Модуль связывания углеводов

редактировать
CBM_1
PDB 1azj EBI.jpg трехмерные структуры трех сконструированных целлюлозосвязывающих доменов целлобиогидролазы i из trichoderma reesei, ЯМР, 18 структуры
Идентификаторы
СимволCBM_1
Pfam PF00734
InterPro IPR000254
PROSITE PDOC00486
SCOPe 1cel / SUPFAM
CAZy CBM1
CBM_2
PDB 1exg EBI.jpg структура раствора целлюлозосвязывающего домена из Cellulomonas fimi по данным спектроскопии ядерного магнитного резонанса
Идентификаторы
СимволCBM_2
Pfam PF00553
Pfam кланCL0203
InterPro IPR001919
PROSITE PDOC00485
SCOPe 1exg / SUPFAM
CAZy CBM2
CBM_3
PDB 1g43 EBI.jpg кристаллическая структура семейства iiia cbd из clostridium cellulolyticum
Идентификаторы
СимволCBM_3
Pfam PF00942
Pfam кланCL0203
InterPro IPR001956
SCOPe 1nbc / SUPFAM
CAZy CBM3
CBM_5 / 12
PDB 1ur9 EBI.jpg взаимодействия хитиназы семейства 18 с разработанным ингибитором hm508 и продуктом его разложения, хитобионо-дельта-лактон
Идентификаторы
СимволCBM_5_12
Pfam PF02839
InterPro IPR003610
SCOPe 1ed7 / SUPFAM
CAZy CBM12
CBM_6
PDB 1uxx EBI.jpg cbm6ct из Clostridium thermocellum в комплексе с ксилопентаозой
Идентификаторы
СимволCBM_6
Pfam PF03422
Pfam clanCL0202
InterPro IPR005084
SCOPe 1gmm / SUPFAM
CAZy CBM6
CBM_4 / 9
PDB 1gui EBI.jpg структура и функция cbm4
Идентификаторы
СимволCBM_4_9
Pfam PF02018
Pfam clanCL0202
InterPro IPR003305
SCOPe 1ulp / SUPFAM
CAZy CBM22
CBM_10
PDB 1qld EBI.jpg структура решения типа x cbm
Идентификаторы
СимволCBM_10
Pfam PF02013
InterPro IPR002883
SCOPe 1qld / SUPFAM
CAZy CBM10
CBM_11
PDB 1v0a EBI.jpg семейство 11 углеводсвязывающий модуль целлюлосомной целлюлазы lic26a-cel5e Clostridium thermocellum
Идентификаторы
СимволCBM_11
Pfam PF03425
Pfam кланCL0202
InterPro IPR005087
CAZy CBM11
CBM_14
Идентификаторы
СимволCBM_14
Pfam PF01607
Pfam кланCL0155
InterPro IPR002557
SCOPe 1dqc / SUPFAM
CAZy CBM14
CBM_15
PDB 1gny EBI.jpg модуль связывания ксилана cbm15
Идентификаторы
СимволCBM_15
Pfam PF03426
Pfam clanCL0202
InterPro IPR005088
SCOPe 1gny / SUPFAM
CAZy CBM15
CBM_17 / 28
PDB 1j83 EBI.jpg структура модуля связывания углеводов fam17 из Clostridium cellulovorans
Идентификаторы
СимволCBM_17_28
Pfam PF03424
Pfam кланCL0202
InterPro IPR005086
SCOPe 1g0c / SUPFAM
CAZy CBM28
Chitin_bind_1 (CBM18)
PDB 1k7u EBI.jpg Анализ кристаллической структуры комплекса сшитого wga3 / glcnacbeta1,4glcnac
Идентификаторы
СимволChitin_bind_1
Pfam PF00187
InterPro IPR001002
PROSITE PDOC00025
SCOPe 1wgt / SUPFAM
CAZy CBM18
CBM_19
Идентификаторы
СимволCBM_19
Pfam PF03427
Pfam кланCL0155
InterPro IPR005089
CAZy CBM19
CBM_20
PDB 1ac0 EBI.jpg глюкоамилаза, гранулярный комплекс крахмал-связывающего домена с циклодекстрином, ЯМР, минимизированная средняя структура
Идентификаторы
СимволCBM_20
Pfam PF00686
Pfam кланCL0369
InterPro IPR002044
SCOPe 1cdg / SUPFAM
CAZy CBM20
CBM_21
Идентификаторы
СимволCBM_21
Pfam PF03370
InterPro IPR005036
CAZy CBM21
CBM_25
Идентификаторы
СимволCBM_25
Pfam PF03423
InterPro IPR005085
CAZy CBM25
CBM27
PDB 1of3 EBI.jpg структурное и термодинамическое расчленение специфического распознавания маннана модулем связывания углеводов, tmcbm27
Идентификаторы
СимволCBM27
Pfam PF09212
InterPro IPR015295
SCOPe 1oh4 / SUPFAM
Chitin_bind_3 (CBM33)
PDB 2ben EBI.jpg кристаллическая структура хитинсвязывающего белка serratia marcescens мутанта cbp21 y54a.
Идентификаторы
СимволChitin_bind_3
Pfam PF03067
InterPro IPR004302
CAZy CBM33
CBM_48
PDB 1eha EBI.jpg кристаллическая структура гликозилтрегалоза трегалогидролазы из sulfolobus solfataricus
Идентификаторы
СимволCBM_48
Pfam PF02922
Pfam clanCL0369
InterPro IPR004193
SCOPe 1bf2 / SUPFAM
CAZy CBM48
CBM49
Идентификаторы
СимволCBM49
Pfam PF09478
Pfam clanCL0203
InterPro IPR019028

