Войти
A полипролиновая спираль - это тип белка вторичной структуры cture, который встречается в белках, содержащих повторяющиеся остатки пролина. Левая спираль полипролина II (PPII, poly-Pro II ) образуется, когда все последовательные остатки принимают (φ, ψ) главную цепь двугранной углы примерно (-75 °, 150 °) и имеют транс изомеры своих пептидных связей. Эта конформация PPII также характерна для белков и полипептидов с другими аминокислотами, кроме пролина. Аналогичным образом, более компактная правая спираль полипролина I (PPI, poly-Pro I ) образуется, когда все последовательные остатки принимают (φ, ψ) скелет. двугранные углы примерно (-75 °, 160 °) и имеют цис изомеры своих пептидных связей. Из двадцати обычных встречающихся в природе аминокислот только пролин, вероятно, будет принимать цис-изомер пептидной связи, особенно пептидную связь X-Pro; стерические и электронные факторы в значительной степени благоприятствуют транс-изомеру в большинстве других пептидных связей. Однако пептидные связи, которые заменяют пролин другой N-замещенной аминокислотой (такой как саркозин ), также могут принимать цис-изомер.
Вид сверху спирали поли-Pro II с двадцатью остатками, демонстрирующий тройную симметрию. 
Вид сбоку спирали поли-Pro II, демонстрирующий ее открытость и отсутствие внутренних водородных связей. Спираль PPII определяется (φ, ψ) основной цепью двугранной углы примерно (-75 °, 150 °) и транс-изомеры пептидных связей. Угол поворота Ω на остаток любой полипептидной спирали с транс-изомерами задается уравнением
![3 \ cos \ Omega = 1-4 \ cos ^ {{2}} \ left [\ left (\ phi + \ psi \ right) / 2 \ right]](https://wikimedia.org/api/rest_v1/media/math/render/svg/289a67463099a87877ac9fca00daf052bb2edd9a)
Подстановка двугранных углов poly-Pro II (φ, ψ) в это уравнение дает почти точно Ω = -120 °, т. е. спираль PPII - это левая спираль (поскольку Ω отрицательна) с тремя остатками на оборот (360 ° / 120 ° = 3). Подъем на остаток составляет приблизительно 3,1 Å. Эта структура в некоторой степени похожа на структуру волокнистого белка коллагена, который состоит в основном из пролина, гидроксипролина и глицина. Спирали PPII специфически связываются доменами SH3 ; это связывание важно для многих белок-белковых взаимодействий и даже для взаимодействий между доменами одного белка.
Спираль PPII относительно открыта и не имеет внутренних водородных связей, в отличие от более распространенных спиральных вторичных структур, альфа-спирали и его родственники: 310спираль и пи-спираль, а также β-спираль. Атомы азота и кислорода амида расположены слишком далеко друг от друга (примерно 3,8 Å) и неправильно ориентированы для образования водородных связей. Более того, оба эти атома являются акцепторами Н-связи в пролине; нет донора Н-связи из-за циклической боковой цепи.
Двугранные углы основной цепи PPII (-75 °, 150 °) часто наблюдаются в белках, даже для аминокислот, отличных от пролина. График Рамачандрана сильно заселен в области PPII, по сравнению с областью бета-листа вокруг (-135 °, 135 °). Например, двугранные углы основной цепи PPII часто наблюдаются в витках, чаще всего в первом остатке β-витка типа II. «Зеркальное отображение» двугранных углов основной цепи PPII (75 °, -150 °) наблюдается редко, за исключением полимеров ахиральной аминокислоты глицина. Аналог спирали поли-Pro II в полиглицине называется спиралью поли-Gly II . Некоторые белки, такие как антифризный белок Hypogastrura harveyi, состоят из пучков богатых глицином спиралей полиглицина II. Этот замечательный белок, трехмерная структура которого известна, имеет уникальные спектры ЯМР и стабилизирован димеризацией и 28 водородными связями Cα-H ·· O = C. Спираль PPII не является общей в трансмембранных белках, и эта вторичная структура не пересекает липидные мембраны в естественных условиях. В 2018 году группа исследователей из Германии сконструировала и экспериментально наблюдала первую трансмембранную спираль PPII, образованную специально разработанными искусственными пептидами.
. Вид сверху спирали поли-Pro I из двадцати остатков, показывающий его нецелое число остатков на оборот. 
Вид сбоку спирали поли-Про I, демонстрирующий ее большее уплотнение. Спираль поли-Про I намного плотнее спирали PPII из-за цис-изомеров его пептидные связи. Он также встречается реже, чем конформация PPII, потому что цис-изомер имеет более высокую энергию, чем транс. Его типичные двугранные углы (-75 °, 160 °) близки, но не идентичны углам спирали PPII. Однако спираль PPI представляет собой правую спираль и более плотно намотана, с примерно 3,3 остатками на оборот (а не 3). Подъем на остаток в спирали PPI также намного меньше, примерно 1,9 Å. Опять же, в спирали поли-Pro I нет внутренней водородной связи, как из-за отсутствия донорного атома водородной связи, так и из-за того, что амидные атомы азота и кислорода слишком удалены (снова примерно на 3,8 Å) и неправильно ориентированы.
Традиционно PPII считался относительно жестким и использовался в качестве «молекулярной линейки» в структурной биологии, например, для калибровки измерений эффективности FRET. Однако последующие экспериментальные и теоретические исследования поставили под сомнение эту картину полипролинового пептида как «жесткого стержня». Дальнейшие исследования с использованием терагерцовой спектроскопии и расчетов теории функционала плотности показали, что полипролин на самом деле намного менее жесткий, чем первоначально предполагалось. Взаимопревращения спиральных форм полипролина PPII и PPI происходят медленно из-за высокой энергии активации цис-транс-изомеризации X-Pro (E a ≈ 20 ккал / моль); однако это взаимное превращение может катализироваться специфическими изомеразами, известными как пролилизомеразы или PPIases. Взаимопревращение между спиралями PPII и PPI включает изомеризацию цис-транс-пептидной связи по всей пептидной цепи. Исследования, основанные на спектрометрии ионной подвижности, выявили существование определенного набора промежуточных соединений в этом процессе.
