Chitin_bind_3 (CBM33) |
---|
кристаллическая структура хитинсвязывающего белка serratia marcescens мутанта cbp21 y54a. |
Идентификаторы |
---|
Символ | Chitin_bind_3 |
---|
Pfam | PF03067 |
---|
InterPro | IPR004302 |
---|
CAZy | CBM33 |
---|
|
В молекулярной биологии углеводсвязывающий модуль (CBM) представляет собой белковый домен, обнаруженный в углеводе -активные ферменты (например, гликозидгидролазы ). Большинство этих доменов обладают активностью связывания углеводов. Некоторые из этих доменов обнаружены на белках целлюлосомных скаффолдина. CBM ранее были известны как целлюлозно-связывающие домены. CBM подразделяются на многочисленные семейства на основании сходства последовательности аминокислот. В настоящее время (июнь 2011 г.) 64 семейства CBM в базе данных CAZy.
CBM микробных гликозидгидролаз играют центральную роль в рециркуляции фотосинтетически фиксировал углерод посредством их связывания со специфическими растительными структурными полисахаридами. CBM могут распознавать как кристаллическую, так и аморфную формы целлюлозы. CBM являются наиболее распространенными некаталитическими модулями, связанными с ферментами, активными в гидролизе клеточной стенки растений. Многие предполагаемые CBM были идентифицированы с помощью выравнивания аминокислотной последовательности , но экспериментально было показано, что только несколько представителей обладают функцией связывания углеводов.
Содержание
- 1 CBM1
- 2 CBM2
- 3 CBM3
- 4 CBM4
- 5 CBM5
- 6 CBM6
- 7 CBM9
- 8 CBM10
- 9 CBM11
- 10 CBM12
- 11 CBM14
- 12 CBM15
- 13 CBM17
- 14 CBM18
- 15 CBM19
- 16 CBM20
- 17 CBM21
- 18 CBM25
- 19 CBM27
- 20 CBM28
- 21 CBM32
- 22 CBM33
- 23 CBM48
- 24 CBM49
- 25 Ссылки
- 26 Внешние ссылки
CBM1
Семейство 1 углеводсвязывающих модулей (CBM1) состоит из 36 аминокислот. Этот домен содержит 4 консервативных остатка цистеина, которые участвуют в образовании двух дисульфидных связей.
CBM2
Семейство 2 углеводосвязывающих модулей (CBM2) содержит два консервативных цистеины - по одному на каждом конце домена - которые, как было показано, участвуют в дисульфидной связи. Также существует четыре консервативных триптофана, два из которых участвуют в связывании целлюлозы.
CBM3
Семейство 3 углеводосвязывающих модулей (CBM3) участвует в связывание целлюлозы и обнаружено, что он связан с широким спектром бактериальных гликозилгидролаз. Структура этого домена известна; он образует бета-сэндвич.
CBM4
Семейство 4 углеводосвязывающих модулей (CBM4) включает два целлюлозосвязывающих домена, CBD (N1) и CBD (N2), расположенных в тандеме на N-конец 1,4-бета-глюканазы CenC из Cellulomonas fimi. Эти гомологичные CBM отличаются своей селективностью связывания аморфной и некристаллической целлюлозы. Спектроскопию многомерного гетероядерного ядерного магнитного резонанса (ЯМР) использовали для определения третичной структуры 152 аминокислоты N-концевого целлюлозосвязывающего домена из 1,4-бета-глюканазы CenC (CBDN1) C. fimi. Третичная структура CBDN1 поразительно похожа на структуру бактериальных 1,3-1,4-бета-глюканаз, а также других сахаросвязывающих белков с желе. складки рулона. CBM4 и CBM9 тесно связаны.
CBM5
Семейство 5 связывающих углеводы модулей (CBM5) связывает хитин. CBM5 и CBM12 отдаленно связаны.
CBM6
Семейство 6 углеводосвязывающих модулей (CBM6) необычно тем, что оно содержит два сайта связывания субстрата, щель A и щель B. Эндоглюканаза 5A Cellvibrio mixtus содержит два домена CBM6, Домен CBM6 на С-конце проявляет различные специфичности связывания лиганда в каждой из субстрат-связывающих щелей. Как щель A, так и щель B могут связывать целло- олигосахариды, ламинарин предпочтительно связывается в щели A, ксилоолигосахариды связываются только в щели A, а бета1,4, -бета1,3-смешанные связи глюканы связываются только в щели B.
CBM9
Семейство 9 модулей связывания углеводов (CBM9) связывается с кристаллической целлюлозой. CBM4 и CBM9 тесно связаны.
CBM10
Семейство 10 углеводосвязывающих модулей (CBM10) обнаружено в двух различных наборах белков с разными функциями. Те, которые содержатся в аэробных бактериях, связывают целлюлозу (или другие углеводы); но у анаэробных грибов они представляют собой белковые связывающие домены, называемые доменами докерина. Считается, что домены докерина ответственны за сборку мультибелкового комплекса целлюлаза / гемицеллюлаза, подобного целлюлосоме, обнаруженной у некоторых анаэробных бактерий.
