Войти
| Бета-лактоглобулин | |||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Ленточная структура субъединицы β-лактоглобулина (PDB : 3BLG ). Визуализируется с помощью Kinemage. | |||||||
| Идентификаторы | |||||||
| Организм | Bos taurus | ||||||
| Symbol | BLG | ||||||
| UniProt | P02754 | ||||||
| |||||||
β-лактоглобулин (BLG) является основным сывороточным белком коровы и овцы молоко (~ 3 г / л), а также присутствует у многих других видов млекопитающих; заметным исключением являются люди. Его структура, свойства и биологическая роль неоднократно пересматривались.
В отличие от другого основного сывороточного протеина, α-лактальбумина, для β-лактоглобулина не было идентифицировано четкой функции, несмотря на то, что он является самой большой частью фракционного состава глобулярных белков, выделенных из сыворотки ( β-лактоглобулин ≈ 65%, α-лактальбумин ≈ 25%, сывороточный альбумин ≈ 8%, прочие ≈ 2%). β-лактоглобулин представляет собой белок липокалин и может связывать многие гидрофобные молекулы, что указывает на их роль в их транспорте. Также было показано, что β-лактоглобулин способен связывать железо через сидерофоры и, таким образом, может играть роль в борьбе с патогенами. Гомолог β-лактоглобулина отсутствует в грудном молоке человека.
Было идентифицировано несколько вариантов, основные из которых у коровы обозначены A и B. Из-за его обилия и легкости очистки, он был подвергнут широкому спектру биофизических исследований. Его структура была определена несколько раз с помощью рентгеновской кристаллографии и ЯМР. β-лактоглобулин представляет непосредственный интерес для пищевой промышленности, поскольку его свойства могут быть по-разному полезными или невыгодными для молочных продуктов и переработки.
β-лактоглобулин крупного рогатого скота является относительно небольшой белок из 162 остатков, с 18,4 кДа. В физиологических условиях он преимущественно является димерным, но диссоциирует до мономера при pH ниже примерно 3, сохраняя свое нативное состояние, как определено с помощью ЯМР. Напротив, β-лактоглобулин также встречается в тетрамерных, октамерных и других мультимерных формах агрегации в различных природных условиях.
Растворы β-лактоглобулина образуют гели в различных условиях, когда нативная структура достаточно дестабилизирована, чтобы позволить агрегацию. При длительном нагревании при низком pH и низкой ионной силе образуется прозрачный «тонконитевый» гель, в котором молекулы белка собираются в длинные жесткие волокна.
β-лактоглобулин является основным компонентом молочной кожи, коагулирует и денатурирует при кипении молока. После денатурирования β-лактоглобулин образует тонкую гелеобразную пленку на поверхности молока.
Промежуточные продукты сворачивания для этого белка можно изучить с помощью световой спектроскопии и денатурирования. Такие эксперименты показывают необычный, но важный промежуточный продукт, состоящий исключительно из альфа-спиралей, несмотря на то, что нативная структура представляет собой бета-лист. Evolution, вероятно, выбрала спиральный промежуточный продукт, чтобы избежать агрегации в процессе складывания.
Поскольку молоко является известным аллергеном, производителям необходимо доказать наличие или отсутствие β-лактоглобулина для убедитесь, что их маркировка соответствует требованиям Директивы ЕС. Лаборатории тестирования пищевых продуктов могут использовать методы иммуноферментного анализа для выявления и количественного определения β-лактоглобулина в пищевых продуктах.
Лабораторная полимеризация β-лактоглобулина микробной трансглутаминазой снижает его аллергенность у детей и взрослых с IgE-опосредованной аллергией на коровье молоко.
