Домен Dockerin | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Структура домена Dockerin типа I из целлюлозомы C. thermocellum. | |||||||||
Идентификаторы | |||||||||
Символ | Dockerin_1 | ||||||||
Pfam | PF00404 | ||||||||
InterPro | IPR018242 | ||||||||
PROSITE | PDOC00416 | ||||||||
SCOPe | 1daq / SUPFAM | ||||||||
CDD | cd14253 | ||||||||
|
Докерин представляет собой белковый домен, обнаруженный в клеточной структуре целлюлосомы анаэробных бактерий. Он обнаружен на многих ферментах эндоглюканазы. Партнером по связыванию докерина является домен когезина, расположенный на белке скаффолдин . Это взаимодействие между доменами докерина фермента, составляющими целлюлосому, и доменами когезина белка скаффолдина является важным для построения целлюлосомного комплекса. Домен Dockerin имеет два тандемных повтора кальциевого мотива, не связанного с EF hand. Каждый мотив характеризуется значком. Трехмерная структура докерина была определена в растворе, а также в комплексе с когезином.
Существует три типа доменов докерина: I, II и III, которые связываются с когезином типа I, когезином типа II. и когезин типа III соответственно. Домен докерина типа I имеет длину 65-70 остатков. Связывающая специфичность взаимодействия типа I была хорошо изучена с помощью структурных исследований и мутагенеза. Взаимодействие типа II менее хорошо охарактеризовано.
Структура белка:
Характеристика специфичности: