Войти
| Пептидилтрансфераза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 2.3.2.12 | ||||||||
| Номер CAS | 9059- 29-4 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Представление IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Запись BRENDA | ||||||||
| ExPASy | Представление NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Запись KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| PRIAM | профиль | ||||||||
| PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| |||||||||
пептидилтрансфераза является аминоацилтрансферазой (EC 2.3.2.12 ), а также первичным ферментативная функция рибосомы, которая образует пептидные связи между соседними аминокислотами с использованием тРНК во время трансляции процесс биосинтеза белка. Субстратами для реакции пептидилтрансферазы являются две молекулы тРНК, одна из которых несет растущую пептидную цепь, а другая - аминокислоту, которая будет добавлена к цепи. Пептидильная цепь и аминокислоты присоединены к своим соответствующим тРНК через сложноэфирные связи с атомом О на концах CCA-3 'этих тРНК. Пептидилтрансфераза - это фермент, который катализирует добавление аминокислотного остатка с целью роста полипептидной цепи при синтезе белка. Он расположен в большой субъединице рибосомы, где он катализирует образование пептидной связи. Он полностью состоит из РНК. Выравнивание между CCA-концами связанной с рибосомой пептидил-тРНК и аминоацил-тРНК в центре пептидилтрансферазы способствует его способности катализировать эти реакции. Эта реакция происходит через нуклеофильное замещение. Аминогруппа аминоацил тРНК атакует концевую карбоксильную группу пептидил тРНК. Активность пептидилтрансферазы осуществляется рибосомой. Активность пептидилтрансферазы опосредуется не какими-либо рибосомными белками, а рибосомной РНК (рРНК), рибозимом. Рибозимы - единственные ферменты, которые состоят не из белков, а из рибонуклеотидов. Все остальные ферменты состоят из белков. Этот реликт РНК является наиболее значительным доказательством, подтверждающим гипотезу мира РНК.
Пептидилтрансферазы не ограничиваются трансляцией, но существует относительно немного ферментов с этой функцией.
Пептидилтрансфераза ускоряет реакцию, снижая ее энергию активации. Это достигается за счет обеспечения правильной ориентации реакции. Пептидилтрансфераза обеспечивает близость, что означает, что она сближает объекты, но не обеспечивает альтернативного механизма. Вместо этого он обеспечивает правильную ориентацию субстрата, увеличивая вероятность того, что существующий механизм сработает.
В рибосомной структуре есть три сайта связывания, которые являются P сайт, сайт A и сайт E. Сайт A является аминоацильным сайтом, потому что в сайт A входит аминоацил тРНК. Структура содержит аминокислотный остаток, который находится в сложноэфирной связи, присоединенной к сайту A, и есть свободный амин. К сайту P, который является пептидильным сайтом, прикреплена тРНК. Важно отметить, что в начале каждого цикла пептидилтрансферазы вы всегда начинаете с тРНК с растущей пептидной цепью в P-сайте. Как только это происходит, аминоацил тРНК может связываться с сайтом A.
Что касается механизмов, амин, который находится в сайте A, будет совершать нуклеофильную атаку на сложноэфирный углерод. на сайте P. Когда происходит нуклеофильная атака, будет создан тетраэдрический промежуточный продукт. В активном центре пептидилтрансферазы есть остаток воды. Когда образуется тетраэдрический промежуточный продукт, оксианион теперь имеет отрицательный заряд, потому что у кислорода есть один дополнительный электрон. Водород в воде имеет частичный положительный заряд, который стабилизирует тетраэдрический оксианионный промежуточный продукт. Затем произойдет то, что тетраэдрический промежуточный продукт разрушится и приведет к реформированию карбонильной связи, что приведет к потере уходящей группы - это будет рибозное кольцо P-сайта с присоединенной к нему тРНК. При высвобождении уходящей группы протон будет отщепляться от воды, что приведет к отрыву протона от двух первичных гидроксильных групп, а неподеленные пары оторвут протон от нового амина аминокислоты. После завершения механизма неацилированная тРНК останется в сайте P, и вся растущая полипептидная цепь в дополнение к дополнительным аминокислотам будет связана сложноэфирной связью с тремя первичными гидроксильными группами тРНК в сайте A..
Следующие ингибиторы синтеза белка мишень пептидилтрансферазы:
