Тиоредоксин | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Одна молекула человеческого тиоредоксина (PDB ID 1ERT), канонический пример тиоредоксинового фолд-класса. | |||||||||
Идентификаторы | |||||||||
Symbol | Тиоредоксин, Trx | ||||||||
Pfam | PF00085 | ||||||||
Pfam clan | CL0172 | ||||||||
InterPro | IPR013766 | ||||||||
PROSITE | PDOC00172 | ||||||||
SCOPe | 3trx / SUPFAM | ||||||||
CDD | cd01659 | ||||||||
Membranome | 337 | ||||||||
|
Тиоредоксин | |
---|---|
Идентификаторы | |
Символ | Trx |
Мембранома | 260 |
тиоредоксиновая складка представляет собой белок кратный, общий для ферментов, которые катализируют образование дисульфидной связи и изомеризацию. Складка названа в честь канонического примера тиоредоксин и обнаруживается как в прокариотических, так и в эукариотических белках. Это пример альфа / бета-складки белка, который обладает активностью оксидоредуктазы. Пространственная топология складки состоит из четырехцепочечного антипараллельного бета-листа, зажатого между тремя альфа-спиралями. Топология жилы - 2134 с тремя антипараллельными остальным.
Несмотря на изменчивость последовательности во многих регионах В этой складке белки тиоредоксина имеют общую последовательность активного сайта с двумя реактивными остатками цистеина : Cys-XY-Cys, где X и Y часто, но не обязательно гидрофобны аминокислот. Восстановленная форма белка содержит две свободные тиольные группы у остатков цистеина, тогда как окисленная форма содержит дисульфидную связь между ними.
Различные белки, содержащие тиоредоксиновый фолд, сильно различаются по своей реакционной способности и pKa их свободных тиолов, что обусловлено способностью всего белка структура для стабилизации активированного тиолата. Хотя структура довольно согласована между белками, содержащими тиоредоксиновую складку, pKa чрезвычайно чувствительна к небольшим изменениям в структуре, особенно к размещению атомов основной цепи белка около первого цистеина.
Белки человека, содержащие этот домен, включают: