Серин-O-ацетилтрансфераза

редактировать
серин-O-ацетилтрансфераза
1ssq.jpg Гексамер серинацетилтрансферазы, Haemophilus influenzae
Идентификаторы
Номер EC 2.3.1.30
Номер CAS 9023-16-9
Базы данных
IntEnz Представление IntEnz
BRENDA Запись BRENDA
ExPASy Представление NiceZyme
KEGG Запись KEGG
MetaCyc метаболический путь
PRIAM профиль
PDB структурыRCSB PDB PDBe PDBsum
Онтология генов AmiGO / QuickGO

В энзимология, серин-O-ацетилтрансфераза (EC 2.3.1.30 ) представляет собой фермент, который катализирует химическую реакцию

ацетил-КоА + L -серин ⇌ {\ displaystyle \ rightleftharpoons}\ rightleftharpoons КоА + O-ацетил - L -серин

Таким образом, двумя субстратами этого фермента являются ацетил-КоА и L-серин, тогда как его два продуктами являются CoA и O-ацетил- L -серин.

Этот фермент принадлежит к семейству трансфераз, особенно те ацилтрансферазы, переносящие группы, отличные от аминоацильных групп. систематическое название этого класса ферментов - ацетил-КоА: L-серин-O-ацетилтрансфераза . Другие широко используемые названия включают САТаза, L-серинацетилтрансфераза, серинацетилтрансфераза и серинтрансацетилаза . Этот фермент участвует в метаболизме цистеина и метаболизме серы.

Содержание
  • 1 Структурные исследования
  • 2 N-концевой домен белка
  • 3 Важность функции
  • 4 Структура
  • 5 Ссылки
Структурные исследования

По состоянию на конец 2007 г. для этого класса ферментов было решено 7 структур с кодами доступа PDB 1S80, 1SSM, 1SSQ, 1SST, 1T3D, 1Y7L и 2ISQ.

N-концевой домен белка
N-концевой домен SATase
PDB 1ssm EBI.jpg Структура фермента серинацетилтрансфераза-апофермент (усеченный)
Идентификаторы
СимволSATase_N
Pfam PF06426
InterPro IPR010493

В молекулярной биологии белковый домен SATase является сокращением от серинацетилтрансферазы и относится к фермент, который катализирует превращение L -серина в L-цистеин в E. coli. Более конкретно, его роль состоит в том, чтобы катализировать активацию L -серина ацетил-КоА. Эта запись относится к N-концу элемента белок, который имеет последовательность, которая консервативна в растениях и бактериях.

Важность функции

N -концевой домен белка серинацетилтрансферазы помогает катализировать перенос ацетила. Этот конкретный фермент катализирует серин в цистеин, который в конечном итоге превращается в незаменимую аминокислоту метионин. Особый интерес для ученых представляет способность использовать естественную способность фермента серинацетилтрансферазы создавать питательные незаменимые аминокислоты и использовать эту способность с помощью трансгенных растений. Эти трансгенные растения будут содержать больше незаменимых серных аминокислот, что означает более здоровую диету для людей и животных.

Структура

Аминоконцевой альфа-спиральный домен, в частности аминокислотные остатки His158 (гистидин в положении 158) и Asp143 (аспарагиновая кислота в положении 143) образуют каталитическую триаду с субстратом для ацетила перевод. Существует восемь альфа-спиралей, которые образуют N-концевой домен.

Ссылки
  • Kredich NM, Tomkins GM (1966). «Ферментативный синтез L-цистеина в Escherichia coli и Salmonella typhimurium». J. Biol. Chem. 241 (21): 4955–65. PMID 5332668.
  • Смит И.К., Томпсон Дж.Ф. (1971). «Очистка и характеристика L-серин-трансацетилазы и O-ацетил-L-серинсульфгидрилазы из проростков фасоли (Phaseolus vulgaris)». Биохим. Биофиз. Acta. 227 (2): 288–95. DOI : 10.1016 / 0005-2744 (71) 90061-1. PMID 5550822.

.

Последняя правка сделана 2021-06-08 01:10:55
Содержание доступно по лицензии CC BY-SA 3.0 (если не указано иное).
Обратная связь: support@alphapedia.ru
Соглашение
О проекте