Лизофосфолипаза

лизофосфолипаза
Идентификаторы
ЕС нет.	3.1.1.5
№ CAS	9001-85-8
Базы данных
IntEnz	Просмотр IntEnz
BRENDA	BRENDA запись
ExPASy	Просмотр NiceZyme
КЕГГ	Запись в KEGG
MetaCyc	метаболический путь
ПРИАМ	профиль
Структуры PDB	RCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтология	Amigo / QuickGO
Поиск ЧВК статьи PubMed статьи NCBI белки

Лизофосфолипаза, каталитическая область
Идентификаторы
Условное обозначение	PLA2_B
Pfam	PF01735
ИнтерПро	IPR002642
УМНЫЙ	SM00022
ПРОФИЛЬ	PDOC51210
Доступные белковые структуры: Pfam структуры / ECOD PDB RCSB PDB ; PDBe ; PDBj PDBsum краткое изложение структуры PDB PDB : 1cjy ​

В энзимологии, A lysophospholipase ( ЕС 3.1.1.5 ) представляет собой фермент, который катализирует в химическую реакцию

2-лизофосфатидилхолин + H 2 O глицерофосфохолин + карбоксилат${\ displaystyle \ rightleftharpoons}$

Таким образом, двумя субстратами этого фермента являются 2-лизофосфатидилхолин и H 2 O, а двумя его продуктами являются глицерофосфохолин и карбоксилат.

Этот фермент принадлежит к семейству гидролаз, особенно тех, которые действуют на связи сложных эфиров карбоновых кислот. Это семейство состоит из лизофосфолипазы / фосфолипазы B EC 3.1.1.5 и цитозольной фосфолипазы A2, которая также имеет домен C2 InterPro :  IPR000008. Ферменты фосфолипазы B катализируют высвобождение жирных кислот из лизофосфолипидов и способны in vitro гидролизовать все фосфолипиды, экстрагируемые из дрожжевых клеток. Цитозольная фосфолипаза A2 связывается с естественными мембранами в ответ на физиологическое повышение Ca ²⁺ и селективно гидролизует арахидонилфосфолипиды, выровненная область соответствует карбоксиконцевому Ca ²⁺ -независимому каталитическому домену белка, как обсуждается в.

Систематическое название данного фермента класса 2-лизофосфатидилхолин acylhydrolase. Другие широко используемые названия включают лецитиназу B, лизолецитиназу, фосфолипазу B, лизофосфатидазу, лецитолипазу, фосфатидазу B, лизофосфатидилхолингидролазу, лизофосфолипазу A1, лизофофолипазу L-L-E-E-E-лизофосфолипазу, нейропатазу-мишень NTE-NTA, лизофосфолипазу L2, лизофосфолипатазу L2, лизофосфолипазу-мишень NTE-эзофосфолипатазу L2, лизофосфолипатазу L2, лизофосфолипазу-мишень NTA Этот фермент участвует в метаболизме глицерофосфолипидов.

• 1 Примеры
• 2 См. Также
• 3 ссылки
• 4 Дальнейшее чтение

Человеческие гены, кодирующие белки, содержащие этот домен, включают:

• PLA2G4A, PLA2G4B, PLA2G4C, PLA2G4D, PLA2G4E, PLA2G4F

• Кристаллы Шарко-Лейдена

• Абэ М., Оно К., Сато Р. (1974). «Возможная идентичность лизолецитинацилгидролазы с лизолецитин-лизолецитинацилтрансферазой в растворимой фракции легких крыс». Биохим. Биофиз. Acta. 369 (3): 361–370. DOI : 10.1016 / 0005-2760 (74) 90150-7.
• Контарди А., Эрколи А. (1933). «Ферментативное расщепление лецитина и лизолецитина». Biochem. Z. 261: 275–302.
• Доусон RMC (1958). «Исследования гидролиза лецитина препаратом фосфолипазы B Penicillium notatum». Biochem. Дж. 70 (4): 559–570. DOI : 10.1042 / bj0700559. PMC   1196709. PMID   13607409.
• Фэйрбэрн Д. (1948). «Подготовка и свойства лизофосфолипазы из Penicillium notatum». J. Biol. Chem. 173 (2): 705–714. DOI : 10.1016 / S0021-9258 (18) 57441-X. PMID   18910725.
• ШАПИРО Б (1953). «Очистка и свойства лизолецитиназы из поджелудочной железы». Biochem. Дж. 53 (4): 663–6. DOI : 10.1042 / bj0530663. PMC   1198209. PMID   13032127.
• ван ден Бош Х., Арсман А. Дж., де Йонг Дж. Г., ван Динем Л. Л. (1973). «Исследования лизофосфолипаз. I. Очистка и некоторые свойства лизофосфолипазы из поджелудочной железы говядины». Биохим. Биофиз. Acta. 296 (1): 94–104. DOI : 10.1016 / 0005-2760 (73) 90048-9. PMID   4693514.
• ван ден Бош Х., Вианен Г.М., ван Хейсден Г.П. (1981). «Лизофосфолипаза - трансацилаза из легких крысы». Методы Энзимол. 71 Pt. C: 513–21. DOI : 10.1016 / 0076-6879 (81) 71061-9. PMID   7278668.
• ван Тиенховен М., Аткинс Дж., Ли Й., Глинн П. (2002). «Эстераза-мишень для нейропатии человека катализирует гидролиз мембранных липидов». J. Biol. Chem. 277 (23): 20942–8. DOI : 10.1074 / jbc.M200330200. PMID   11927584.
• Quistad GB, Barlow C, Winrow CJ, Sparks SE, Casida JE (2003). «Доказательства того, что целевая эстераза нейропатии мозга мышей является лизофосфолипазой». Proc. Natl. Акад. Sci. США. 100 (13): 7983–7. Bibcode : 2003PNAS..100.7983Q. DOI : 10.1073 / pnas.1232473100. PMC   164699. PMID   12805562.
• Lush MJ, Li Y, Read DJ, Willis AC, Glynn P (1998). «Нейропатическая целевая эстераза и гомологичный мутантный белок Drosophila, связанный с нейродегенерацией, содержат новый домен, сохраненный от бактерий к человеку». Biochem. Дж. 332 (Pt 1): 1–4. DOI : 10.1042 / bj3320001. PMC   1219444. PMID   9576844.
• Уинроу CJ, Хемминг ML, Аллен DM, Quistad GB, Casida JE, Barlow C (2003). «Потеря целевой эстеразы нейропатии у мышей связывает воздействие фосфорорганических соединений с гиперактивностью». Nat. Genet. 33 (4): 477–85. DOI : 10.1038 / ng1131. PMID   12640454.

Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и InterPro : IPR002642

• Биологический портал

• v
• т
• е