В молекулярной биологии углеводсвязывающий модуль (CBM) представляет собой белковый домен, обнаруженный в углеводе -активные ферменты (например, гликозидгидролазы ). Большинство этих доменов обладают активностью связывания углеводов. Некоторые из этих доменов обнаружены на белках целлюлосомных скаффолдина. CBM ранее были известны как целлюлозно-связывающие домены. CBM подразделяются на многочисленные семейства на основании сходства последовательности аминокислот. В настоящее время (июнь 2011 г.) 64 семейства CBM в базе данных CAZy.

CBM микробных гликозидгидролаз играют центральную роль в рециркуляции фотосинтетически фиксировал углерод посредством их связывания со специфическими растительными структурными полисахаридами. CBM могут распознавать как кристаллическую, так и аморфную формы целлюлозы. CBM являются наиболее распространенными некаталитическими модулями, связанными с ферментами, активными в гидролизе клеточной стенки растений. Многие предполагаемые CBM были идентифицированы с помощью выравнивания аминокислотной последовательности , но экспериментально было показано, что только несколько представителей обладают функцией связывания углеводов.

Содержание

  • 1 CBM1
  • 2 CBM2
  • 3 CBM3
  • 4 CBM4
  • 5 CBM5
  • 6 CBM6
  • 7 CBM9
  • 8 CBM10
  • 9 CBM11
  • 10 CBM12
  • 11 CBM14
  • 12 CBM15
  • 13 CBM17
  • 14 CBM18
  • 15 CBM19
  • 16 CBM20
  • 17 CBM21
  • 18 CBM25
  • 19 CBM27
  • 20 CBM28
  • 21 CBM32
  • 22 CBM33
  • 23 CBM48
  • 24 CBM49
  • 25 Ссылки
  • 26 Внешние ссылки

CBM1

Семейство 1 углеводсвязывающих модулей (CBM1) состоит из 36 аминокислот. Этот домен содержит 4 консервативных остатка цистеина, которые участвуют в образовании двух дисульфидных связей.

CBM2

Семейство 2 углеводосвязывающих модулей (CBM2) содержит два консервативных цистеины - по одному на каждом конце домена - которые, как было показано, участвуют в дисульфидной связи. Также существует четыре консервативных триптофана, два из которых участвуют в связывании целлюлозы.

