Войти
Исходные области твердой сферы, уменьшенного радиуса и расслабленного тау φ, ψ из Рамачандрана, с обновленными метками и осями 
Двугранные углы позвоночника φ и ψ (и ω). Все три угла составляют 180 ° в конформации, показанной В биохимии, график Рамачандрана (также известный как график Рамы, Диаграмма Рамачандрана или [φ, ψ] график ), первоначально разработанная в 1963 году Г. Н. Рамачандран, К. Рамакришнан и В. Сасисекхаран представляет собой способ визуализации энергетически разрешенных областей для двугранных углов ψ основной цепи относительно φ аминокислотных остатков в структуре белка. На рисунке слева показано определение двугранных углов φ и ψ позвоночника (Рамачандран назвал φ и φ '). Угол ω у пептидной связи обычно составляет 180 °, поскольку характер частичной двойной связи сохраняет пептид плоским. На рисунке в правом верхнем углу показаны разрешенные конформационные области скелета φ, ψ из Ramachandran et al. Расчеты твердых сфер в 1963 и 1968 годах: полный радиус - сплошным контуром, уменьшенный радиус - пунктирной - и ослабленный угол тау (N-Cα-C) - пунктирными линиями. Поскольку значения двугранного угла являются круговыми, а 0 ° - это то же самое, что и 360 °, края графика Рамачандрана «оборачиваются» справа налево и снизу вверх. Например, небольшая полоса допустимых значений вдоль нижнего левого края графика является продолжением большой области с расширенной цепочкой в верхнем левом углу.
График Рамачандрана, созданный из человеческого PCNA, тримерного ДНК-зажима белка, который содержит как β-лист, так и α-спираль (PDB ID 1AXC). Красные, коричневые и желтые области представляют собой предпочтительные, разрешенные и «щедро разрешенные» области, как определено в ProCheck Сюжет Рамачандрана можно использовать в двух различные пути. Один состоит в том, чтобы теоретически показать, какие значения или конформации углов ψ и φ возможны для аминокислотного остатка в белке (как показано наверху справа). Второй - показать эмпирическое распределение точек данных, наблюдаемое в одной структуре (как здесь справа) при использовании для проверки структуры , или же в базе данных многих структур (как на нижних 3 графиках на оставил). Любой из этих случаев обычно противопоставляется очертаниям теоретически благоприятных регионов.
Можно было бы ожидать, что большие боковые цепи приведут к большему количеству ограничений и, следовательно, к меньшей допустимой области на графике Рамачандрана, но влияние боковых цепей невелико. На практике основной наблюдаемый эффект заключается в наличии или отсутствии метиленовой группы у Cβ. Глицин имеет только атом водорода в качестве боковой цепи с гораздо меньшим ван-дер-ваальсовым радиусом, чем у CH 3, CH 2, или группа CH, которая начинает боковую цепь всех других аминокислот. Следовательно, он наименее ограничен, и это очевидно на графике Рамачандрана для глицина (см. График Глая в галерее), для которого допустимая площадь значительно больше. Напротив, график Рамачандрана для пролина с его боковой цепью из 5-членного кольца, соединяющей Cα с основной цепью N, показывает ограниченное количество возможных комбинаций ψ и φ (см. График Pro в галерее). Остаток, предшествующий пролину («препролин»), также имеет ограниченные комбинации по сравнению с общим случаем.
Первый график Рамачандрана был рассчитан сразу после определения первой структуры белка при атомном разрешении (миоглобин, в 1960 г.), хотя выводы были основаны на по низкомолекулярной кристаллографии коротких пептидов. Сейчас, много десятилетий спустя, существуют десятки тысяч белковых структур с высоким разрешением, определенных с помощью рентгеновской кристаллографии и депонированных в Protein Data Bank (PDB). Многие исследования использовали эти данные для создания более подробных и точных графиков φ, ψ (например, Morris et al. 1992; Kleywegt Jones 1996; Hooft et al. 1997; Hovmöller et al. 2002; Ловелл и др., 2003 г.; Андерсон и др., 2005 г., Тинг и др., 2010 г.).
На четырех рисунках ниже показаны точки данных из большого набора структур высокого разрешения и контуры для предпочтительных и для разрешенных конформационных областей для общего случая (все аминокислоты, кроме Gly, Pro и pre-Pro), для Gly и для Pro. Наиболее частые области обозначены: α для α спирали, Lα для левой спирали, β для β-листа и ppII для полипролина II. Такая кластеризация альтернативно описывается в системе ABEGO, где каждая буква обозначает спираль α (и 3 10), правые β-листы (и расширенные структуры), левые спирали, левые листы. и, наконец, незаметные цис-пептидные связи, иногда наблюдаемые при использовании пролина; его использовали при классификации мотивов, а в последнее время и для конструирования белков.
Хотя график Рамачандрана был учебным ресурсом для объяснения структурного поведения пептидной связи, исчерпывающим исследованием того, как пептид ведет себя в каждом область участка Рамачандрана была опубликована совсем недавно (Mannige 2017).
Отделение молекулярной биофизики Индийского института науки отметило 50-летие карты Рамачандрана, организовав с 8 по 11 января 2013 года Международную конференцию по биомолекулярным формам и функциям.
Таким же образом можно построить двугранные углы в полисахаридах (например, с CARP ;) и других полимерах. Для первых двух двугранных углов боковых цепей белка аналогичный график представляет собой график Джанин.
график Рамачандрана для общего случая; данные из Lovell 2003
График Рамачандрана для Глицина
График Рамачандрана для Пролина
График Рамачандрана для пре-Proline
См. также PDB для списка аналогичного программного обеспечения.
| journal =(), доступный в Интернете по адресу Анатакс  | На Викискладе есть материалы, связанные с График Рамачандрана. |
