Примечания
В органической химии и биохимия, боковая цепь - это химическая группа, которая присоединена к основной части молекулы, называемой «основной цепью» или остовом. Боковая цепь представляет собой элемент углеводородного разветвления молекулы, который присоединен к большей углеводородной цепи. Это один из факторов, определяющих свойства и реакционную способность молекулы. Боковая цепь также известна как подвесная цепь, но подвесная группа (боковая группа) имеет другое определение.
Заполнитель R часто используется в качестве общего заполнителя для боковых цепей алкильной (насыщенной углеводородной) группы на диаграммах химической структуры. Для обозначения других неуглеродных групп на структурных схемах часто используются X, Yили Z .
Символ R был введен французским химиком 19 века Шарлем Фредериком Герхардтом, который выступал за его принятие на том основании, что он будет быть широко узнаваемым и понятным, учитывая его соответствие во многих европейских языках начальной букве «корня» или «остатка»: французского racine («корень») и résidu («остаток»), эти термины соответствуют Английские переводы вместе с радикалом (сам происходит от латинского основания ниже), латинским основанием («корень») и остатком («остаток») и немецким Rest («остаток» и, в контексте химии, как «остаток», так и «радикал»).
В науке о полимерах боковая цепь олигомера или полимерное ответвление идет от основной цепи полимера. Боковые цепи оказывают заметное влияние на свойства полимера, в основном на его кристалличность и плотность. олигомерная ветвь может быть названа короткоцепочечной ветвью, а полимерная ветвь может быть названа длинноцепочечной ветвью. Боковые группы отличаются от боковых цепей; они не являются ни олигомерными, ни полимерными.
В белках, которые состоят из аминокислотных остатков, боковые цепи присоединены к альфа-углеродные атомы амидной основной цепи. Боковая цепь, связанная с альфа-углеродом, специфична для каждой аминокислоты и отвечает за определение заряда и полярности аминокислоты. Боковые цепи аминокислот также ответственны за многие взаимодействия, которые приводят к правильному сворачиванию белка и его функции. Аминокислоты с одинаковой полярностью обычно притягиваются друг к другу, в то время как неполярные и полярные боковые цепи обычно отталкиваются. Неполярные / полярные взаимодействия могут по-прежнему играть важную роль в стабилизации вторичной структуры из-за их относительно большого количества, происходящего по всему белку. Пространственное положение атомов боковой цепи можно предсказать на основе геометрии основной цепи белка с использованием вычислительных инструментов для реконструкции боковой цепи.
Таблица аминокислот.