Войти
Вид сбоку стандартной π-спирали остатков L- аланина в атомарном деталь. Две водородные связи с одной и той же пептидной группой выделены пурпурным цветом; расстояние кислород-водород составляет 1,65 Å (165 пм). Цепь белка идет вверх, то есть ее N-конец находится внизу, а его С-конец - вверху рисунка. Обратите внимание, что боковые цепи направлены немного вниз, то есть к N-концу. A pi-спираль (или π-спираль ) - это тип вторичной структуры, обнаруженной в белки. Обнаруженные кристаллографом Барбарой Лоу в 1952 году и когда-то считавшиеся редкостью, короткие π-спирали обнаруживаются в 15% известных белковых структур и считаются эволюционной адаптацией, полученной путем вставки одной аминокислоты. в α-спираль. Поскольку такие вставки сильно дестабилизируют, образование π-спиралей будет иметь тенденцию быть отобранным, если это не обеспечит некоторые функциональные преимущества для белка. Следовательно, π-спирали обычно находятся рядом с функциональными сайтами белков.
аминокислоты в стандартной π-спирали расположены в правосторонней спиральной структуре. Каждая аминокислота соответствует повороту спирали на 87 ° (т. Е. Спираль имеет 4,1 остатка на оборот) и переносу 1,15 Å (0,115 нм ) вдоль оси спирали.. Наиболее важно то, что группа N-H аминокислоты образует водородную связь с группой C = O аминокислоты на пять остатков ранее; эта повторяющаяся водородная связь i + 5 → i определяет π-спираль. Подобные структуры включают в себя 310спираль (i + 3 → i водородная связь) и α-спираль (i + 4 → i водородная связь).
Вид сверху той же спирали, показанной выше. Четыре карбонильные группы направлены вверх в сторону зрителя, разнесенные на окружности примерно 87 ° друг от друга, что соответствует 4,1 аминокислотным остаткам на один оборот спирали. Большинство из π-спирали имеют длину всего 7 остатков и не имеют регулярно повторяющихся (φ, ψ) двугранных углов по всей структуре, как у α-спиралей или β-листов. Из-за этого учебники, которые предоставляют одинарные двугранные значения для всех остатков в π-спирали, вводят в заблуждение. Однако можно сделать некоторые обобщения. Когда первая и последняя пары остатков исключены, существуют двугранные углы, так что двугранный угол ψ одного остатка и двугранный угол φ следующего остатка в сумме составляют примерно -125 °. Сумма первой и последней пары остатков равна -95 ° и -105 ° соответственно. Для сравнения, сумма двугранных углов для спирали 3 10 составляет примерно -75 °, тогда как для α-спирали примерно -105 °. Пролин часто наблюдается сразу после окончания π-спиралей. Общая формула для угла поворота Ω на остаток любой полипептидной спирали с транс-изомерами дается уравнением
В принципе, левосторонняя версия π-спирали возможна путем изменения знака двугранных углов (φ, ψ) на (55 °, 70 °). Эта псевдо- «зеркальное отображение» спирали имеет примерно такое же количество остатков на виток (4,1) и шаг спирали (1,5 Å [150 пм]). Это не истинное зеркальное отображение, потому что остатки аминокислоты все еще имеют левую хиральность. Длинная левая π-спираль вряд ли будет наблюдаться в белках, поскольку среди встречающихся в природе аминокислот только глицин, вероятно, будет иметь положительные двугранные углы φ, такие как 55 °.
Короткая π-спираль из 7 остатков (оранжевый) встроена в более длинную α-спираль (зеленый). Хорошо видна «выпуклость» π-спирали, которая образовалась в результате введения одной аминокислоты в α-спираль. PDB код 3QHB. Обычно используемые программы автоматического назначения вторичной структуры, такие как DSSP, предполагают, что <1% of proteins contain a π-helix. This mis-characterization results from the fact that naturally occurring π-helices are typically short in length (7 to 10 residues) and are almost always associated with (i.e. flanked by) α-helices on either end. Nearly all π-helices are therefore cryptic in that the π-helical residues are incorrectly assigned as either α-helical or as "turns". Recently developed programs have been written to properly annotate π-helices in protein structures and they have found that 1 in 6 proteins (around 15%) do in fact contain at least one π-helical segment.
Природные π-спирали можно легко идентифицировать в структуре как «выпуклость» "внутри более длинной α-спирали. Такие спиральные выпуклости ранее назывались α-аневризмами, α-выпуклостями, π-выпуклостями, широкими витками, выходами петель и π-витками, но на самом деле они являются π-спиралями, что определяется их повторяющимися i + 5 → i водородом. облигации. Данные свидетельствуют о том, что эти выпуклости или π-спирали создаются вставкой одной дополнительной аминокислоты в уже существующую α-спираль. Таким образом, α-спирали и π-спирали могут быть взаимно преобразованы путем вставки и удаления одной аминокислоты. Учитывая как относительно высокую частоту появления π-спиралей, так и их отмеченную ассоциацию с функциональными сайтами (то есть активными сайтами) белков, эта способность взаимного преобразования между α-спиралями и π-спиралями была важным механизмом изменения и диверсификации функциональности белков. в ходе эволюции.
Одной из наиболее заметных групп белков, на функциональную диверсификацию которых, по-видимому, сильно повлиял такой эволюционный механизм, является ферритин -подобное суперсемейство, которое включает ферритины, бактериоферритины, рубреритрины, класс I рибонуклеотидредуктазы и растворимые метанмонооксигеназы. Растворимая метанмонооксигеназа является текущим рекордсменом по наибольшему количеству π-спиралей в одном ферменте с 13 (PDB код 1MTY). Однако бактериальный гомолог Na / Cl-зависимого переносчика нейротрансмиттеров (код PDB 2A65) является рекордсменом по количеству π-спиралей в одной пептидной цепи с 8.
