Войти
Хемосенсорные белки (CSP ) представляют собой небольшие растворимые белки, которые опосредуют обонятельное распознавание на периферии сенсорных рецепторов у насекомых, аналогично белкам, связывающим одорант. Типичная структура CSP состоит из шести или семи α-спиральных цепей примерно из 110-120 аминокислот (10-12 кДа), включая четыре цистеина, которые образуют две небольшие петли, два соседних дисульфидных мостика и глобулярная «призматическая» функциональная структура [5]. Три структуры CSP были обнаружены у бабочек (Mamestra brassicae и Bombyx mori ) и саранчи (Schistocerca gregaria ) [5-8].
CSP структура очень гибкая. CSP характеризуются редактированием РНК и / или посттрансляционными модификациями, обнаруженными у шелкопряда B. mori [9-14]. Добавление глицина рядом с цистеином в конкретном месте, инверсия аминокислот и вставка мотива в последовательность белка убедительно доказывают существование перекодирования на уровне синтеза белка в семействе CSP [9 -14]. Кроме того, они способны к дыханию или специфическим конформационным изменениям при связывании лиганда, что может представлять еще одну ключевую особенность первобытного примитивного многофункционального растворимого связывающего белка [15].
Количество генов CSP обычно очень мало у насекомых, как у Drosophila мух, Anopheles комаров, Pediculus вшей, пчелы и осы-драгоценности (4-8) [4, 24, 40-41]. Значительно большее количество генов CSP существует в геномах бабочек, моли и жуков (nb CSP = 19-20) [32, 42-43]. Виды комаров Culex имеют от 27 до 83 генов CSP [44]. Более сотни вариантов белка могут быть получены из генов CSP посредством посттрансляционных модификаций и / или редактирования РНК-пептидов или опосредованы ими, как в случае Dscam и сенсорных генов улитки [9-14].
Гены CSP развивались посредством дупликации, потери и увеличения интронов, а также событий ретротранспозиции [4, 14, 32, 40-41, 45]. Единая унифицированная гипотеза о редактировании РНК и эволюции CSP, управляемой ретротранспозицией, т. Е. Начальном продуцировании новых белковых мотивов CSP посредством ДНК и РНК-зависимой полимеризации РНК до ретротранспозиции отредактированных вариантов CSP-РНК, была предложена у моли [11].
У насекомых CSP обнаруживаются на протяжении всего процесса развития насекомых от яиц и личинок до и взрослых стадий [4, 16- 19]. У саранчи они в основном выражены в усиках, лапках и ногах и, как было установлено, связаны с фазовым изменением [3-4, 20-22]. CSP - это не удел насекомых. Они также экспрессируются во многих различных организмах, таких как ракообразные, креветки и многие другие членистоногие виды [23]. Однако они не относятся к царству членистоногих. Они также экспрессируются на уровне, демонстрируя их существование не только у эукариот, но и у прокариотических организмов [23-24]. Прокариоты CSP - это близнецы или однояйцевые близнецы CSP насекомых [24]. Сообщалось о них от видов бактерий, таких как coccobacillus Acinetobacter baumannii, Macrococcus /, нитчатый актиномицет, род Actinobacteria в семействе Streptomycetaceae и Escherichia coli ( E. coli), которые известны как обычные бактерии пищеварительного тракта, основные вторичные метаболиты прокариот, условно-патогенные микроорганизмы с множественной лекарственной устойчивостью патогены, высоко положительные реакции на цитохром с оксидазы и симбионты нескольких видов насекомых [24].
Их существование было упомянуто в растениях, но это еще необходимо продемонстрировать экспериментально [25-26]. CSP можно извлечь из wasp яда [27]. У бабочек почти все CSP экспрессируются в женской феромонной железе [9-14]. Тем не менее, CSP, экспрессирующие выделения и ткани, представляют собой не только феромоновую железу самки моли, но также и антеннальные ветви, нижние челюсти и слюны, глаза, хоботок, грудная клетка и брюшная полость, голова, эпидермис, жировое тело, кишечник, крылья и ноги, т. е. широкий спектр репродуктивных и непродуктивных, сенсорных и несенсорных жидкостей и тканей тела насекомого [28-31]. Почти все CSP активируются в большинстве тканей тела насекомого, особенно в кишечнике, эпидермисе и жировом теле, после воздействия инсектицидов [32].
Такой широкий образец экспрессии гена в таком широком диапазоне сенсорных и несенсорных жидкостей или тканей полностью согласуется с очень общей базовой функцией этого гена. семья, то есть в отношении транспорта липидов и метаболизма.
Роль CSP в общем иммунитете, устойчивости к инсектицидам и деградации ксенобиотиков недавно была поднята Xuan et al. (2015), которые показали резкую и заметную активацию генов CSP во многих различных тканях при воздействии молекулы инсектицида абамектина [32]. Повышенная нагрузка CSP (ферокинов) в гемолимфе мух наблюдается после микробной или вирусной инфекции [33]. Особая роль белков CSP в транспорте липидов в связи с устойчивостью к инсектицидам была поднята Liu et al. (2016) у белокрылки [34]. Лю и др. показали опосредованную инсектицидами повышающую регуляцию и взаимодействие белка с C18-липидом (линолевой кислотой), что свидетельствует о метаболической роли CSP в защите насекомых, а не об обонянии или химической связи [34].
О первом члене этого семейства растворимых белков сообщили Nomura et al. (1982) как активированный фактор (p10) в регенерирующих ногах американского петуха Periplaneta americana [35]. Тот же самый белок был идентифицирован в антеннах и ногах P. americana на стадии половозрелой взрослой особи с некоторыми очевидными различиями между самцами и самками, что скорее указывает на «хемодевольную» функцию этого белка, способствующую как развитию тканей, так и распознаванию пола. специфические сигналы, такие как половые феромоны [2]. В экспериментах иммуноцитохимии одно (поликлональное) антитело против CSP метило сенсиллу усиков, но метка не ограничивалась сенсорными структурами, а скорее распространялась на кутикулу и поддерживающие клетки [3, 36].
Функция CSP в транспорте липидов согласуется с ключевой ролью не только в общем иммунитете насекомых, синтезе феромонов моли или изменении фазы поведения саранчи, но также в развитии головы, как описано у медоносных пчел [37].
CSP были предложены для опосредования распознавания химических сигнатур, состоящих из кутикулярных липидов, как, например, у муравьев [38]. Однако неясно, участвуют ли одни CSP в химических коммуникациях, другие - в развитии или других физиологических ролях. Функциональная структура CSP связана с молекулами жирных кислот [5]. Было показано, что другие функциональные структуры CSP напрямую взаимодействуют с экзогенными соединениями, такими как токсичные химические соединения (коричный альдегид) из растительных масел [34]. Итак, CSP экспрессируются не только у членистоногих, но и у бактерий и, по-видимому, наделены гетерогенными функциями. CSP могут запускать врожденные иммунные пути у растений [39].
Первый член этого семейства генов был назван p10 в связи с размером и молекулярной массой (в кДа) белка из регенерирующих ног насекомых. Этот же белок (названный Pam) был обнаружен в усиках и ногах взрослых особей двух полов американского таракана P. americana [2, 35]. Подобные клоны, идентифицированные у Drosophila и Locusta при поиске обонятельных генов, относятся к обонятельно-сенсорному белку типа D (OS-D или Pheromone Binding Protein A10) [20, 46-47]. Родственные клоны, идентифицированные в антеннах сфингида Manduca sexta, были названы белками сенсорных придатков (SAP), чтобы отличить их от семейства более длинных растворимых белков с шестью цистеином, то есть белков, связывающих одорант, или OBP [48]. Индивидуальные SAP / CSP были обозначены различными способами: p10 / Periplaneta americana (Nomura et al., 1992) [35], A10 / Drosophila melanogaster (Pikielny et al., 1994) [46], OS-D / D. melanogaster (McKenna et al., 1994) [47], Pam / P. americana (Picimbon Leal, 1999) [2], CSP / Schistocerca gregaria (Angeli et al., 1999) [3], SAP / Manduca sexta (Robertson et al., 1999) [48], Pherokine / D. melanogaster (Sabatier et al., 2003) [33], B-CSP / Acinetobacter baumannii, Macrococcus caseolyticus, Kitasatospora griseola, Escherichia coli (Liu et al., 2019) [24].
