Тиоредоксиновая складка

редактировать
Тиоредоксин
Thioredoxin-fold-1ert.png Одна молекула человеческого тиоредоксина (PDB ID 1ERT), канонический пример тиоредоксинового фолд-класса.
Идентификаторы
SymbolТиоредоксин, Trx
Pfam PF00085
Pfam clanCL0172
InterPro IPR013766
PROSITE PDOC00172
SCOPe 3trx / SUPFAM
CDD cd01659
Membranome 337
Тиоредоксин
Идентификаторы
СимволTrx
Мембранома 260

тиоредоксиновая складка представляет собой белок кратный, общий для ферментов, которые катализируют образование дисульфидной связи и изомеризацию. Складка названа в честь канонического примера тиоредоксин и обнаруживается как в прокариотических, так и в эукариотических белках. Это пример альфа / бета-складки белка, который обладает активностью оксидоредуктазы. Пространственная топология складки состоит из четырехцепочечного антипараллельного бета-листа, зажатого между тремя альфа-спиралями. Топология жилы - 2134 с тремя антипараллельными остальным.

Содержание
  • 1 Консервация последовательности
  • 2 Образование дисульфидной связи
  • 3 Примеры
  • 4 Ссылки
  • 5 Внешние ссылки
Сохранение последовательности

Несмотря на изменчивость последовательности во многих регионах В этой складке белки тиоредоксина имеют общую последовательность активного сайта с двумя реактивными остатками цистеина : Cys-XY-Cys, где X и Y часто, но не обязательно гидрофобны аминокислот. Восстановленная форма белка содержит две свободные тиольные группы у остатков цистеина, тогда как окисленная форма содержит дисульфидную связь между ними.

Образование дисульфидной связи

Различные белки, содержащие тиоредоксиновый фолд, сильно различаются по своей реакционной способности и pKa их свободных тиолов, что обусловлено способностью всего белка структура для стабилизации активированного тиолата. Хотя структура довольно согласована между белками, содержащими тиоредоксиновую складку, pKa чрезвычайно чувствительна к небольшим изменениям в структуре, особенно к размещению атомов основной цепи белка около первого цистеина.

Примеры

Белки человека, содержащие этот домен, включают:

Ссылки
  • Creighton TE. (2000). Сворачивание белка связано с образованием дисульфидной связи. В механизмах сворачивания белков 2-е изд. Редактор RH Pain. Oxford University Press.
Внешние ссылки
Последняя правка сделана 2021-06-11 08:56:20
Содержание доступно по лицензии CC BY-SA 3.0 (если не указано иное).
Обратная связь: support@alphapedia.ru
Соглашение
О проекте