Войти
| АТФ-фосфорибозилтрансфераза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Гексамер АТФ-фосфорибозилтрансферазы, Campylobacter jejuni | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер EC | 2.4.2.17 | ||||||||
| Номер CAS | 9031-46-3 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | IntEnz view | ||||||||
| BRENDA | Запись BRENDA | ||||||||
| ExPASy | Обзор NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Запись KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| PRIAM | профиль | ||||||||
| PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Онтология генов | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
| АТФ-фосфорибозилтрансфераза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| структура атр-фосфорибозилтрансферазы e.coli | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | HisG | ||||||||
| Pfam | PF0163 4 | ||||||||
| Pfam clan | CL0177 | ||||||||
| InterPro | IPR013820 | ||||||||
| PROSITE | PDOC01020 | ||||||||
| SCOPe | 1nh8 / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
| HisG, С-концевой домен | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| атр-фосфорибозилтрансфераза (атр-пртаза) из микобактерий туберкулеза в комплексе с amp и гистидином | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | HisG_C | ||||||||
| Pfam | PF08029 | ||||||||
| Pfam клан | CL0089 | ||||||||
| InterPro | IPR013115 | ||||||||
| |||||||||
В энзимологии АТФ-фосфорибозилтрансфераза(EC 2.4.2.17 ) представляет собой фермент что катализирует химическую реакцию
ATP + 5-фосфо-альфа-D-рибозо-1-дифосфатТаким образом, два субстрата этого фермента представляют собой и дифосфат, тогда как два его продукта представляют собой СПС и.
Этот фермент принадлежит к семейству гликозилтрансфераз, в частности пентозилтрансфераз. систематическое название этого класса ферментов - 1- (5-фосфо-D-рибозил) -АТФ: дифосфатфосфо-альфа-D-рибозил-трансфераза. Другие широко используемые названия включают фосфорибозил-АТФ пирофосфорилаза, аденозинтрифосфатфосфорибозилтрансфераза, фосфорибозиладенозинтрифосфат: пирофосфат, фосфорибозилосилтрансфераза фосфорибозилосилтрансфераза АТФ-синтетаза, фосфорибозил-АТФ: пирофосфатфосфорибозилтрансфераза, фосфорибозил-АТФ: пирофосфат-фосфорибозилфосфотрансфераза, фосфорибозилаза <143фосфатеносинтрифосфат, фосфорибозиладенозин-143фосфатосфат и пирофосфатфосфат-143фосфатосфат и пирофосфатфосфат-143-фосфатосфат.
Этот фермент катализирует первую стадию биосинтеза гистидина в бактериях, грибах и заводы. Он является членом более крупного надсемейства фосфорибозилтрансфераз из ферментов, которые катализируют конденсацию 5-фосфо-альфа-D-рибозо-1-дифосфата с азотистые основания в присутствии двухвалентных ионов металла .
Биосинтез гистидина является энергетически дорогостоящим процессом, и активность АТФ-фосфорибозилтрансферазы подлежит контролю на нескольких уровнях. Регуляция транскрипции основана в первую очередь на питательных условиях и определяет количество фермента, присутствующего в клетке, в то время как ингибирование обратной связи быстро модулирует активность в ответ на клеточные условия. Было показано, что фермент ингибируется 1- (5-фосфо-D-рибозил) - АТФ, гистидином, ppGpp (сигнал, связанный с неблагоприятными условиями окружающей среды) и АДФ и AMP (который отражает общий энергетический статус ячейки). Поскольку этот путь биосинтеза гистидина присутствует только у прокариот, растений и грибов, этот фермент является многообещающей мишенью для разработки новых антимикробных соединений и гербициды.
АТФ-фосфорибозилтрансфераза встречается в двух различных формах: длинная форма, содержащая два каталитических домена и С-концевой регуляторный домен, и короткая форма, в которой регуляторный домен пропал, отсутствует. Длинная форма каталитически компетентна, но у организмов с короткой формой паралог гистидил-тРНК-синтетазы, HisZ, необходим для активности фермента..
Определены структуры ферментов длинной формы из Escherichia coli и Mycobacterium tuberculosis. Взаимопревращение между различными формами в значительной степени обратимо и находится под влиянием связывания природных субстратов и ингибиторов фермента. Два каталитических домена связаны двухцепочечным бета-листом и вместе образуют «периплазматическую складку связывающего белка». Щель между этими доменами содержит активный сайт. С-концевой домен не принимает непосредственного участия в катализе, но, по-видимому, участвует в образовании гексамеров, индуцированном связыванием ингибиторов, таких как гистидин, с ферментом, таким образом регулируя активность.
По состоянию на конец 2007 г. для этого класса ферментов было решено 10 структур с кодами доступа PDB 1H3D, 1NH7, 1NH8, 1O63, 1O64, 1Q1K, 1USY, 1VE4, 1Z7M и 1Z7N.