Семейство белков было переименовано в хемосенсорный белок (CSP) Angeli et al. после того, как одно (поликлональное) антитело против p10 пометило некоторые сенсорные структуры в усиках взрослых особей пустынной саранчи Schistocerca gregaria [3]. Термин «B-CSP» использовался для обозначения подобных клонов из бактериальных (B) видов [24]. Однако функциональное значение белков CSP в обонянии / химиочувствительности еще предстоит доказать. С тех пор было доказано, что это семейство генов белков действует вне хемосенсорной системы [32]. Их назвали ферокинами, чтобы обозначить белки в изобилии в гемолимфе мух в ответ на микробную или вирусную инфекцию [33]. Было даже предложено переименовать эти белки в кутикулярные сенсорные белки, чтобы сохранить название, но чтобы подчеркнуть уровень их экспрессии не только в органах чувств, но и в иммунных барьерах между насекомым и окружающей средой [49- 50].
Был организован электронный форум для поиска наиболее подходящего нового названия с учетом растущих доказательств того, что CSP не играют центральной и уникальной роли в химиотерапии, если таковые имеются [32]. Термин «CSP» вырос и используется для обозначения принадлежности к группе растворимых белков с определенным четырехцистеиновым паттерном и высоким уровнем структурного сходства [4, 14, 23-36, 32-37, 50]. Термин «CSP» не подходит, особенно для обозначения всего семейства генов белков, потому что он буквально означает «хемосенсорные белки» [3]. Этот термин не следует использовать для объединения под общим названием всех генов и белков, связанных в эволюционном контексте от бактерий до пчел. Знание о том, как правильно назвать CSP, теперь приходит с этим тщательным анализом генома морских ракообразных, членистоногих, бактерий и насекомых и базами данных экспрессируемых последовательностей (EST) в непрерывности молекулярных данных, которые демонстрируют, что CSP не настроены исключительно на обонятельные / вкусовые хемосенсоры органы [4, 14, 23-36, 32-37, 50].
Это ситуация, аналогичная липокалинам (от греч. Липос = жир и греч. Каликс = чашка), где название обозначает суперсемейство широко распространенных и гетерогенных белков, которые переносят небольшие гидрофобные молекулы. включая стероиды и липиды. Однако, в отличие от липокалинов, семейство «CSP» относится к гомогенным эволюционно хорошо консервативным белкам с характерной последовательностью (4 цистеина), профилированием тканей (экспрессируется повсеместно) и довольно разнообразными связывающими свойствами (не только для длинных жирных кислот (ЖК).) и с прямыми липидными цепями, а также с циклическими соединениями, такими как коричный альдегид) [34]. Следовательно, довольно сложно назвать группы и подгруппы в семействе CSP, хотя многочисленные белки CSP в основном вырабатываются в кишечнике и жировом теле, которые считаются основными органами хранения энергии в теле насекомых в виде ЖК и липиды, которые мобилизуются в процессе липолиза для обеспечения топливом других органов для развития, регенерации или роста и / или для ответа на инфекционный агент [4, 14, 50]. У бабочек специфические липидные цепи мобилизуются для синтеза феромонов [9-14].
1. Фогт Р.Г., Риддифорд Л.М. Связывание феромонов и инактивация усиками моли. Nature 1981; 293: 161-163.
2. Пичимбон Дж. Ф., Леал В. С.. Обонятельные растворимые белки тараканов. Insect Biochem Mol Biol 1999; 30: 973-978.
3. Анджели С., Церон Ф., Скалони А., Монти М., Монтефорти Дж., Минночи А. и др. Очистка, структурная характеристика, клонирование и иммуноцитохимическая локализация белков хеморецепции Schistocerca gregaria. Eur J Biochem. 1999; 262: 745-754.
4. Picimbon JF. Биохимия и эволюция белков CSP и OBP. В: Blomquist GJ, Vogt RG, editors. Биохимия и молекулярная биология феромонов насекомых, биосинтез и обнаружение феромонов и летучих веществ растений. Elsevier Academic Press, Лондон, Сан-Диего. 2003; 539-566.
