типами поринов. Они обладают схожими транспортными функциями, но имеют более ограниченное разнообразие поринов по сравнению с распределением, обнаруженным у грамотрицательных бактерий. У грамположительных бактерий отсутствуют внешние мембраны, поэтому эти пориновые каналы вместо этого связаны со специфическими липидами внутри клеточных стенок.
Порины также обнаруживаются у эукариот, в частности, в наружных мембранах митохондрий и хлоропласты. Органеллы содержат общие порины, структурно и функционально близкие к бактериальным. Эти сходства подтверждают эндосимбиотическую теорию, согласно которой эукариотические органеллы возникли из грамотрицательных бактерий. Однако эукариотические порины демонстрируют такое же ограниченное разнообразие, что и грамположительные порины, а также обладают большей зависимостью от напряжения во время метаболизма.
Археи также содержат ионные каналы, которые происходят из общих поринов. Каналы находятся в оболочке клетки и помогают облегчить перенос растворенных веществ. Они обладают характеристиками, аналогичными бактериальным и митохондриальным поринам, что указывает на физиологическое перекрытие во всех трех сферах жизни.
Многие порины являются мишенями для иммунных клеток хозяина, что приводит к сигнальным путям, которые приводят к бактериальной деградации. Терапевтические методы лечения, такие как вакцинация и антибиотики, используются для дополнения этого иммунного ответа. Были разработаны специальные антибиотики, которые перемещаются через порины, чтобы ингибировать клеточные процессы.
Однако из-за давления отбора бактерии могут развить устойчивость через мутации в гене порина. Мутации могут приводить к потере поринов, в результате чего антибиотики имеют более низкую проницаемость или полностью исключаются из транспорта. Эти изменения способствовали глобальному появлению устойчивости к антибиотикам и увеличению показателей смертности от инфекций.
Открытие поринов было приписано Хироши Никайдо по прозвищу «поринолог».
Согласно TCDB, существует пять эволюционно независимых суперсемейств поринов. Суперсемейство поринов I включает 47 семейств поринов с диапазоном количества трансмембранных β-цепей (β-TMS). К ним относятся семейства поринов GBP, SP и RPP. В то время как PSF I включает 47 семейств, PSF II-V состоит только из 2 семейств. В то время как PSF I происходит от грамотрицательных бактерий, в первую очередь одного семейства эукариотических митохондриальных поринов, порины PSF II и V происходят от Actinobacteria. PSF III и V происходят из эукариотических органелл.
1.B.1 - Общее бактериальное семейство поринов. 1.B.2 - Семейство хламидийных поринов (CP). 1.B.3 - Семейство сахарных поринов (SP). 1.B.4 - Семейство (BRP). 1.B.5 - Семейство поринов Pseudomonas OprP (POP). 1.B.6 - Семейство поринов OmpA-OmpF (OOP). 1.B.7 Семейство поринов Rhodobacter PorCa (RPP). 1.B.8 Семейство митохондриальных и пластидных поринов (MPP). 1.B.9 Семейство белков внешней мембраны FadL (FadL). 1.B. 10 Нуклеозид-специфичные каналообразующие семейства поринов внешней мембраны (Tsx). 1.B.11 Семейство фимбриальных поринов-активистов внешней мембраны (FUP). 1.B.12 Автотранспортер- 1 (AT-1) семейство. 1.B.13 (AEP) семейство. 1.B.14 семейство рецепторов наружной мембраны (OMR). 1.B. 15 Семейство рафинозопоринов (RafY). 1.B.16 Семейство короткоцепочечных амидов и мочевинных поринов (SAP). 1.B.17 Семейство факторов внешней мембраны (OMF). 1.B.18 Вспомогательная внешняя мембрана (OMA) Семейство белков. 1.B.19 Глюкозоселективное семейство поринов OprB (OprB). 1.B.20 Семейство секреции двух партнеров (TPS). 1.B.21 OmpG Семейство поринов (OmpG). 1.B.22 Семейство секретинов (секретинов) внешней бактериальной мембраны. 1.B.23 Семейство цианобактериальных поринов (CBP). 1.B.24 Микобактерии порин. 1.B.25 Семейство поринов внешней мембраны (Opr). 1.B.26 Семейство циклодекстринпоринов (CDP). 1.B.31 Campylobacter jejuni семейство поринов основной внешней мембраны (MomP). 1.B.32 Семейство поринов внешней мембраны фузобактерий (FomP). 1.B.33 Семейство поринов, вставленных во внешнюю мембрану (комплекс Bam) (OmpIP). 1.B.34 Коринебактериальные порины. 1.B.35 Семейство олигогалактуронат-специфических поринов (KdgM). 1.B.39 Бактериальные порин, семейство OmpW (OmpW). 1.B.42 - Семейство поринов, экспортирующих липополисахариды внешней мембраны (LPS-EP). 1.B.43 - Семейство Coxiella Porin P1 (CPP1). 1.B.44 - Вероятная транслокация белков семейства Porphyromonas gingivalis Porin (PorT). 1.B.49 - Семейство поринов Anaplasma P44 (A-P44). 1.B.54 - Intimin / Invasin (Int / Inv) или Автотранспортер-3 семейство. 1.B.55 - Семейство полиацетилглюкозаминпоринов (PgaA). 1.B.57 - Семейство белков внешней мембраны Legionella Major (LM-OMP). 1.B.60 - Семейство поринов Omp50 (Omp50 поринов). 1.B.61 - Семейство дельта-протеобактериальных поринов (дельта-порин). 1.B.62 - Семейство предполагаемых бактериальных поринов (PBP). 1.B.66 - Предполагаемое семейство бета-стволовых порин-2 (BBP2). 1.B.67 - Предполагаемое семейство бета-ствольных порин-4 (BBP4). 1.B.68 - Предполагаемое бета-стволовые клетки Надсемейство поринов-5 (BBP5). 1.B.70 - Семейство наружных мембранных каналов (OMC). 1.B.71 - Семейство протеобактериальных / веррукомикробных поринов (PVP). 1.B.72 - Семейство поринов с внешней мембраной протохламидий (PomS / T). 1.B.73 - Семейство биогенеза / сборки капсул (CBA). 1.B.78 - Семейство поринов, связанных с переносом электронов (ETPorin) DUF3374
1.B.24 - Микобактериальный порин. 1.B.58 - Нокардиальный гетероолигомерный канал клеточной стенки (NfpA / B) Семейство
1.B.28 - Порин внешней оболочки пластида из семейства 24 кДа (OEP24). 1.B.47 - Порин внешней оболочки пластида из семейства 37 кДа (OEP37)
Это суперсемейство включает белок, который включает поры в многокомпонентных белковых транслоказах, а именно: 3.A.8 - [Tim17 (P39515) Tim22 (Q12328) Tim23 (P32897)]; 1.B.69 - [PXMP4 (Q9Y6I8) PMP24 (A2R8R0)]; 3.D.9 - [NDH 21,3 кДа компонент (P25710)]
1.B.30 - Пластидный порин внешней оболочки из семейства 16 кДа (OEP16). 1.B.69 - Пероксисомальный Мембранное семейство поринов 4 (PxMP4). 3.A.8 - Семейство митохондриальных протеин-транслоказ (MPT)
1.B.34 - Семейство коринебактериальных поринов A (PorA) 1.B.59 - Поринов на внешней мембране, семейство PorH (PorH)
