ADF-H domain

В молекулярной биологии домен ADF-H(домен гомологии актин-деполимеризующего фактора) представляет собой примерно 150 аминокислот мотив, который присутствует в трех филогенетически различных классах эукариот актин-связывающих белков.

• ADF / кофилинов, которые включают ADF, кофилин, дестрин и факторы созревания глии (GMFs) бета и гамма. ADF / кофилины представляют собой небольшие связывающие актин белки, состоящие из одного домена ADF-H. Они связывают как актиновые мономеры, так и филаменты и способствуют быстрому обороту филаментов в клетках путем деполимеризации / фрагментирования актиновых филаментов. АДФ / кофилины связывают АДФ -актин с более высоким сродством, чем АТФ -актин, и ингибируют спонтанный обмен нуклеотида на мономеры актина
• Твинфилины, которые представляют собой связывающие мономер актина белки, которые состоят из двух ADF-H доменов
• Abp1 / дребринов, которые являются относительно большими белками, состоящими из N-концевой домен ADF-H, за которым следует вариабельная область и C-концевой домен SH3. Abp1 / дребрины взаимодействуют только с актиновыми филаментами и не способствуют деполимеризации или фрагментации филаментов. Хотя эти белки биохимически различны и играют разные роли в динамике актина, все они, по-видимому, используют домен ADF-H для взаимодействия с актином.

Домен ADF-H состоит из шестицепочечного смешанного бета- лист, в котором четыре центральных нити (бета2-бета5) антипараллельны, а две краевые нити (бета1 и бета6) идут параллельно соседним нити. Лист окружен двумя альфа-спиралями с каждой стороны.