Конформационный изменить

редактировать
Изменение соответствия s может вызывать движение белкового комплекса . Кинезин, идущий по микротрубочке, представляет собой молекулярную биологическую машину, использующую динамику белкового домена на наномасштабе

в биохимия, конформационное изменение представляет собой изменение формы макромолекулы, часто вызванное факторами окружающей среды.

Макромолекула обычно гибкая и динамичная. Он может изменять свою форму в ответ на изменения в окружающей среде или других факторах; каждая возможная форма называется конформацией, а переход между ними - конформационным изменением. Факторы, которые могут вызывать такие изменения, включают температуру, pH, напряжение, свет в хромофорах, концентрацию ионов, фосфорилирование, или связывание лиганда . Переходы между этими состояниями происходят в различных масштабах длины (от десятых Å до нм) и временных масштабах (от нс до с) и связаны с функционально значимыми явлениями, такими как аллостерическая передача сигналов и ферментный катализ.

Содержание
  • 1 Лабораторный анализ
  • 2 Примеры
  • 3 См. Также
  • 4 Внешние ссылки
  • 5 Ссылки
Лабораторный анализ

Многие биофизические методы, такие как кристаллография, ЯМР, электронный парамагнитный резонанс (ЭПР) с использованием методов спиновой метки, круговой дихроизм (CD), водородный обмен и FRET можно использовать для изучения макромолекулярных конформационных изменений. Интерферометрия с двойной поляризацией - это настольный метод, позволяющий измерять конформационные изменения в биомолекулах в реальном времени с очень высоким разрешением.

Недавно был разработан особый нелинейно-оптический метод, называемый генерацией второй гармоники (ГВГ). применяется к изучению конформационных изменений в белках. В этом методе зонд, активный во второй гармонике, помещается в сайт, который претерпевает движение в белке за счет мутагенеза или неспецифического связывания, и белок адсорбируется или специфически иммобилизуется на поверхности. Изменение конформации белка вызывает изменение чистой ориентации красителя относительно плоскости поверхности и, следовательно, интенсивности луча второй гармоники. В образце белка с четко определенной ориентацией угол наклона зонда может быть определен количественно в реальном пространстве и в реальном времени. Неестественные аминокислоты, активные во второй гармонике, также могут быть использованы в качестве зондов.

Другой метод применяет биоповерхности с электрическим переключением, где белки помещаются поверх коротких молекул ДНК, которые затем протягиваются через буферный раствор путем приложения переменного электрического потенциала. Измеряя их скорость, которая в конечном итоге зависит от их гидродинамического трения, можно визуализировать конформационные изменения.

Примеры

Конформационные изменения важны для:

См. также
Внешние ссылки
Ссылки

.

Последняя правка сделана 2021-05-15 09:21:44
Содержание доступно по лицензии CC BY-SA 3.0 (если не указано иное).
Обратная связь: support@alphapedia.ru
Соглашение
О проекте