Войти
| Профилин | |||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Профилин (синий) в комплексе с актином (зеленый). (PDB код: 2BTF) | |||||||||||
| Идентификаторы | |||||||||||
| Symbol | Profilin | ||||||||||
| Pfam | PF00235 | ||||||||||
| InterPro | IPR002097 | ||||||||||
| SMART | PROF | ||||||||||
| PROSITE | PS00414 | ||||||||||
| SCOPe | 2btf / SUPFAM | ||||||||||
| CDD | cd00148 | ||||||||||
| |||||||||||
Profilin представляет собой актин-связывающий белок, участвующий в динамическом обновлении и реконструкции актин цитоскелет. Он обнаружен во всех эукариотических организмах, в большинстве клеток. Профилин важен для пространственно и временно контролируемого роста микрофиламентов актина, который является важным процессом в клеточном перемещении и изменении формы клеток. Эта реструктуризация актинового цитоскелета важна для таких процессов, как развитие органов, заживление ран и охота на инфекционных нарушителей клетками иммунной системы.
Профилин. также связывает последовательности, богатые аминокислотой пролином в различных белках. Хотя большая часть профилина в клетке связана с актином, профилины имеют более 50 различных партнеров по связыванию. Многие из них связаны с регуляцией актина, но профилин, по-видимому, также участвует в активности ядра, такой как мРНК сплайсинг.
Профилин связывает некоторые варианты мембранные фосфолипиды (фосфатидилинозитол (4,5) -бисфосфат и инозитолтрифосфат ). Функция этого взаимодействия заключается в секвестрации профилина в «неактивной» форме, откуда он может высвобождаться под действием фермента фосфолипазы C.
Профилин является основным аллергеном (через IgE ) присутствует в пыльце березы, траве и другой пыльце. Это важно для инвазии клеток-хозяев Toxoplasma gondii. Профилин токсоплазмы представляет собой специфический патоген-ассоциированный молекулярный паттерн (PAMP) для TLR 5, 11 и 12.
Профилины - это белки с молекулярной массой примерно 14–19 кДа. Они присутствуют в виде отдельных генов у дрожжей, насекомых и червей и в виде нескольких генов у многих других организмов, включая растения. В клетках млекопитающих были обнаружены четыре изоформы профилина ; профилин-I экспрессируется в большинстве тканей, в то время как профилин-II преобладает в мозге и почках.
археи Асгарда также используют профилины.
Профилин усиливает рост актина двумя способами:
Профилин также отрицательно регулирует PI (3,4) P2, ограничивая привлечение ламеллиподий к переднему краю клетки.
Профилин является одним из наиболее распространенных связывающих мономер актина, но такие белки, как CAP и (у млекопитающих) тимозин β4, имеют некоторые функциональные совпадения с профилином. Напротив, ADF / кофилин обладает некоторыми свойствами, которые противодействуют действию профилина.
Профилин был впервые описан Ларсом Карлссоном в лаборатории Уно Линдберга и его сотрудников в начале 1970-х годов как первый белок, связывающий мономер актина. Это последовало за осознанием того, что не только мышечные, но и немышечные клетки содержат высокие концентрации актина, хотя и частично в неполимеризованной форме. Тогда считалось, что профилин связывает мономеры актина (удерживает их в про-филаментозной форме) и высвобождает их по сигналу, который делает их доступными для быстрого роста полимера актина.
