Аминдегидрогеназа | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Идентификаторы | |||||||||
Номер ЕС | 1.4.99.3 | ||||||||
Номер CAS | 60496-14-2 | ||||||||
Базы данных | |||||||||
IntEnz | Представление IntEnz | ||||||||
BRENDA | Запись BRENDA | ||||||||
ExPASy | Представление NiceZyme | ||||||||
KEGG | Запись KEGG | ||||||||
MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
PRIAM | профиль | ||||||||
PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
|
Аминдегидрогеназа (EC 1.4.99.3 ), также известная как метиламиндегидрогеназа (MADH), является триптофан триптофилхинон -зависимый (TTQ-зависимый) фермент, который катализирует окислительное дезаминирование первичного амина до альдегид и аммиак. Реакция протекает следующим образом:
RCH 2NH2+ H 2 O + акцептор → RCHO + NH3 + восстановленный акцептор
Аминдегидрогеназа имеет структуру α 2β2, где каждая меньшая субъединица β содержит белок TTQ кофактор.
Аминдегидрогеназа, изученная в Paracoccus denitrificans, по крайней мере временно образует тройной комплекс для катализа метиламина. -зависимое восстановление цитохрома c-551i. Внутри этого комплекса электроны переносятся от кофактора TTQ MADH к медному центру 1 типа амицианина, а затем к гем цитохрома.
.