CBM3

Семейство 3 углеводосвязывающих модулей (CBM3) участвует в связывание целлюлозы и обнаружено, что он связан с широким спектром бактериальных гликозилгидролаз. Структура этого домена известна; он образует бета-сэндвич.

CBM4

Семейство 4 углеводосвязывающих модулей (CBM4) включает два целлюлозосвязывающих домена, CBD (N1) и CBD (N2), расположенных в тандеме на N-конец 1,4-бета-глюканазы CenC из Cellulomonas fimi. Эти гомологичные CBM отличаются своей селективностью связывания аморфной и некристаллической целлюлозы. Спектроскопию многомерного гетероядерного ядерного магнитного резонанса (ЯМР) использовали для определения третичной структуры 152 аминокислоты N-концевого целлюлозосвязывающего домена из 1,4-бета-глюканазы CenC (CBDN1) C. fimi. Третичная структура CBDN1 поразительно похожа на структуру бактериальных 1,3-1,4-бета-глюканаз, а также других сахаросвязывающих белков с желе. складки рулона. CBM4 и CBM9 тесно связаны.

CBM5

Семейство 5 связывающих углеводы модулей (CBM5) связывает хитин. CBM5 и CBM12 отдаленно связаны.

CBM6

Семейство 6 углеводосвязывающих модулей (CBM6) необычно тем, что оно содержит два сайта связывания субстрата, щель A и щель B. Эндоглюканаза 5A Cellvibrio mixtus содержит два домена CBM6, Домен CBM6 на С-конце проявляет различные специфичности связывания лиганда в каждой из субстрат-связывающих щелей. Как щель A, так и щель B могут связывать целло- олигосахариды, ламинарин предпочтительно связывается в щели A, ксилоолигосахариды связываются только в щели A, а бета1,4, -бета1,3-смешанные связи глюканы связываются только в щели B.

CBM9

Семейство 9 модулей связывания углеводов (CBM9) связывается с кристаллической целлюлозой. CBM4 и CBM9 тесно связаны.

CBM10

Семейство 10 углеводосвязывающих модулей (CBM10) обнаружено в двух различных наборах белков с разными функциями. Те, которые содержатся в аэробных бактериях, связывают целлюлозу (или другие углеводы); но у анаэробных грибов они представляют собой белковые связывающие домены, называемые доменами докерина. Считается, что домены докерина ответственны за сборку мультибелкового комплекса целлюлаза / гемицеллюлаза, подобного целлюлосоме, обнаруженной у некоторых анаэробных бактерий.

у анаэробных бактерий, которые разрушают стенки растительных клеток, примером чего является Clostridium thermocellum, домены докерина каталитических полипептидов могут одинаково хорошо связываться с любым когезином из тот же организм. Совсем недавно было предложено, чтобы анаэробные грибы, представленные Piromyces equi, также синтезировали целлюлосомный комплекс, хотя последовательности докерина бактериальных и грибковых ферментов являются совершенно другой. Например, грибковые ферменты содержат одну, две или три копии последовательности докерина в тандеме внутри каталитического полипептида. Напротив, все каталитические компоненты целлюлозомы C. thermocellum содержат единственный домен докерина. Анаэробные бактериальные докерины гомологичны EF hands (кальций-связывающие мотивы) и требуют кальция для активности, тогда как грибковый докерин не требует кальция. Наконец, взаимодействие между когезином и докерином, по-видимому, видоспецифично для бактерий, почти отсутствует видовая специфичность связывания внутри видов грибов и нет идентифицированных участков, которые отличают разные виды.

Докерин из P. equi содержит два спиральных отрезка и четыре короткие бета-нити, которые образуют антипараллельную листовую структуру, смежную с дополнительной короткой скрученной параллельной нитью. N- и C-концы прилегают друг к другу.

