Поворот (биохимия)

Для бета-ходов см. Бета-ход.

Очередь является элементом вторичной структуры белков, где полипептидная цепь меняет свое направление в целом.

СОДЕРЖАНИЕ

• 1 Определение
• 2 типа поворотов
  • 2.1 Петли
  • 2.2 Несколько поворотов
  • 2.3 Шпильки
  • 2.4 Гибкие линкеры
• 3 Роль в сворачивании белков
• 4 метода прогнозирования бета-разворота
• 5 См. Также
• 6 Примечания
• 7 Внешние ссылки
• 8 ссылки

Определение

Согласно одному определению, виток - это структурный мотив, в котором атомы C ^α двух остатков, разделенных несколькими (обычно от 1 до 5) пептидными связями, близки (менее 7  Å  [0,70  нм ]). Близость концевых атомов C ^α часто коррелирует с образованием межосновной водородной связи между соответствующими остатками. Такая водородная связь является основой первоначального, возможно, более известного определения поворота. Во многих случаях, но не все, водород-связь и C ^{amp; alpha} ; определение -Расстояния эквивалентны.

Виды поворотов

Схема бета-витков (тип I и тип II)

Повороты классифицируются по разделению между двумя концевыми остатками:

• В α-повороте концевые остатки разделены четырьмя пептидными связями ( i → i  ± 4).
• В β-разворот (наиболее распространенная форма) тремя связями ( i → i  ± 3).
• В гамма-свою очередь, с помощью двух связей ( я → я  ± 2).
• В дельта-очередь, по одной связи ( я → я  ± 1), что стерический маловероятно.
• В я-свою очередь, по пять облигаций ( я → я  ± 5).

Идеальные углы для разных типов β-разворота. Типы VIA1, VIA2 и VIb повороты при дополнительном условии, что остаток я  + 2 (*) должны быть цис - пролина.

Тип	ф я  + 1	ψ я  + 1	ф я  + 2	ψ я  + 2
я	−60 °	−30 °	−90 °	0 °
II	−60 °	120 °	80 °	0 °
VIII	−60 °	−30 °	-120 °	120 °
Я'	60 °	30 °	90 °	0 °
II ′	60 °	-120 °	−80 °	0 °
VIa1	−60 °	120 °	−90 °	0 ° *
VIa2	-120 °	120 °	−60 °	0 ° *
VIb	−135 °	135 °	−75 °	160 ° *
IV	повороты исключены из всех вышеперечисленных категорий

Повороты классифицируются по двугранным углам их позвоночника (см. График Рамачандрана ). Поворот можно преобразовать в обратный поворот (в котором атомы основной цепи имеют противоположную хиральность ), изменив знак на его двугранных углах. (Обратный поворот не является истинным энантиомером, поскольку сохраняется хиральность атома C ^α.) Таким образом, γ-поворот имеет две формы, классическую форму с двугранными углами ( φ,  ψ) примерно (75 °, -65 °) и обратная форма с двугранными углами (-75 °, 65 °). Встречается по крайней мере восемь форм бета-поворота, в зависимости от того, задействован ли цис- изомер пептидной связи и от двугранных углов двух центральных остатков. Классические и обратные β-повороты различаются простым числом, например, бета-повороты типа I и типа I '. Если  водородная связь i → i + 3 берется в качестве критерия для поворотов, четырех категорий Венкатачалама (I, II, II ', I') достаточно, чтобы описать все возможные бета-повороты. Все четыре часто встречаются в белках, но чаще всего встречается I, за которым следуют II, I 'и II' в этом порядке.

Петли

Ω-петля является всеобъемлющим термином в течение более длительной, расширенной или нерегулярной петли без фиксированных внутренних водородных связей.

Несколько поворотов

Во многих случаях один или несколько остатков участвуют в двух частично перекрывающихся витках. Например, в последовательности из 5 остатков оба остатка с 1 по 4 и остатки со 2 по 5 образуют очередь; в таком случае говорят о ( i, i + 1) двойном повороте. Множественные повороты (до семи раз) часто встречаются в белках. Ленты с бета-изгибом - это другой тип многооборотных лент.

Шпильки

Шпилька является частным случаем поворота, в котором направление белковых магистральных неудачами и фланговые вторичные элементы структуры взаимодействуют между собой. Например, бета-шпилька соединяет две антипараллельные β-нити с водородными связями (название довольно запутанное, поскольку β-шпилька может содержать много типов витков - α, β, γ и т. Д.).

Бета-шпильки для волос можно классифицировать по количеству остатков, составляющих виток, то есть не являющихся частью фланкирующих β-нитей. Если это число - X или Y (согласно двум различным определениям β листов), шпилька β определяется как X: Y.

Бета-витки на концах петель бета-шпилек имеют другое распределение типов по сравнению с другими; тип I 'является наиболее распространенным, за ним следуют типы II', I и II.

Гибкие линкеры

Иногда повороты обнаруживаются внутри гибких линкеров или петель, соединяющих белковые домены. Линкерные последовательности различаются по длине и обычно богаты полярными незаряженными аминокислотами. Гибкие линкеры позволяют соединительным доменам свободно скручиваться и вращаться, чтобы рекрутировать своих связывающих партнеров через динамику белкового домена. Они также позволяют своим партнерам по связыванию вызывать крупномасштабные конформационные изменения с помощью аллостерии на большие расстояния.

