Хитиназа

редактировать
Хитиназа из семян ячменя
Хитиназа
Идентификаторы
Номер ЕС 3.2.1.14
Базы данных
IntEnz IntEnz view
BRENDA BRENDA entry
ExPASy NiceZyme view
KEGG KEGG entry
MetaCyc метаболический путь
PRIAM профиль
PDB структурыRCSB PDB PDBe PDBsum
хитиназа, кислая
Идентификаторы
СимволCHIA
ген NCBI 27159
HGNC 17432
OMIM 606080
RefSeq NM_001040623
UniProt Q9BZP6
Другие данные
Locus Chr. 1 p13.1-21.3
хитиназа 1 (хитотриозидаза)
Идентификаторы
СимволCHIT1
ген NCBI 1118
HGNC 1936
OMIM 600031
RefSeq NM_003465
UniProt Q13231
Прочие данные
Locus Chr. 1 q31-q32

Хитиназы (хитодекстриназа, 1,4-бета-поли-N-ацетилглюкозаминидаза, поли-бета-глюкозаминидаза, бета-1,4-поли-N-ацетилглюкозамидаза, поли [1,4- (N-ацетил-бета-D-глюкозаминид)] гликангидролаза, (1->4) -2-ацетамидо-2-дезокси-бета-D-глюкангликангидролаза) являются гидролитическими ферментами, которые разрушают гликозидные связи в хитине.

Поскольку хитин является компонентом клеточных стенок грибов и экзоскелета элементов некоторых животных (в том числе моллюсков и членистоногих ), хитиназы обычно обнаруживаются в организмах, которым необходимо либо изменить свой собственный хитин, либо растворять и переваривать хитин грибов или животных.

Содержание

  • 1 Распределение видов
  • 2 Классификация
  • 3 Функция
  • 4 Клиническая значимость
  • 5 Регулирование у грибов
  • 6 Присутствие в пище
  • 7 Применения
  • 8 См. также
  • 9 Ссылки
  • 10 Внешние ссылки

Распространение видов

Хитиноядные организмы включают множество бактерий (Aeromonads, Bacillus, Vibrio и др.), Которые могут быть патогенными или детритоядными. Они нападают на живых членистоногих, зоопланктон или грибы или могут разрушать остатки этих организмов.

Грибы, такие как Coccidioides immitis, также обладают разрушающимися хитиназами, связанными с их ролью детритиворов, а также их потенциалом в качестве патогенов членистоногих.

Хитиназы также присутствуют в растениях (хитиназа семян ячменя: PDB : 1CNS, EC 3.2.1.14 ); некоторые из них являются связанными с патогенезом (PR) белками, которые индуцируются как часть системной приобретенной устойчивости. Экспрессия опосредуется геном NPR1 и путем салициловой кислоты, которые участвуют в устойчивости к атакам грибков и насекомых. Для создания грибковых симбиозов могут потребоваться другие хитиназы растений.

Хотя млекопитающие не продуцируют хитин, у них есть две функциональные хитиназы, хитотриозидаза (CHIT1) и кислая хитиназа млекопитающих (AMCase), а также хитиназоподобные белки ( такие как YKL-40 ), которые имеют высокое сходство последовательностей, но не обладают активностью хитиназы.

Классификация

  1. Эндохитиназы (EC 3.2.1.14 ) случайным образом расщепляют хитин по внутренним сайтам микрофибриллы хитина, образуя растворимые низкомолекулярные мультимерные продукты. Мультимерные продукты включают диацетилхитобиозу, хитотриозу и хитотетраозу, причем димер является преобладающим продуктом. Эндохитиназа расщепляет хитин на мультимерные продукты.
  2. Экзохитиназы также были разделены на две подкатегории:
    1. Хитобиозидазы (EC 3.2.1.29 ) действуют на невосстанавливающий конец хитиновой микрофибриллы, высвобождая димер, диацетилхитобиозу, один за другим из хитиновой цепи. Следовательно, в этой реакции не происходит высвобождения моносахаридов или олигосахаридов.
    2. β-1,4-N-ацетилглюкозаминидазы (EC 3.2.1.30 ) расщепляет мультимерные продукты, такие как диацетилхитобиоза, хитотриоза и хитотетраоза, на мономеры N-ацетилглюкозамина (GlcNAc).
экзохитиназа расщепляет хитин на димеры с помощью хитобиозидазы и мономеры с помощью β- 1,4 N-ацетилглюкозаминидаза.

Хитиназы также были классифицированы на основе аминокислотных последовательностей, поскольку это было бы более полезно для понимания эволюционных взаимоотношений этих ферментов друг с другом. Таким образом, хитиназы были сгруппированы в три семейства : 18, 19 и 20. Оба семейства 18 и 19 состоят из эндохитиназ множества различных организмов, включая вирусы, бактерии, грибы, насекомые и растения. Однако семейство 19 в основном состоит из хитиназ растений. Семейство 20 включает N-ацетилглюкозаминидазу и аналогичный фермент N-ацетилгексозаминидазу.

. И поскольку последовательности генов хитиназ были известны, они были дополнительно классифицированы на шесть классов на основе их последовательностей. Характеристики, которые определяли классы хитиназ, включали N-концевую последовательность, локализацию фермента, изоэлектрический pH, сигнальный пептид и индукторы.

хитиназы класса I имели богатый цистеином N-концевой, богатый лейцином или валином сигнальный пептид и вакуолярная локализация. Затем хитиназы класса I были дополнительно подразделены на класс Ia и класс Ib соответственно на основе их кислотной или основной природы. Было обнаружено, что хитиназы класса 1 включают только хитиназы растений и в основном эндохитиназы.