CBM11

Семейство 11 углеводсвязывающих модулей (CBM11) обнаружено в ряде бактериальных целлюлаз. Одним из примеров является CBM11 Clostridium thermocellum Cel26A-Cel5E, этот домен, как было показано, связывает как β-1,4-глюкан, так и β-1,3-1,4-смешанные глюканы. CBM11 имеет бета-сэндвич-структуру с вогнутой стороной, образующей щель для связывания субстрата.

CBM12

Семейство 12 модулей связывания углеводов (CBM12) состоит из двух бета-листов, состоящий из двух и трех антипараллельных бета-цепей соответственно. Он связывает хитин через ароматические кольца остатков триптофана. CBM5 и CBM12 отдаленно связаны.

CBM14

Семейство 14 углеводосвязывающих модулей (CBM14) также известно как домен перитрофина-A. Он обнаружен в белках, связывающих хитин, особенно в белках перитрофического матрикса насекомых и хитиназ животных. Копии домена также встречаются в некоторых бакуловирусах. Это внеклеточный домен, содержащий шесть консервативных цистеинов, которые, вероятно, образуют три дисульфидных мостика. Связывание хитина было продемонстрировано для белка, содержащего только два из этих доменов.

CBM15

Семейство 15 углеводосвязывающих модулей (CBM15), обнаруженное в бактериальных ферментах, как было показано, связывается с ксилан и ксилоолигосахариды. Он имеет складку бета-желе в виде рулона с канавкой на вогнутой поверхности одного из бета-листов.

CBM17

Семейство 17 модулей связывания углеводов (CBM17), похоже, имеет очень неглубокая связывающая щель, которая может быть более доступна для цепей целлюлозы в некристаллической целлюлозе, чем более глубокие связывающие щели CBM семейства 4. Последовательность и структурная консервативность в семействах CBM17 и CBM28 предполагает, что они эволюционировали за счет дупликации гена и последующей дивергенции. CBM17 не конкурирует с модулями CBM28 при связывании с некристаллической целлюлозой. Было показано, что разные CBM связываются с разными sirtes в аморфной целлюлозе, CBM17 и CBM28 распознают разные неперекрывающиеся сайты в аморфной целлюлозе.

CBM18

Семейство 18 углеводосвязывающих модулей (CBM18) ( также известный как связывающий хитин 1 или белок узнавания хитина) обнаружен в ряде растительных и грибковых белков, которые связывают N-ацетилглюкозамин (например, солановые лектины томатов и картофеля, растения, индуцированные раной белки: гевеин, win1 и win2, а также Kluyveromyces lactis киллер токсин альфа-субъединица). Домен может находиться в одной или нескольких копиях и, как полагают, участвует в распознавании или связывании субъединиц хитина. В хитиназах, а также в белках, индуцированных раной картофеля, этот домен из 43 остатков непосредственно следует за сигнальной последовательностью и, следовательно, находится на N-конце зрелого белка; в альфа-субъединице киллерного токсина он расположен в центральной части белка.

CBM19

Семейство 19 углеводосвязывающих модулей (CBM19), обнаруженное в грибковых хитиназах, связывает хитин.

CBM20

Углеводы -связывающий модуль семейства 20 (CBM20) связывается с крахмалом.

CBM21

семейством 21 углеводосвязывающих модулей (CBM21), обнаруженным во многих эукариотических белках, участвующих в гликоген метаболизм, связывается с гликогеном.

CBM25

Семейство 25 углеводосвязывающих модулей (CBM25) связывает альфа-глюкоолигосахариды, особенно те, которые содержат связи альфа-1,6, и гранулированный крахмал.

CBM27

Семейство 27 углеводосвязывающих модулей (CBM27) связывается с бета-1,4-манноолигосахаридами, каробом галактоманнаном и конжак глюкоманнан, но не целлюлозу (нерастворимую и растворимую) или растворимый ксилан березы. CBM27 имеет бета-сэндвич-структуру, состоящую из 13 бета-нитей с одной маленькой альфа-спиралью и одним атомом металла .