5. Лартиг А., Кампаначчи В., Руссель А., Ларссон А.М., Джонс Т.А., Тегони М. и др. Рентгеноструктурное исследование и изучение связывания лиганда хемосенсорного белка моли. J Biol Chem. 2002; 277: 32094-32098.
6. Jansen S, Zídek L, Löfstedt C, Picimbon JF, Sklenar V. 1H, 13C и 15N резонансное отнесение хемосенсорного белка 1 Bombyx mori (BmorCSP1). J Biomol ЯМР 2006; 36: 47.
7. Янсен С., Хмелик Дж., Зидек Л., Падрта П., Новак П., Здрахал З. и др. Структура хемосенсорного белка 1 Bombyx mori в растворе. Arch Insect Biochem Physiol. 2007; 66: 135-145.
8. Tomaselli S, Crescenzi O, Sanfelice D, Ab E, Wechselberger R, Angeli S и др. Структура раствора хемосенсорного белка из пустынной саранчи Schistocerca gregaria. Биохимия 2006; 45: 1606-1613.
9. Xuan N, Bu X, Liu YY, Yang X, Liu GX, Fan ZX и др. Молекулярные доказательства редактирования РНК в семействе хемосенсорных белков Bombyx. PLoS ONE 2014; 9: e86932.
10. Суан Н., Раджашекар Б., Касвандик С., Пицимбон Дж. Ф. Структурные компоненты мутаций хемосенсорных белков шелкопряда Bombyx mori. Agri Gene 2016; 2: 53-58.
11. Суан Н., Раджашекар Б., Пицимбон Дж. Ф. ДНК и РНК-зависимая полимеризация в редактировании семейства генов хемосенсорных белков (CSP) Bombyx. Agri Gene 2019; 12: 100087.
12. Picimbon JF. Мутации в транскриптоме насекомых. J Clin Exp Pathol. 2016; 6: 3.
13. Picimbon JF. Новый взгляд на генетические мутации. Австралас Мед Дж. 2017; 10: 701-715.
14. Picimbon JF. Эволюция физических структур белков в хемосенсорных системах насекомых. В: Picimbon JF (Ed.), Обонятельные концепции борьбы с насекомыми - альтернатива инсектицидам. т. 2 Springer Nature, Швейцария, 2019 г., стр. 231–263.
15. Campanacci V, Lartigue A, Hällberg BM, Jones TA, Giuici-Orticoni MT, Tegoni M, et al. Хемосенсорный белок моли проявляет резкие конформационные изменения и кооперативность при связывании лиганда. Proc Natl Acad Sci. США 2003; 100: 5069-5074.
16. Пичимбон Дж. Ф., Дитрих К., Анжели С., Скалони А., Кригер Дж., Бреер Х и др. Очистка и молекулярное клонирование хемосенсорных белков Bombyx mori. Arch Insect Biochem Physiol. 2000b; 44: 120-129.
17. Пицимбон Дж. Ф., Дитрих К., Кригер Дж., Бреер Х. Идентичность и паттерн экспрессии хемосенсорных белков у Heliothis virescens (Lepidoptera, Noctuidae). Насекомое Biochem Mol Biol. 2001; 31: 1173-1181.
18. Ваннер К.В., Исман М.Б., Фенг К., Плеттнер Э., Тейлманн Д.А. Паттерны онтогенетической экспрессии четырех генов хемосенсорных белков из почкопряда ели восточной, Choristoneura fumiferana. Насекомое Mol Biol. 2005; 14: 289-300.
19. Ma C, Cui S, Tian Z, Zhang Y, Chen G, Gao X, Tian Z, Chen H, Guo J, Zhou Z. OcomCSP12, хемосенсорный белок, специфически экспрессируемый яичниками, опосредует размножение у Ophraella communa (Coleoptera: Chrysomelidae). Front Physiol. 2019; 10: 1290.
20. Пицимбон Дж. Ф., Дитрих К., Брер Х, Кригер Дж. Хемосенсорные белки Locusta migratoria (Orthoptera: Acrididae). Насекомое Biochem Mol Biol. 2000a; 30: 233-241.