Хитиназы класса II не имели богатого цистеином N-конца, но имели последовательность, аналогичную хитиназам класса I. Хитиназы класса II были обнаружены в растениях, грибах и бактериях и в основном состояли из экзохитиназ.

хитиназы класса III не имели последовательности, аналогичной хитиназам класса I или класса II.

хитиназы класса IV имели сходные характеристики, включая иммунологические свойства, с хитиназами I класса. Однако хитиназы класса IV были значительно меньше по размеру по сравнению с хитиназами класса I.

Хитиназы классов V и VI недостаточно хорошо охарактеризованы. Однако один пример хитиназы класса V показал два хитин связывающих домена в тандеме, и, исходя из последовательности гена, богатый цистеином N-конец, по-видимому, был утерян в процессе эволюции, вероятно, из-за меньшего отбора. давление, которое привело к тому, что каталитический домен потерял свою функцию.

Функция

Подобно целлюлозе, хитин представляет собой обильный биополимер, который относительно устойчив к разложению. Обычно он не переваривается животными, хотя некоторые рыбы способны переваривать хитин. В настоящее время предполагается, что для переваривания хитина животными требуются бактериальные симбионты и длительные ферментации, подобные перевариванию целлюлазой жвачных животных. Тем не менее хитиназы были выделены из желудков некоторых млекопитающих, включая человека.

Активность хитиназы также может быть обнаружена в крови человека и, возможно, хряще. Как и в случае хитиназ растений, это может быть связано с устойчивостью к патогенам.

Клиническое значение

Хитиназы, продуцируемые в организме человека (известные как «человеческие хитиназы»), могут быть связаны с аллергией и астма связана с повышенным уровнем экспрессии хитиназы.

Хитиназы человека могут объяснять связь между некоторыми из наиболее распространенных аллергий (пылевые клещи, споры плесени - оба содержат хитин) и гельминт (гельминт ) инфекции, как часть одной из версий гигиенической гипотезы (у червей есть хитиновый ротовой аппарат, чтобы удерживать стенка кишечника). Наконец, связь между хитиназами и салициловой кислотой в растениях хорошо установлена, но существует гипотетическая связь между салициловой кислотой и аллергией у людей.

Регулирование у грибов

Регулирование варьируется от вида к виду и внутри организма хитиназы с разными физиологическими функциями будут находиться под разными механизмами регуляции. Например, хитиназы, которые участвуют в поддержании, таком как ремоделирование клеточной стенки, экспрессируются конститутивно. Однако хитиназы, которые выполняют специализированные функции, такие как разложение экзогенного хитина или участие в делении клеток, нуждаются в пространственно-временной регуляции активности хитиназы.

Регуляция эндохитиназы в Атровирид Trichoderma зависит от N-ацетилглюкозаминидазы, и данные указывают на петлю обратной связи, при которой при расщеплении хитина образуется N-ацетилглюкозамин, который, возможно, будет поглощен и запускает повышающую регуляцию хитинбиозидаз.

В Saccharomyces cerevisiae и регуляции ScCts1p (хитиназа 1 S. cerevisiae), одной из хитиназ, участвующих в разделении клеток после цитокинеза путем разложения хитина первичная перегородка. Поскольку эти типы хитиназ важны для деления клеток, должна быть жесткая регуляция и активация. В частности, экспрессия Cts1 должна быть активирована в дочерних клетках во время позднего митоза, и белок должен локализоваться в дочернем участке перегородки. И для этого должна быть координация с другими сетями, контролирующими различные фазы клетки, такими как Cdc14 Early Anaphase Release (FEAR), митотическая сеть выхода (MEN) и регуляция сигнальных сетей Ace2p (фактор транскрипции) и клеточного морфогенеза (RAM). В целом, интеграция различных регуляторных сетей позволяет разрушающей клеточную стенку хитиназе функционировать в зависимости от стадии клетки в клеточном цикле и в определенных местах среди дочерних клеток.

Присутствие в пище

Хитиназы естественным образом содержатся во многих обычных продуктах питания. Бананы, каштаны, киви, авокадо, папайя и помидоры, например, все содержат значительные уровни хитиназы в качестве защиты от грибков и беспозвоночных. Стресс или сигналы окружающей среды, такие как газ этилен, могут стимулировать повышенное производство хитиназы.

Некоторые части молекул хитиназы, почти идентичные по структуре гевеину или другим белкам в каучуковом латексе из-за их аналогичной функции в защите растений, могут вызывать перекрестную аллергическую реакцию, известную как синдром латекс-фрукт.

Применение

Хитиназы находят множество применений, некоторые из которых уже реализованы в промышленности. Это включает биопреобразование хитина в полезные продукты, такие как удобрения, производство неаллергенных, нетоксичных, биосовместимых и биоразлагаемых материалов (контактные линзы, искусственная кожа и швы с этими качествами уже производятся) и усиление инсектицидов и фунгицидов.

В будущем хитиназы могут применяться в качестве пищевых добавок для увеличения срока хранения, в качестве терапевтического средства при астме и хроническом риносинусите, в качестве противогрибкового средства, противоопухолевого препарата и в качестве общего ингредиента для использования в белковая инженерия.

См. Также

Ссылки

Внешние ссылки

Последняя правка сделана 2021-05-14 13:03:33
Содержание доступно по лицензии CC BY-SA 3.0 (если не указано иное).
Обратная связь: support@alphapedia.ru
Соглашение
О проекте