Пептидаза_S26 | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Идентификаторы | |||||||||
Символ | Пептидаза_S26 | ||||||||
Pfam | PF10502 | ||||||||
Pfam клан | CL0299 | ||||||||
InterPro | IPR019533 | ||||||||
MEROPS | S26 | ||||||||
суперсемейство OPM | 137 | ||||||||
белок OPM | 1t7d | ||||||||
Мембранома | 323 | ||||||||
|
субъединица 3 сигнального пептидазного комплекса | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Идентификаторы | |||||||||
Symbol | SP3 | ||||||||
Pfam | PF04573 | ||||||||
InterPro | IPR007653 | ||||||||
Мембранома | 369 | ||||||||
|
Сигнальная пептидаза I | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Идентификаторы | |||||||||
Номер EC | 3.4.21.89 | ||||||||
Номер CAS | 65979-36-4 | ||||||||
Базы данных | |||||||||
IntEnz | IntEnz view | ||||||||
BRENDA | BRENDA entry | ||||||||
ExPASy | NiceZyme view | ||||||||
KEGG | KEGG entry | ||||||||
MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
PRIAM | профиль | ||||||||
PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
Онтология генов | AmiGO / QuickGO | ||||||||
|
Сигнальная пептидаза II | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Идентификаторы | |||||||||
Номер EC | 3.4.23.36 | ||||||||
Номер CAS | 171715-14-3 | ||||||||
Базы данных | |||||||||
IntEnz | Просмотр IntEnz | ||||||||
BRENDA | Запись BRENDA | ||||||||
ExPASy | Просмотр NiceZyme | ||||||||
KEGG | Запись в KEGG | ||||||||
MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
PRIAM | профиль | ||||||||
PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
Онтология гена | AmiGO / QuickGO | ||||||||
|
Сигнальные пептидазы ферменты, которые превращают секреторные и некоторые мембранные белки в их зрелые или проформы путем отщепления своих сигнальных пептидов от их N-концов.
Сигнальные пептидазы первоначально наблюдались в эндоплазматическом ретикулуме. (ER) -производные мембранные фракции, выделенные из клеток миеломы мыши. Ключевое наблюдение Сезара Мильштейна и его коллег заключалось в том, что легкие цепи иммуноглобулина продуцировались в форме с более высокой молекулярной массой, которая подвергалась процессингу фракцией мембран ER. За этим открытием сразу последовало открытие механизма транслокации . Сигнальные пептидазы также обнаружены в прокариотах, а также в механизмах импорта белков митохондрий и хлоропластов.
Все сигнальные пептидазы, описанные до сих пор, являются сериновыми протеазами. Активный сайт, который эндопротеолитически отщепляет сигнальные пептиды от транслоцированных белков-предшественников, расположен во внецитоплазматическом сайте мембраны. Эукариотическая сигнальная пептидаза представляет собой составной комплекс мембранный белок. Первой субъединицей, которая была идентифицирована генетикой дрожжей, является Sec11, мембранный белок 17 кДа, связанный с тремя субъединицами, названными Spc3p (21 кДа), Spc2p (18 кДа) и Spc1p (11 кДа). Sec11 является единственным существенным фактором процессинга сигнального пептида, что может быть определено по дефекту роста при его делеции. Функциональный комплекс сигнальной пептидазы сначала был очищен из фракции мембран ER собаки. Пять субъединиц млекопитающих названы / 23 в соответствии с их молекулярной массой.