21. Guo W, Wang X, Ma Z, Xue L, Han J, Yu D, Kang L. Гены CSP и Takeout модулируют переключение между притяжением и отталкиванием во время смены фазы поведения у мигрирующей саранчи. PLoS Genet. 2011; 7: e1001291.
22. Мартин-Бласкес Р., Чен Б., Канг Л., Баккали М. Эволюция, экспрессия и ассоциация генов хемосенсорных белков с фазой вспышки двух основных саранчовых вредителей. Научный представитель 2018; 7: 6653.
23. Zhu J, Iovinella I, Dani FR, Pelosi P, Wang G. Хемосенсорные белки: универсальное связывающее семейство. В: Picimbon JF (Ed.), Обонятельные концепции борьбы с насекомыми - альтернатива инсектицидам. т. 2 Springer Nature, Швейцария, 2019 г., стр. 147–169.
24. Лю GX, Юэ С., Раджашекар Б., Пицимбон Дж. Ф. Экспрессия структур хемосенсорных белков (CSP) в Pediculus humanis corporis и Acinetobacter baumannii. SOJ Microbiol Infect Dis. 2019; 7: 1-17.
25. Лю GX, Ma HM, Xie HY, Xuan N, Picimbon JF. Вариация последовательности Bemisia tabaci Chemosensory протеина 2 у криптических видов B и Q: новые ДНК-маркеры для распознавания белокрылки. Gene 2016a; 576: 284-291.
26. Чжу Дж., Ван Г, Пелоси П. Расшифровка стенограмм растений обнаруживает скрытых гостей. Biochem Biophys Res Commun. 2016; 474: 497-502.
27. Perkin LC, Friesen KS, Flinn PW, Oppert B. Компоненты ядовитой железы эктопаразитоидной осы, Anisopteromalus calandrae. J. Venom Res. 2015; 6: 19-37.
28. Celorio-Mancera MdP, Sundmalm SM, Vogel H, Rutishauser D, Ytterberg AJ, Zubarv RA et al. Хемосенсорные белки, основные факторы слюны в нижнечелюстных железах гусениц. Насекомое Biochem Mol Biol. 2012; 42: 796-805.
29. Гонсалес-Кабальеро Н., Валенсуэла Дж. Г., Рибейру Дж. М. С., Куэрво П., Бразилия РП. Транскриптомное исследование половых феромонов железы Lutzomyia longipalpis (Diptera: Psychodidae: Phlebotominae). Parasit Vect. 2013; 6: 56.
30. Лю Ю.Л., Го Х., Хуан Л.К., Пелоси П., Ван Ч.З. Уникальная функция хемосенсорного белка в хоботке двух видов Helicoverpa. J Exp Biol. 2014; 217: 1821-1826.
31. Zhu J, Iovinella I, Dani FR, Liu YL, Huang LQ, Liu Y и др. Консервированные хемосенсорные белки в хоботке и глазах Lepidoptera. Int J Biol Sci. 2016; 12: 1394-1404.12.
32. Xuan N, Guo X, Xie HY, Lou QN, Bo LX, Liu GX и др. Повышенная экспрессия генов CSP и CYP у взрослых самок тутового шелкопряда, подвергшихся воздействию авермектинов. Insect Sci. 2015; 22: 203-219.
33. Sabatier L, Jouanguy E, Dostert C., Zachary D, Dimarcq JL, Bulet P, et al. Pherokine-2 и -3: две молекулы дрозофилы, связанные с феромонами / связывающими запах белками, индуцированными вирусными и бактериальными инфекциями. Eur J Biol. 2003; 270: 3398-3407.
34. Лю GX, Ma HM, Xie YN, Xuan N, Xia G, Fan ZX и др. Биотипическая характеристика, профили развития, инсектицидный ответ и свойство связывания хемосенсорных белков Bemisia tabaci: роль CSP в защите насекомых. PLoS ONE 2016; 11: e0154706.
35. Номура А., Кавасаки К., Кубо Т., Натори С. Очистка и локализация p10, нового белка, который увеличивается в нимфальных регенерирующих ногах Periplaneta americana (американский таракан). Int J Dev Biol. 1992; 36: 391-398.
36. Джин X, Брандацза А., Наваррини А., Бан Л., Чжан С. и др. Экспрессия и иммунолокализация одорант-связывающих и хемосенсорных белков у саранчи. Cell Mol Life Sci. 2005; 62: 1156-1166.