у анаэробных бактерий, которые разрушают стенки растительных клеток, примером чего является Clostridium thermocellum, домены докерина каталитических полипептидов могут одинаково хорошо связываться с любым когезином из тот же организм. Совсем недавно было предложено, чтобы анаэробные грибы, представленные Piromyces equi, также синтезировали целлюлосомный комплекс, хотя последовательности докерина бактериальных и грибковых ферментов являются совершенно другой. Например, грибковые ферменты содержат одну, две или три копии последовательности докерина в тандеме внутри каталитического полипептида. Напротив, все каталитические компоненты целлюлозомы C. thermocellum содержат единственный домен докерина. Анаэробные бактериальные докерины гомологичны EF hands (кальций-связывающие мотивы) и требуют кальция для активности, тогда как грибковый докерин не требует кальция. Наконец, взаимодействие между когезином и докерином, по-видимому, видоспецифично для бактерий, почти отсутствует видовая специфичность связывания внутри видов грибов и нет идентифицированных участков, которые отличают разные виды.
Докерин из P. equi содержит два спиральных отрезка и четыре короткие бета-нити, которые образуют антипараллельную листовую структуру, смежную с дополнительной короткой скрученной параллельной нитью. N- и C-концы прилегают друг к другу.
CBM11
Семейство 11 углеводсвязывающих модулей (CBM11) обнаружено в ряде бактериальных целлюлаз. Одним из примеров является CBM11 Clostridium thermocellum Cel26A-Cel5E, этот домен, как было показано, связывает как β-1,4-глюкан, так и β-1,3-1,4-смешанные глюканы. CBM11 имеет бета-сэндвич-структуру с вогнутой стороной, образующей щель для связывания субстрата.
CBM12
Семейство 12 модулей связывания углеводов (CBM12) состоит из двух бета-листов, состоящий из двух и трех антипараллельных бета-цепей соответственно. Он связывает хитин через ароматические кольца остатков триптофана. CBM5 и CBM12 отдаленно связаны.
CBM14
Семейство 14 углеводосвязывающих модулей (CBM14) также известно как домен перитрофина-A. Он обнаружен в белках, связывающих хитин, особенно в белках перитрофического матрикса насекомых и хитиназ животных. Копии домена также встречаются в некоторых бакуловирусах. Это внеклеточный домен, содержащий шесть консервативных цистеинов, которые, вероятно, образуют три дисульфидных мостика. Связывание хитина было продемонстрировано для белка, содержащего только два из этих доменов.
CBM15
Семейство 15 углеводосвязывающих модулей (CBM15), обнаруженное в бактериальных ферментах, как было показано, связывается с ксилан и ксилоолигосахариды. Он имеет складку бета-желе в виде рулона с канавкой на вогнутой поверхности одного из бета-листов.
CBM17
Семейство 17 модулей связывания углеводов (CBM17), похоже, имеет очень неглубокая связывающая щель, которая может быть более доступна для цепей целлюлозы в некристаллической целлюлозе, чем более глубокие связывающие щели CBM семейства 4. Последовательность и структурная консервативность в семействах CBM17 и CBM28 предполагает, что они эволюционировали за счет дупликации гена и последующей дивергенции. CBM17 не конкурирует с модулями CBM28 при связывании с некристаллической целлюлозой. Было показано, что разные CBM связываются с разными sirtes в аморфной целлюлозе, CBM17 и CBM28 распознают разные неперекрывающиеся сайты в аморфной целлюлозе.
CBM18
Семейство 18 углеводосвязывающих модулей (CBM18) ( также известный как связывающий хитин 1 или белок узнавания хитина) обнаружен в ряде растительных и грибковых белков, которые связывают N-ацетилглюкозамин (например, солановые лектины томатов и картофеля, растения, индуцированные раной белки: гевеин, win1 и win2, а также Kluyveromyces lactis киллер токсин альфа-субъединица). Домен может находиться в одной или нескольких копиях и, как полагают, участвует в распознавании или связывании субъединиц хитина. В хитиназах, а также в белках, индуцированных раной картофеля, этот домен из 43 остатков непосредственно следует за сигнальной последовательностью и, следовательно, находится на N-конце зрелого белка; в альфа-субъединице киллерного токсина он расположен в центральной части белка.
CBM19
Семейство 19 углеводосвязывающих модулей (CBM19), обнаруженное в грибковых хитиназах, связывает хитин.
CBM20
Углеводы -связывающий модуль семейства 20 (CBM20) связывается с крахмалом.
CBM21
семейством 21 углеводосвязывающих модулей (CBM21), обнаруженным во многих эукариотических белках, участвующих в гликоген метаболизм, связывается с гликогеном.
