Войти
| Crisp domain (CRD) | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Два домена секреторного белка, богатого цистеином (CRISP). CAP-подобный домен PR-1 белого цвета. ШК-подобный ЦПД красного цвета. Дисульфиды желтого цвета. Цепи гликанов не показаны. (PDB : 1WVR ) | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Symbol | Crisp | ||||||||
| Pfam | PF08562 | ||||||||
| Pfam клан | CL0213 | ||||||||
| InterPro | IPR013871 | ||||||||
| |||||||||
Секреторные белки, богатые цистеином, часто сокращенно называемые CRISP, представляют собой группу гликопротеинов. Они являются подгруппой CRISP, антиген 5 и Pr-1 (CAP ) суперсемейство белков, а также содержат домен, связанный с токсинами ShK. Они в значительной степени участвуют в функционировании репродуктивная система млекопитающих. CRISP также обнаружены в различных змеиных ядах, где они ингибируют как сокращение гладких мышц, так и циклические нуклеотидно-управляемые ионные каналы.
CRISP содержат два домена, соединенных шарнирной областью. В более крупный домен представляет собой CAP-подобный домен «Pathogenesis-related 1» (PR-1), за которым следует меньший ShK-подобный «Cysteine-Rich Domain» (CRD). 52>
CRISP - это гликопротеины с рядом углеводных гликанов ковалентно прикрепленных к боковым цепям аминокислот на их поверхности. через гликозилирование. Первичная структура также богата цистеином, который формирует дисульфидные связи, особенно в шарнирной области и CRD.
CRISP обнаружены в семенниках и придатках яичка млекопитающих, а также участвуют в процессе оплодотворения. В процессе сперматогенеза (развитие сперматозоидов в семеннике ) белок CRISP2 включается в акросома, где, как предполагается, она участвует в адгезии половых клеток с клетками Сертоли. CRISP2 также является частью хвоста сперматозоидов, где он, как полагают, участвует в регуляции биения жгутиков. Белки CRISP1 и оба обнаруживаются в придатке яичка, где они также включаются в сперматозоиды по мере их созревания. Белок CRISP3 обнаружен в семенной жидкости, выделяется из простаты, хотя его функция неизвестна.
Во время капкитации На предпоследней стадии созревания сперматозоидов акросомная мембрана головки сперматозоида дестабилизируется, чтобы обеспечить большее связывание между ооцитом и спермой. CRISP1 связывается с поверхностью сперматозоидов, что приводит к неактивному состоянию хранения до образования конденсата. Считается, что этот механизм включает ингибирование активности ионного канала, аналогично механизму действия другой основной функции CRISP в змеином яде. Исследования также показывают, что CRISP участвуют в связывании ооцитов и сперматозоидов, необходимых для оплодотворения. Учитывая участие CRISP в нескольких стадиях репродукции человека, неудивительно, что их применение в лечении бесплодия и контрацептивов активно исследуется.
Королевская кобра (Ophiophagus hannah ), для которого назван CRISP офанин, CRISP обнаружены в яде большое разнообразие видов змей. Примеры включают абломин из японского Мамуши змея (Gloydius blomhoffii, ранее Агкистродон бломхоффи), латисемин из Морская змея Эрабу (Laticauda semifasciata ), офанин из Королевской Кобры (Ophiophagus hannah ), рыборин из Восточного Коттонмута (Agkistrodon piscivorus ) и трифлин змеи Хабу (Trimeresurus flavoviridis ) - каждый из этих белков назван в честь вида змеи, у которого он был обнаружен. Эти яды токсичны из-за того, что они блокируют кальциевые каналы, а также потому, что они уменьшают вызванное калием сокращение гладких мышц. Среди четырех CRISP, выделенных из моноклед кобры (Naja kaouthia ) и трех из египетской кобры (Naja haje ), активность ионного канала проявлялась путем блокирования циклического нуклеотида - закрытые ионные каналы. Один из CRISP N. haje был первым примером кислого CRISP в яде рептилий. Селективная активность ионных каналов змеиных CRISP в сочетании с разнообразием CRISP, доступных в виде пула белков яда, по-видимому, сильно варьируется между (по крайней мере) видами кобр, обеспечивает ценный инструмент для исследования механизмов активности ионных каналов.