37. Maleszka J, Forêt S, Saint R, Maleszka R. Фенотипы, индуцированные RNAi, предполагают новую роль хемосенсорного белка CSP5 в развитии эмбриональных покровов медоносной пчелы (Apis mellifera). Dev. Genes Evol. 2007; 217: 189–196.
38. Одзаки М., Вада-Кацумата А., Фудзикава К., Ивасаки М., Йокохари Ф., Сатодзи И., Нисимура Т., Ямаока Р. Дискриминация сокамерников и других муравьев с помощью хемосенсорной сенсиллы. Наука 2005; 309: 311-314.
39. Родригес П.А., Стам Р., Варбрук Т., Бос Джи. Mp10 и Mp42 тли Myzus persicae запускают защитные механизмы растений у Nicotiana benthamiana посредством различных действий. Мол растительный микроб взаимодействовать. 2014; 27: 30-39.
40. Ваннер К.В., Уиллис Л.Г., Тейлманн Д.А., Исман М.Б., Фенг К., Плеттнер Э. Анализ семейства os-d-подобных генов насекомых. J Chem Ecol. 2004; 30: 889-911.
41. Forêt S, Wanner KW, Maleszka R. Хемосенсорные белки медоносной пчелы: выводы из аннотированного генома, сравнительный анализ и профили экспрессии. Насекомое Biochem Mol Biol. 2007; 37: 19-28.
42. Одзаки К., Утогучи А., Ямада А., Йошикава Х. Идентификация и геномная структура генов хемосенсорных белков (CSP) и белков, связывающих запахи (OBP), экспрессированных в лапках передних конечностей бабочки-парусника Papilio xuthus. Насекомое Biochem Mol Biol. 2008; 38: 969-76.
43. Лю Дж. Х, Арно П., Оффманн Б., Пицимбон Дж. Ф. Генотипирование и биосенсорные хемосенсорные белки у насекомых. Датчики 2017; 17: 1801.
44. Мэй Т., Фу В.Б., Ли Б., Хе З.Б., Чен Б. Сравнительная геномика генов хемосенсорных белков (CSP) у двадцати двух видов (Diptera: Culicidae): идентификация, характеристика и эволюция. PLoS ONE 2018; 13: e0190412.
45. Kulmuni J, Wurm Y, Pamilo P. Сравнительная геномика и гены хемосенсорных белков показывают быструю эволюцию и положительный отбор в специфичных для муравьев дубликатах. Наследственность 2013; 110: 538-547.
46. Pikielny CW, Hasan G, Rouyer F, Rosbach M. Члены семейства предполагаемых одорант-связывающих белков дрозофилы экспрессируются в различных подмножествах обонятельных волосков. Нейрон (1994) 12: 35-49.
47. Маккенна МП, Хекмат-Скафе Д.С., Гейнс П., Карлсон-младший. Предполагаемые феромон-связывающие белки дрозофилы экспрессируются в подобласти обонятельной системы. J. Biol Chem. (1994) 269: 16340-16347.
48. Робертсон Х.М., Мартос Р., Сирс С.Р., Тодрес Е.З., Уолден К.К., Нарди Дж.Б. Разнообразие связывающих одурант белков выявлено с помощью проекта метки экспрессированной последовательности на усиках самцов мотылька Manduca sexta. Насекомое Mol Biol. 1999; 8: 501-518.
49. Пичимбон Дж. Ф., Регно-Роджер С. 2008. Семиохимические составы летучих, фитопротекция и обоняние: cibles moléculaires de la lutte intégrée. В: Редакторы: C. Regnault-Roger C, B. Philogène B и Vincent C (Eds.), Biopesticides d’origine végétale, Lavoisier Tech and Doc, Париж, Франция, 2008, стр. 383–415.
50. Einhorn E, Imler JL. Невосприимчивость к насекомым; от системной защиты к хемосенсорным органам. В: Picimbon JF (Ed.), Обонятельные концепции борьбы с насекомыми - альтернатива инсектицидам. т. 2 Springer Nature, Швейцария, 2019 г., стр. 205–229.
