Нуклеотидилтрансфераза

Регулирование бактериальной глутаминсинтазы (GlnA) аденилилированием и (косвенно) уридилилированием. Уридилилтрансфераза (GlnD) уридилилирует регуляторный белок PII (GlnB), который определяет, аденилилирует или деаденилилирует глутаминсинтазу аденилилтрансфераза (GlnE). GlnD - это бифункциональный фермент, который как присоединяет, так и удаляет UMP из GlnB. GlnD активируется α-кетоглутаратом и АТФ (зеленый), но ингибируется глутамином и неорганическим фосфатом (P i, красным). Названия белков такие же, как у E. coli. Гомологи у других бактерий могут иметь другие названия.

Нуклеотидилтрансферазы представляют собой ферменты трансферазы фосфорсодержащих групп, например заместители нуклеотидиловых кислот или просто нуклеозидмонофосфаты. Общая реакция переноса нуклеозидмонофосфатной части от A к B может быть записана как:

А- ПН + В А + В- ПН${\ displaystyle \ rightleftharpoons}$

Например, в случае полимераз A представляет собой пирофосфат, а B представляет собой растущий полинуклеотид. Они классифицируются под номером EC 2.7.7 и могут быть разделены на следующие категории:

1. Уридилилтрансферазы, переносящие уридил- группы.
2. Аденилилтрансферазы, переносящие аденилил - группы
3. Гуанилилтрансферазы, переносящие гуанилил - группы
4. Цититидилилтрансферазы, переносящие цитидилил - группы
5. Тимидилилтрансферазы, переносящие тимидилил - группы

• 1 Роль в метаболизме
• 2 Роль в механизмах репарации ДНК
• 3 ссылки
• 4 Внешние ссылки

Многие метаболические ферменты модифицированы нуклеотидилтрансферазами. Присоединение AMP (аденилилирование) или UMP (уридилилирование) может активировать или инактивировать фермент или изменить его специфичность ( см. Рисунок). Эти модификации могут привести к созданию сложных регуляторных сетей, которые могут точно настраивать ферментативную активность, чтобы производились только необходимые соединения (здесь: глутамин).

Нуклеотидилтрансфераза является компонентом пути репарации эксцизионной репарации единичного нуклеотидного основания. Этот механизм репарации начинается, когда один нуклеотид распознается ДНК- гликозилазой как неправильно подобранный или как-то мутировавший (УФ-свет, химический мутаген и т. Д.), И удаляется. Позже, чтобы заполнить пробел правильным основанием, используют нуклеотидилтрансферазу, используя цепочку матрицы в качестве эталона.

1. ^ ^{a b} Voet D, Voet JG, Pratt CW (2008). Основы биохимии (3-е изд.). Джон Уайли и сыновья, стр. 767
2. ↑ Юань Лю; Раджендра Прасад; Уильям А. Бирд; Падмини С. Кедар; Эстер В. Хоу; Дэвид Д. Шок; Сэмюэл Х. Уилсон (4 мая 2007 г.). «Координация шагов в репарации эксцизии однонуклеотидных оснований, опосредованной апуриновой / апиримидиновой эндонуклеазой 1 и ДНК-полимеразой β». Журнал биологической химии. 282 (18): 13532–13541. DOI : 10.1074 / jbc.M611295200. PMC 2366199. PMID 17355977. Значительное внимание привлекли ферменты и вспомогательные факторы, участвующие в субпутьях BER в клетках млекопитающих.Как суммировано выше, во время SN-BER участвуют пять различных ферментативных реакций.Это 1) удаление модифицированного основания монофункциональной ДНК N-гликозилазой, специфичной для поражения, 2) 5'-разрез абазического участка ферментом гидролитического разреза цепи, 3) синтез ДНК нуклеотидилтрансферазой, 4) удаление 5'-dRP-группа реакцией a'-элиминирования и 5) запечатывание ников ДНК-лигазой (36, 37)    

• Нуклеотидилтрансферазы в Национальной медицинской библиотеке США по медицинским предметным рубрикам (MeSH)

• Биологический портал

• v
• т
• е