Войти
| орнитин-аминотрансфераза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 OAT + PLP, человеческий | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер EC | 2.6.1.13 | ||||||||
| Номер CAS | 9030-42-6 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Представление IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Запись BRENDA | ||||||||
| ExPASy | Представление NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Запись KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| PRIAM | профиль | ||||||||
| PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Онтология генов | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
| орнитинаминотрансфераза | |
|---|---|
| Идентификаторы | |
| Символ | OAT |
| NCBI gen e | 4942 |
| HGNC | 8091 |
| OMIM | 258870 |
| RefSeq | NM_000274 |
| UniProt | P04181 |
| Прочие данные | |
| Номер EC | 2.6.1.13 |
| Locus | Chr. 10 q26 |
Орнитинаминотрансфераза (OAT) - это фермент, который кодируется у человека геном OAT , расположенным на хромосоме 10.
ОАТ участвует в конечном образовании заменимой аминокислоты пролина из аминокислоты орнитина. Орнитин аминотрансфераза образует исходный промежуточный продукт в этом процессе. Он также катализирует обратную реакцию и, следовательно, необходим для создания орнитина из исходного субстрата пролина.
Ген OAT кодирует белок размером примерно 46 кДа. Белок ОАТ экспрессируется главным образом в печени и почках, но также в головном мозге и сетчатке. Белок OAT локализован в митохондрии внутри клеток, где он экспрессируется.
Структура белка OAT была определена с помощью рентгеновской кристаллографии и показывает сходство с другими аминотрансферазами подгруппы 2 Такие как. Белок ОАТ функционирует как димер, и каждый мономер состоит из большого домена, который вносит наибольший вклад в интерфейс субъединицы, и малого домена С-конца, а также N-концевой области, содержащей спираль, петлю и трехцепочечный бета-меандр. В центральном большом домене находится семицепочечный бета-лист, покрытый восемью спиралями. Кофактор белка OAT (пиридоксаль-5'-фосфат ) связывается с OAT через основание Шиффа в положении лизина 292, расположенном между двумя семинитевыми бета-молекулами. лист. Считается, что три аминокислоты (R 180, E 235 и R413) участвуют в связывании субстрата в активном сайте.
Орнитин аминотрансфераза катализирует перенос дельта-аминогруппа из L- орнитина
Для реакции требуется пиридоксаль 5'- фосфат в качестве кофактора и является частью подпути, который синтезирует L- из L- орнитина.
Мутации в гене OAT могут приводить к на неправильно функционирующие белки, включая как точечные мутации, которые отменяют каталитическую активность, так и большие мутации со сдвигом рамки считывания, а также мутировавшие белки, которые не нацелены должным образом на митохондрии, где происходит его нормальное функционирование. В последнем случае нарушение импорта митохондрий вызывает эктопическое накопление белка ОАТ в цитозоле с последующей быстрой деградацией в результате протеолиза. Дефицит активности ОАТ вызывает дефицит орнитин-аминотрансферазы, также известный как спиральная атрофия сосудистой оболочки и сетчатки.
Считается, что механизм спиральной атрофии сосудистой оболочки и сетчатки связан с токсичностью глиоксилат.
.
