Миофиламент | |
---|---|
Миофиламент | |
Подробности | |
Часть | Миофибриллы |
Идентификаторы | |
латинский | миофиламент |
TH | H2.00.05.0.00006 |
FMA | 67897 |
Анатомические термины микроанатомии [ редактировать в Викиданных ] |
Миофиламентов являются два белка волокна из миофибрилл в мышечных клетках. Эти два белка - миозин и актин - это сократительные белки, участвующие в сокращении мышц. Две филаменты - толстая, состоящая в основном из миозина, и тонкая, состоящая в основном из актина.
Типы мышечной ткани - поперечно-полосатая скелетная мышца и сердечная мышца, косо-поперечно-полосатая мышца (встречается у некоторых беспозвоночных ) и гладкая мышца без поперечной полосы. Различное расположение миофиламентов создает разные мышцы. Поперечно-полосатая мышца имеет поперечные тяжи нитей. В косо-полосатой мышце нити расположены в шахматном порядке. Гладкая мышца имеет неправильное расположение нитей.
Существует три различных типа миофиламентов: толстые, тонкие и эластичные.
Белковый комплекс, состоящий из актина и миозина, сократительных белков, иногда называют актомиозином. В поперечно-полосатых скелетных и сердечных мышцах актиновые и миозиновые филаменты имеют определенную и постоянную длину порядка нескольких микрометров, что намного меньше длины удлиненной мышечной клетки (до нескольких сантиметров в случае клеток скелетных мышц человека. ).). Филаменты организованы в повторяющиеся субъединицы по длине миофибриллы. Эти субъединицы называются саркомерами.
Сократительная природа этого белкового комплекса основана на структуре толстых и тонких волокон. Толстая нить, миозин, имеет двуглавую структуру с головками, расположенными на противоположных концах молекулы. Во время сокращения мышц головки миозиновых нитей прикрепляются к противоположно ориентированным тонким нитям актина и тянут их друг за другом. Действие прикрепления миозина и движения актина приводит к укорачиванию саркомера. Сокращение мышц состоит из одновременного укорачивания нескольких саркомеров.
Терминал аксона моторного нейрона высвобождает нейротрансмиттер, ацетилхолин, который диффундирует через синаптическую щель и связывается с мембраной мышечного волокна. Это деполяризует мембрану мышечного волокна, и импульс проходит к саркоплазматической сети мышцы через поперечные канальцы. Затем ионы кальция высвобождаются из саркоплазматического ретикулума в саркоплазму и впоследствии связываются с тропонином. Тропонин и связанный с ним тропомиозин претерпевают конформационные изменения после связывания кальция и открывают сайты связывания миозина на актине, тонком филаменте. Затем волокна актина и миозина образуют связи. После связывания миозин тянет актиновые нити друг к другу или внутрь. Таким образом происходит сокращение мышц, и саркомер укорачивается по мере этого процесса.
Фермента ацетилхолинэстеразы ломается ацетилхолина и эта стимуляция прекращается мышечных волокон. Активный транспорт перемещает ионы кальция обратно в саркоплазматический ретикулум мышечного волокна. АТФ вызывает разрыв связи между актином и миозиновыми нитями. Тропонин и тропомиозин возвращаются к своей исходной конформации и тем самым блокируют сайты связывания на актиновой нити. Мышечные волокна расслабляются, и весь саркомер удлиняется. Теперь мышечное волокно подготовлено к следующему сокращению.
Изменения, происходящие с миофиламентами в ответ на упражнения, давно стали предметом интереса физиологов и спортсменов, которые полагаются на их исследования в отношении самых передовых методов тренировок. Спортсмены, участвующие в различных спортивных мероприятиях, особенно заинтересованы в том, чтобы узнать, какой тип тренировочного протокола приведет к выработке максимальной силы от мышцы или набора мышц, поэтому большое внимание было уделено изменениям миофиламента при приступах хронических и острых форм. упражнение.
Хотя точный механизм изменения миофиламентов в ответ на физическую нагрузку все еще изучается у млекопитающих, некоторые интересные подсказки были обнаружены у чистокровных скаковых лошадей. Исследователи изучали наличие мРНК в скелетных мышцах лошадей трижды; непосредственно перед тренировкой, сразу после тренировки и через четыре часа после тренировки. Они сообщили о статистически значимых различиях в мРНК генов, специфичных для продукции актина. Это исследование предоставляет доказательства механизмов как немедленной, так и отсроченной реакции миофиламентов на упражнения на молекулярном уровне.
Совсем недавно изменения белков миофиламентов были изучены у людей в ответ на тренировки с отягощениями. Опять же, исследователи не до конца понимают молекулярные механизмы изменений, и изменение состава волокон в миофиламентах, возможно, не является ответом, на который многие спортсмены давно предполагали. В этом исследовании изучали удельное напряжение мышц четырехглавой мышцы бедра и латеральной широкой мышцы бедра у 42 молодых людей. Исследователи сообщают об увеличении удельного мышечного напряжения на 17% после периода тренировок с отягощениями, несмотря на уменьшение присутствия MyHC, тяжелой цепи миозина. В этом исследовании делается вывод об отсутствии четкой взаимосвязи между составом волокон и мышечным напряжением in vivo, а также свидетельств укладки миофиламентов в тренированных мышцах.
Другими многообещающими областями исследований, которые могут пролить свет на точную молекулярную природу ремоделирования белка в мышцах, вызванного физической нагрузкой, может быть изучение родственных белков, участвующих в архитектуре клетки, таких как десмин и дистрофин. Считается, что эти белки обеспечивают клеточный каркас, необходимый для сокращения актин-миозинового комплекса. Исследования десмина показали, что его присутствие значительно увеличилось в тестовой группе, подвергавшейся силовым тренировкам, в то время как не было никаких доказательств увеличения десмина при тренировках на выносливость. Согласно этому исследованию, не было обнаружено увеличения содержания дистрофина при тренировках с отягощениями или тренировках на выносливость. Возможно, изменения миофиламентов, вызванные упражнениями, затрагивают не только сократительные белки актин и миозин.
В то время как исследования ремоделирования мышечных волокон продолжаются, есть общепринятые факты о миофиламенте от Американского колледжа спортивной медицины. Считается, что увеличение мышечной силы происходит из-за увеличения размера мышечных волокон, а не за счет увеличения количества мышечных волокон и миофиламентов. Однако есть некоторые свидетельства того, что сателлитные клетки животных дифференцируются в новые мышечные волокна, а не просто обеспечивают функцию поддержки мышечным клеткам.
Ослабленная сократительная функция скелетных мышц также связана с состоянием миофибрилл. Недавние исследования показывают, что эти состояния связаны с изменением характеристик отдельных волокон из-за снижения экспрессии белков миофиламентов и / или изменений во взаимодействиях миозин-актиновых мостиков. Кроме того, адаптации на клеточном уровне и уровне миофиламентов связаны со снижением производительности всех мышц и всего тела.