CBM28

Углевод- Семейство связывающих модулей 28 (CBM28) не конкурирует с модулями CBM17 при связывании с некристаллической целлюлозой. Было показано, что разные CBM связываются с разными sirtes в аморфной целлюлозе, CBM17 и CBM28 распознают отдельные неперекрывающиеся сайты в аморфной целлюлозе. CBM28 имеет топологию «бета-желейного рулона», аналогичную по структуре доменам CBM17. Последовательность и структурная консервативность в семействах CBM17 и CBM28 предполагает, что они эволюционировали через дупликацию гена и последующее расхождение.

CBM32

Углеводсвязывающий модуль семейство 32 (CBM32) связывается с различными субстратами, от полисахаридов стенок растительных клеток до сложных гликанов. Модуль был обнаружен у микроорганизмов, включая археи, эубактерии и грибы. CBM32 имеет бета-сэндвич-складку и имеет связанный атом металла, чаще всего кальций. Модули CBM32 связаны с каталитическими модулями, такими как сиалидазы, BN-ацетилглюкозаминидазы, α-N-ацетилглюкозаминидазы, маннаназы и галактозоксидазы.

CBM33

Семейство 33 модулей, связывающих углеводы (CBM33), представляет собой хитин-связывающий домен. У него есть почковидная складка фибронектина типа III, состоящая из двух бета-листов, расположенных в виде сэндвича с бета-слоями, и зачатка, состоящего из трех коротких спиралей, расположенных между бета-цепями 1 и 2. Он связывает хитин через консервативные полярные аминокислоты. Этот домен обнаружен изолированно в белках бакуловирусного сфероидина и спиндолина.

CBM48

Семейство 48 углеводосвязывающих модулей (CBM48) часто встречается в ферментах, содержащих каталитические домены гликозилгидролазы семейства 13. Он обнаружен в ряде ферментов, которые действуют на разветвленные субстраты, т.е. изоамилаза, пуллуланаза и фермент ветвления. Изоамилаза гидролизует 1,6-альфа-D-глюкозидные ответвления в гликогене, амилопектине и декстрине ; Фермент разветвления 1,4-альфа-глюкана участвует в образовании 1,6-глюкозидных связей гликогена; и пуллуланаза является ферментом, разветвляющим крахмал. CBM48 связывает гликоген.

CBM49

Семейство 49 углеводосвязывающих модулей (CBM49) обнаружено на С-конце целлюлаз, и исследования связывания in vitro показали, что связывается с кристаллической целлюлозой.

Ссылки

Внешние ссылки

Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и InterPro : IPR000254 Эта статья включает текст из общедоступного домена Pfam и InterPro : IPR002883 Эта статья включает текст из общедоступного домена Pfam и InterPro : IPR005087 Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и InterPro : IPR002557 Эта статья включает текст из общедоступного домена Pfam и InterPro : IPR005088 Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и InterPro : IPR005086 Эта статья включает ext из общественного достояния Pfam и InterPro : IPR005089 Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и InterPro : IPR001919 Эта статья включает текст из общедоступного домена Pfam и InterPro : IPR002044 Эта статья включает текст из общедоступного домена Pfam и InterPro : IPR005036 Эта статья включает текст из общедоступного домена Pfam и InterPro : IPR005085 Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и InterPro : IPR015295 Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и InterPro : IPR001956 Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и InterPro : IPR004193 Эта статья включает текст из общественное достояние Pfam и InterPro : IPR019028 Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и InterPro : IPR003305 Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и InterPro : IPR003610 Эта статья включает текст из общедоступного домена Pfam и InterPro : IPR005084 Эта статья включает текст из общедоступного домена Pfam и InterPro : IPR001002
Последняя правка сделана 2021-05-14 07:11:33
Содержание доступно по лицензии CC BY-SA 3.0 (если не указано иное).
Обратная связь: support@alphapedia.ru
Соглашение
О проекте