Роль в сворачивании белка

Были предложены две гипотезы о роли поворотов в сворачивании белков. С одной точки зрения, повороты играют решающую роль в складывании, объединяя и позволяя или разрешая взаимодействия между регулярными элементами вторичной структуры. Эта точка зрения подтверждается исследованиями мутагенеза, указывающими на критическую роль определенных остатков в поворотах некоторых белков. Кроме того, неродные изомеры пептидных связей X- Pro, в свою очередь, могут полностью блокировать конформационную укладку некоторых белков. С другой стороны, повороты играют пассивную роль при сбрасывании. Это мнение подтверждается плохой консервацией аминокислот, наблюдаемой в большинстве поворотов. Кроме того, ненативные изомеры многих пептидных связей X-Pro, в свою очередь, оказывают незначительное влияние или совсем не влияют на фолдинг.

Методы прогнозирования бета-разворота

За прошедшие годы было разработано множество методов прогнозирования бета-разворота. Недавно группа доктора Рагхавы разработала метод BetaTPred3, который предсказывает полный бета-поворот, а не отдельные остатки, падающие в бета-поворот. Этот метод также обеспечивает хорошую точность и является первым методом, который предсказывает все 9 типов бета-разворотов. Помимо прогнозирования, этот метод также можно использовать для определения минимального количества мутаций, необходимых для инициирования или разрушения бета-поворота в белке в желаемом месте.

Смотрите также

• Вторичная структура

Заметки

Внешние ссылки

• BetaTPred3 - платформа Insilico для прогнозирования и инициирования бета-поворота в белке в желаемом месте Ссылка на статью
• NetTurnP - Прогнозирование участков бета-поворота в белковых последовательностях
• BetaTPred - Прогнозирование бета-чередования белков с использованием статистических алгоритмов

Рекомендации

Эти ссылки отсортированы по дате.

• Venkatachalam CM. (1968). «Стереохимические критерии полипептидов и белков. V. Конформация системы трех связанных пептидных единиц». Биополимеры. 6 (10): 1425–36. DOI : 10.1002 / bip.1968.360061006. ЛВП : 2027,42 / 37819. PMID   5685102.
• Немети, Джордж; Принц, Мортон П. (1972). « -Поворот, возможная сложенная конформация полипептидной цепи. Сравнение с β-поворотом». Макромолекулы. 5 (6): 755–758. DOI : 10.1021 / ma60030a017. ${\ displaystyle \ gamma}$
• Льюис П.Н., Момани Ф.А., Шерага Н.А. (1973). «Повороты цепи в белках». Biochim Biophys Acta. 303 (2): 211–29. DOI : 10.1016 / 0005-2795 (73) 90350-4. PMID   4351002.
• Toniolo C.; Бенедетти, Этторе (1980). «Внутримолекулярные конформации пептидов с водородными связями». CRC Crit Rev Biochem. 9 (1): 1–44. DOI : 10.3109 / 10409238009105471. PMID   6254725.
• Ричардсон Дж. С.. (1981). Анатомия и таксономия структуры белка. Adv Protein Chem. Достижения в химии белков. 34. С. 167–339. DOI : 10.1016 / S0065-3233 (08) 60520-3. ISBN   9780120342341. PMID   7020376.
• Роуз Г.Д., Гираш Л.М., Смит Дж. А. (1985). Превращает пептиды и белки. Adv Protein Chem. Достижения в химии белков. 37. С. 1–109. DOI : 10.1016 / S0065-3233 (08) 60063-7. ISBN   9780120342372. PMID   2865874.
• Милнер-Уайт Э.Дж., Поэт Р. (1987). «Петли, выпуклости, повороты и шпильки в белках». Trends Biochem Sci. 12 : 189–192. DOI : 10.1016 / 0968-0004 (87) 90091-0.
• Уилмот CM, Торнтон JM (1988). «Анализ и прогнозирование различных типов бета-превращения белков». J Mol Biol. 203 (1): 221–32. DOI : 10.1016 / 0022-2836 (88) 90103-9. PMID   3184187.
• Сибанда, BL; Blundell, TL; Торнтон, Дж. М. (1989). «Конформация β-шпилек в белковых структурах:: систематическая классификация с приложениями к моделированию по гомологии, подгонке электронной плотности и инженерии белков». Журнал молекулярной биологии. 206 (4): 759–777. DOI : 10.1016 / 0022-2836 (89) 90583-4. PMID   2500530.
• Милнер-Уайт, Э (1990). «Ситуации гамма-поворотов в белках. Их связь с альфа-спиралями, бета-листами и сайтами связывания лигандов». J. Mol. Биол. 216 (2): 385–397. DOI : 10.1016 / S0022-2836 (05) 80329-8. PMID   2254936.
• Hutchinson, EG; Торнтон, Дж. М. (1994). «Пересмотренный набор потенциалов для образования β-поворотов в белках». Белковая наука. 3 (12): 2207–2216. DOI : 10.1002 / pro.5560031206. PMC   2142776. PMID   7756980.
• Павоне V, Гаэта Г, Ломбарди А, Настри Ф, Маглио О, Изерния С, Савиано М (1996). «Обнаружение вторичных структур белков: классификация и описание изолированных альфа-поворотов». Биополимеры. 38 (6): 705–21. DOI : 10.1002 / (SICI) 1097-0282 (199606) 38: 6 lt;705:: AID-BIP3gt; 3.0.CO; 2-V. PMID   8652792.
• Раджашанкар К.Р., Рамакумар С. (1996). «Пи-повороты в белках и пептидах: классификация, конформация, возникновение, гидратация и последовательность». Protein Sci. 5 (5): 932–46. DOI : 10.1002 / pro.5560050515. PMC   2143406. PMID   8732765. Архивировано из оригинала на 2009-05-24.