Войти
lamellipodium (множественное число ламеллиподии ) (от латынь пластинка, «тонкий лист»; стручок, «ступня») представляет собой цитоскелетный белок актин проекция на передний край ячейки . Он содержит квазидвумерную актиновую сетку; вся структура продвигает клетку по субстрату. Внутри ламеллиподий расположены актиновые ребра, называемые микрошипами, которые, когда они распространяются за границу ламеллиподий, называются филоподиями. Ламеллиподий возникает в результате нуклеации актина в плазматической мембране клетки и является первичной областью включения актина или образования микрофиламентов клетки.
Ламеллиподии обнаруживаются в основном во всех подвижных клетках, таких как кератиноциты рыб и лягушек, которые участвуют в оперативном заживлении ран. Ламеллиподии этих кератиноцитов позволяют им перемещаться со скоростью 10–20 мкм / мин по эпителиальным поверхностям. После отделения от основной части клетки ламеллиподиум все еще может свободно ползать самостоятельно.
Ламеллиподии - характерный признак переднего края подвижных клеток. Считается, что именно они являются двигателем, который тянет клетку вперед в процессе миграции клеток. Кончик ламеллиподиума является местом, где экзоцитоз происходит в мигрирующих клетках млекопитающих как часть их клатрин -опосредованного эндоцитозного цикла. Это, вместе с полимеризацией актина, помогает продлить ламеллу вперед и, таким образом, продвинуть фронт клетки. Таким образом, он действует как управляющее устройство для клеток в процессе хемотаксиса. Это также место, из которого частицы или агрегаты, прикрепленные к поверхности клетки, мигрируют в процессе, известном как образование колпачка.
Структурно зазубренные концы микрофиламентов (локализованные мономеры актина в АТФ -связанной форме) обращены к «ищущему» краю клетки, в то время как заостренные концы (локализованные мономеры актина в АДФ -связанной форме) обращены к ламелле позади. Это создает беговую дорожку по всей ламеллиподии, что способствует ретроградному потоку частиц повсюду. Комплексы Arp2 / 3 присутствуют на стыках микрофиламент-микрофиламент в ламеллиподиях и помогают создавать актиновую сеть. Arp 2/3 может присоединяться только к ранее существовавшим микрофиламентам, но после связывания он создает сайт для расширения новых микрофиламентов, что создает разветвление. Другая молекула, которая часто встречается при полимеризации актина с помощью Arp2 / 3, - это кортактин, который, по-видимому, связывает передачу сигналов тирозинкиназы с реорганизацией цитоскелета в ламеллиподиуме и связанных с ним структурах.
Rac и Cdc42 представляют собой две Rho -семейства GTPases, которые обычно являются цитозольными, но также могут обнаруживаться в клеточной мембране при определенных условиях. условия. Когда Cdc42 активируется, он может взаимодействовать с рецепторами семейства белков синдрома Вискотта-Олдрича (WASp), в частности, с N-WASp, который затем активирует Arp2 / 3. Это стимулирует ветвление актина и увеличивает подвижность клеток . Rac1 заставляет кортактин локализоваться на клеточной мембране, где он одновременно связывает F-актин и Arp2 / 3. Результатом является структурная реорганизация ламеллиподиума и, как следствие, подвижность клеток. Rac способствует ламеллиподиям, в то время как cdc42 способствует филоподиям.
Белки Ena / VASP находятся на переднем крае ламеллиподий, где они способствуют полимеризации актина, необходимой для протрузии ламеллиподий и хемотаксиса. Кроме того, Ena / VASP предотвращает действие кэпирующего белка, который останавливает полимеризацию актина.
