Войти
| Транспортер аммиака | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Гликопротеин резуса C человека. PDB 3hd6 | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Symbol | AmtB | ||||||||
| Pfam | PF00909 | ||||||||
| InterPro | IPR001905 | ||||||||
| TCDB | 1.A.11 | ||||||||
| суперсемейство OPM | 13 | ||||||||
| белок OPM | 2ns1 | ||||||||
| |||||||||
Транспортеры аммиака (TC # 1.A.11 ) представляют собой структурно связанные мембранные транспортные белки, называемые Amt белки (переносчики аммиака) в бактериях и растениях, пермеазы метиламмония / аммония (MEP) в дрожжах или белки резуса (Rh) в хордовых. У людей белки RhAG, RhBG и RhCG резус составляют семейство носителей растворенных веществ 42, в то время как RhD и RhCE образуют систему групп крови Rh. Трехмерная структура аммиачного транспортного белка AmtB из Escherichia coli была определена с помощью рентгеновской кристаллографии, выявляющей гидрофобный аммиачный канал. Переносчик аммиака RhCG человека имеет аналогичную структуру проводящих аммиак каналов. Было высказано предположение, что комплекс эритроцита Rh является гетеротримером субъединиц RhAG, RhD и RhCE, в которых RhD и RhCE могут играть роль в закреплении аммиачных звеньев. проводящая субъединицу RhAG в цитоскелет. Основываясь на экспериментах по восстановлению, очищенные субъединицы RhCG могут выполнять функцию транспорта аммиака. RhCG необходим для нормальной экскреции кислоты мышами почками и придатком яичка.
Структура аммиачного канала E. coli в то время была его публикации, структура с самым высоким разрешением среди всех интегральных мембранных белков. Он показывает тример субъединиц, каждая из которых состоит из 11 трансмембранных сегментов (TMS) и содержит псевдодвухстороннюю симметрию. Каждый мономер содержит гидрофобный проводящий канал для аммиака.
В то время как белки прокариотических аммиачных каналов имеют N-концевую область, которая действует как сигнальная последовательность и расщепляется в зрелом белке, гликопротеины резуса сохраняют ее в виде 12-й трансмембранной спирали в зрелом белке.
Наиболее функционально охарактеризованные члены этого семейства являются переносчиками поглощения аммония. Некоторые, но не другие белки Amt, также переносят метиламмоний. Опубликованы подробные филогенетические анализы гомологов растений. В E.coli субстратом AmtB может быть NH4, а не NH 3, но споры все еще существуют. Если NH 4 транспортируется, K, возможно, служит в качестве противоиона в процессе antiport с K, и один гистидин удаляет протон из NH <87.>4 с получением NH 3.
Предполагается, что обобщенная транспортная реакция, катализируемая членами семейства Amt, выглядит следующим образом:
Рентгеновские структуры показали, что поры белков Amt и Rh характеризуются гидрофобной частью длиной около 12 Å, в которой электронная плотность наблюдали при кристаллографическом исследовании AmtB из Escherichia coli. Эта электронная плотность первоначально наблюдалась только при выращивании кристаллов в присутствии аммония и, таким образом, была связана с молекулами аммиака. Механизм белка Amt / Rh может включать диффузию в один файл молекул NH 3. Однако поры также могут быть заполнены молекулами воды. Возможное присутствие молекул воды в просвете поры требует переоценки представления о том, что белки Amt / Rh работают как простые каналы NH 3. Действительно, функциональные эксперименты на растительных переносчиках аммония и Rh-белках предполагают множество механизмов проникновения, включая пассивную диффузию NH 3, антипорт NH 4 / H, транспорт NH 4, или cotransport NH 3 / H. Lamoureux et al. обсудить эти механизмы в свете функциональных исследований и имитационных исследований транспортера AmtB.
В E. coli ген AmtB экспрессируется только при ограниченных уровнях азота, чтобы получить белок AmtB. Он коэкспрессируется с геном GlnK, который кодирует белок PII. Этот белок также является тримерным и остается в цитоплазме. Он ковалентно модифицирован U / U-деуридилилированной группой по Y51. Гидролизованный продукт, аденозин-5'-дифосфат, ориентирует поверхность GlnK для блокады AmtB. Когда уровень азота за пределами клетки повышается, канал аммиака должен быть деактивирован, чтобы предотвратить попадание чрезмерного количества аммиака в клетку (где аммиак будет объединен с глутаматом, чтобы произвести глутамин, используя АТФ и тем самым истощая запасы АТФ клетки). Эта дезактивация достигается за счет деуридилилирования белка GlnK, который затем связывается с цитоплазматической стороной AmtB и вставляет петлю в проводящую аммиак пору. На конце этой петли находится остаток аргинина, который стерически блокирует канал.
На данный момент в этой статье используется контент из "1.A.11 The Ammonium Channel Transporter (Amt) Family ", которое лицензировано таким образом, чтобы разрешить повторное использование в соответствии с Непортированной лицензией Creative Commons Attribution-ShareAlike 3.0, но не в соответствии с GFDL. Все соответствующие условия должны быть соблюдены.
