Protein S

Белок S (также известный как S-белок ) представляет собой витамин K -зависимый плазменный гликопротеин, синтезируемый в печень. В кровотоке белок S существует в двух формах: в свободной форме и в сложной форме, связанной с белком комплемента C4b-связывающим белком (C4BP). У человека белок S кодируется геном PROS1 .

• 1 История
• 2 Структура
• 3 Функция
• 4 Патология
• 5 Взаимодействия
• 6 См. Также
• 7 Ссылки
• 8 Дополнительная литература

Протеин S назван в честь Сиэтла, штат Вашингтон, где он был первоначально открыт и очищен группой Эрла Дэви в 1977 году..

Белок S частично гомолог другим витамин K-зависимым белкам свертывания плазмы, таким как протеин C и факторы VII, IX и X. Подобно им, он имеет домен Gla и несколько EGF-подобных доменов (четыре, а не два), но не имеет домена сериновой протеазы. Вместо этого имеется большой C-концевой домен, который гомологичен белкам, связывающим стероидные гормоны плазмы, таким как глобулин, связывающий половые гормоны и глобулин, связывающий кортикостероиды. Он может играть роль в функциях белка как кофактор для активированного протеина C (APC) или в связывании C4BP.

Кроме того, протеин S имеет пептид между домен Gla и EGF-подобный домен, который расщепляется тромбином. Gla- и EGF-подобные домены остаются связанными после расщепления дисульфидной связью. Однако белок S теряет свою функцию кофактора APC либо после этого расщепления, либо после связывания C4BP.

Наиболее охарактеризованная функция белка S - это его роль в анти коагуляции, где он действует как кофактор для протеина C при инактивации факторов Va и VIIIa. Только свободная форма обладает кофакторной активностью.

Белок S связывается с отрицательно заряженными фосфолипидами через карбоксилированный домен Gla. Это свойство позволяет белку S облегчить удаление клеток, которые подвергаются апоптозу, форме структурированной гибели клеток, используемой организмом для удаления нежелательных или поврежденных клеток. В здоровых клетках АТФ (аденозинтрифосфат ) -зависимый фермент удаляет отрицательно заряженные фосфолипиды, такие как фосфатидилсерин, из наружного листка клеточной мембраны. Апоптотическая клетка (то есть та, которая претерпевает апоптоз ) больше не управляет активным распределением фосфолипидов в своей внешней мембране и, следовательно, начинает отображать отрицательно заряженные фосфолипиды на своей внешней поверхности. Эти отрицательно заряженные фосфолипиды распознаются фагоцитами, такими как макрофаги. Белок S связывается с отрицательно заряженными фосфолипидами и действует как мост между апоптотической клеткой и фагоцитом. Это соединение ускоряет фагоцитоз и позволяет удалить клетку, не вызывая воспаления или других признаков повреждения ткани.

Белок S также связывается с формирующимся комплексом комплемента C5,6,7 и предотвращает встраивание этого комплекса в мембрану. Эта функция предотвращает неправильную активацию системы комплемента, которая может вызвать неконтролируемое системное воспаление. Фактически, белок S был впервые открыт в 1977 году в этой роли, и он назван в честь участка мембраны, который он занимает в комплексе.

Мутации в гене PROS1 могут приводить к Дефицит протеина S, который является редким заболеванием крови, которое может привести к повышенному риску тромбоза.

Было показано, что белок S взаимодействует с Фактор V.

• Гемостаз

Обратная связь: support@alphapedia.ru

Соглашение

О проекте