CBM25
Семейство 25 углеводосвязывающих модулей (CBM25) связывает альфа-глюкоолигосахариды, особенно те, которые содержат связи альфа-1,6, и гранулированный крахмал.
CBM27
Семейство 27 углеводосвязывающих модулей (CBM27) связывается с бета-1,4-манноолигосахаридами, каробом галактоманнаном и конжак глюкоманнан, но не целлюлозу (нерастворимую и растворимую) или растворимый ксилан березы. CBM27 имеет бета-сэндвич-структуру, состоящую из 13 бета-нитей с одной маленькой альфа-спиралью и одним атомом металла .
CBM28
Углевод- Семейство связывающих модулей 28 (CBM28) не конкурирует с модулями CBM17 при связывании с некристаллической целлюлозой. Было показано, что разные CBM связываются с разными sirtes в аморфной целлюлозе, CBM17 и CBM28 распознают отдельные неперекрывающиеся сайты в аморфной целлюлозе. CBM28 имеет топологию «бета-желейного рулона», аналогичную по структуре доменам CBM17. Последовательность и структурная консервативность в семействах CBM17 и CBM28 предполагает, что они эволюционировали через дупликацию гена и последующее расхождение.
CBM32
Углеводсвязывающий модуль семейство 32 (CBM32) связывается с различными субстратами, от полисахаридов стенок растительных клеток до сложных гликанов. Модуль был обнаружен у микроорганизмов, включая археи, эубактерии и грибы. CBM32 имеет бета-сэндвич-складку и имеет связанный атом металла, чаще всего кальций. Модули CBM32 связаны с каталитическими модулями, такими как сиалидазы, BN-ацетилглюкозаминидазы, α-N-ацетилглюкозаминидазы, маннаназы и галактозоксидазы.
CBM33
Семейство 33 модулей, связывающих углеводы (CBM33), представляет собой хитин-связывающий домен. У него есть почковидная складка фибронектина типа III, состоящая из двух бета-листов, расположенных в виде сэндвича с бета-слоями, и зачатка, состоящего из трех коротких спиралей, расположенных между бета-цепями 1 и 2. Он связывает хитин через консервативные полярные аминокислоты. Этот домен обнаружен изолированно в белках бакуловирусного сфероидина и спиндолина.
CBM48
Семейство 48 углеводосвязывающих модулей (CBM48) часто встречается в ферментах, содержащих каталитические домены гликозилгидролазы семейства 13. Он обнаружен в ряде ферментов, которые действуют на разветвленные субстраты, т.е. изоамилаза, пуллуланаза и фермент ветвления. Изоамилаза гидролизует 1,6-альфа-D-глюкозидные ответвления в гликогене, амилопектине и декстрине ; Фермент разветвления 1,4-альфа-глюкана участвует в образовании 1,6-глюкозидных связей гликогена; и пуллуланаза является ферментом, разветвляющим крахмал. CBM48 связывает гликоген.
CBM49
Семейство 49 углеводосвязывающих модулей (CBM49) обнаружено на С-конце целлюлаз, и исследования связывания in vitro показали, что связывается с кристаллической целлюлозой.
Ссылки
Внешние ссылки
Эта статья включает текст из общественного достояния
Pfam и
InterPro :
IPR000254 Эта статья включает текст из общедоступного домена
Pfam и
InterPro :
IPR002883 Эта статья включает текст из общедоступного домена
Pfam и
InterPro :
IPR005087 Эта статья включает текст из общественного достояния
Pfam и
InterPro :
IPR002557 Эта статья включает текст из общедоступного домена
Pfam и
InterPro :
IPR005088 Эта статья включает текст из общественного достояния
Pfam и
InterPro :
IPR005086 Эта статья включает ext из общественного достояния
Pfam и
InterPro :
IPR005089 Эта статья включает текст из общественного достояния
Pfam и
InterPro :
IPR001919 Эта статья включает текст из общедоступного домена
Pfam и
InterPro :
IPR002044 Эта статья включает текст из общедоступного домена
Pfam и
InterPro :
IPR005036 Эта статья включает текст из общедоступного домена
Pfam и
InterPro :
IPR005085 Эта статья включает текст из общественного достояния
Pfam и
InterPro :
IPR015295 Эта статья включает текст из общественного достояния
Pfam и
InterPro :
IPR001956 Эта статья включает текст из общественного достояния
Pfam и
InterPro :
IPR004193 Эта статья включает текст из общественное достояние
Pfam и
InterPro :
IPR019028 Эта статья включает текст из общественного достояния
Pfam и
InterPro :
IPR003305 Эта статья включает текст из общественного достояния
Pfam и
InterPro :
IPR003610 Эта статья включает текст из общедоступного домена
Pfam и
InterPro :
IPR005084 Эта статья включает текст из общедоступного домена
Pfam и
InterPro :
IPR001002