Fimbrin

Фимбрин, также известный как пластин 1 представляет собой белок что у человека кодируется геном PLS1 . Фимбрин представляет собой перекрестно сшивающий белок актин, важный для образования филоподий.

• 1 Структура
• 2 Функция
• 3 Ссылки
• 4 Дополнительная литература

Фимбрин принадлежит к суперсемейству доменов калпонина гомологии (CH) перекрестно-сшивающих белков с актином. Как и другие члены этого суперсемейства, которые включают α-актинин, β- спектрин, дистрофин, ABP-120 и filamin, он имеет консервативный актин-связывающий домен 27 кДа, который содержит тандемную дупликацию последовательности, гомологичной кальпонину. Помимо перекрестного связывания актиновых филаментов в пучки и сети, СН-домены также связывают промежуточные филаменты и некоторые белки передачи сигналов с актиновым цитоскелетом. Структурное сравнение актиновых филаментов и актиновых филаментов, декорированных CH-доменом фимбрина, выявило изменения в структуре актина из-за опосредованного фимбрином перекрестного связывания, которое может влиять на сродство актиновых филаментов к другим актин-связывающим белкам и может быть частью регуляции самого цитоскелета.

У людей были идентифицированы три высокогомологичные, строго тканевые и локально-специфичные изоформы : I-, T- и L-фимбрин. L-фимбрин обнаруживается только в нормальных или трансформированных лейкоцитах, где он становится фосфорилированным в ответ на другие факторы, такие как интерлейкин-1. I-фимбрин экспрессируется эпителиальными клетками кишечника и почек. Т-фимбрин обнаружен в эпителиальных и мезенхимальных клетках, происходящих из твердой ткани, где он не фосфорилируется. Различия в экспрессии, последовательности и фосфорилировании среди различных изоформ фимбрина предполагают вероятность функциональных различий.

Фимбрин присутствует в нескольких различных структурах в разных типах клеток, включая кишечные микроворсинки, волосковые клетки стереоцилии и фибробласты филоподии. Обычно он связан с поляризованными актиновыми филаментами в мембранных оборках, филоподиях, стереоцилиях и адгезионных бляшках. Гомология последовательностей и биохимические свойства показывают, что фимбрин высоко консервативен от дрожжей до человека. Дрожжевые мутанты, лишенные фимбрина, дефектны в морфогенезе и эндоцитозе.

Из-за непосредственной близости тандемных актин-связывающих доменов фимбрин направляет образование плотно связанных актиновых филаментов, которые участвуют в динамических процессах, включая цитокинез в дрожжах и инвазию клеток-хозяев энтеропатическими бактериями. Хотя участие фимбрина в подобных процессах, а также его роль в сборке и регуляции сетей микрофиламентов хорошо документированы, имеется меньше экспериментальных данных, описывающих общую доменную организацию молекулы. Klein et al. (2004) подробно описали кристаллическую структуру ядер фимбрина Arabidopsis thaliana и Schizosaccharomyces pombe в попытке подчеркнуть компактную и отчетливо асимметричную организацию молекулы фимбрина. Это структурное исследование ядра фимбрина представляет собой первое подробное структурное описание функционального сшивающего с актином белка.

Обратная связь: support@alphapedia.ru

Соглашение

О проекте