GLB1

Галактозидаза, бета 1, также известная как GLB1, представляет собой белок, который у человека кодируется геном GLB1 .

. Белок GLB1 представляет собой бета-галактозидазу, которая расщепляет концевую бета-галактозу из субстратов ганглиозидов и других гликоконъюгатов. Ген GLB1 также кодирует связывающий белок эластин.

В кукурузе (Zea mays ) Glb1 представляет собой ген, кодирующий запасной белок. глобулин.

Содержание

• 1 Клиническое значение
• 2 Рецептор эластина
• 3 Ссылки
• 4 Дополнительная литература

Клиническое значение

GM1-ганглиозидоз является лизосомная болезнь накопления, которая может быть вызвана дефицитом β-галактозидазы (GLB1). Было показано, что некоторые случаи синдрома Моркио B связаны с мутациями GLP1, которые вызывают у пациентов аномальные эластические волокна.

рецептор эластина

РНК транскрипт гена GLB1 альтернативно сплайсирован и дает 2 мРНК. Транскрипт 2,5- килобаз кодирует фермент бета-галактозидазу из 677 аминокислот. Альтернативная мРНК 2,0- kb кодирует родственный бета-галактозидазе белок (S-Gal), длина которого составляет всего 546 аминокислот и который не обладает ферментативной активностью. Белок S-Gal действительно связывает эластин и фрагменты эластина, которые образуются в результате протеолиза.

Белок S-Gal представляет собой белок периферической мембраны, который функционирует как часть комплекс рецептора эластина на поверхности клеток. Комплекс рецепторов эластина включает S-Gal, нейраминидазу и катепсин A. Когда производные эластина пептиды связываются с белком S-Gal, тогда активируется активность связанного фермента нейраминидазы , и отвечающие клетки могут изменять передачу сигнала с участием регулируемая внеклеточными сигналами киназы и регулируемая матриксная металлопептидаза. Пептиды, производные эластина, являются хемотаксическими для некоторых типов клеток и могут изменять клеточный цикл прогрессирование. Способность эластинсвязывающего белка, полученного из GLB1, и комплекса рецепторов эластина влиять на пролиферацию клеток, по-видимому, является косвенной и включает удаление сиаловой кислоты из внеклеточных белков и белков клеточной поверхности, таких как рецепторы фактора роста.

Белок S-Gal функционирует во время нормальной сборки эластина в внеклеточные эластичные волокна. Эластин первоначально присутствует в виде вновь синтезированного тропоэластина, который может быть обнаружен в ассоциации с S-Gal. Ферментативная активность нейраминидазы в рецепторном комплексе эластина участвует в высвобождении молекул тропоэластина из S-Gal шаперона. Катепсин A также необходим для нормального биосинтеза эластина.

Ссылки

Дополнительная литература

Обратная связь: support@alphapedia.ru

Соглашение

О проекте