SecA

Белок SecA представляет собой субъединицу, связанную с клеточной мембраной эубактериальный Sec или Тип II секреторный путь, система, которая отвечает за секрецию белков через клеточную мембрану. В этой системе SecA обладает функциональными свойствами АТФазы и требуется для обеспечения движения белка субстрата через канал транслокона.

Система транслоказ включает набор белков, которые функционально сосредоточены на канале транслокона, который опосредует экспорт белков через бактериальную цитоплазматическую мембрану и встраивание в нее мембранных белков. Независимо от выбранного пути нацеливания, препротеин в конечном итоге достигает цитоплазматической мембраны и вступает в контакт с транслоказой. Эта транслоказа состоит из периферической мембраны АТФазы SecA и мембранного канала транслокона, который сам состоит из белков SecY и. Конформационные изменения в структуре SecA являются результатом его АТФ-гидролизирующего поведения и, возможно, приводят к ступенчатому экспорту субстрата препротеина через канал SecYEG.

• 1 Структура
  • 1.1 DEAD моторный домен
  • 1.2 С-концевой линкерный домен
  • 1.3 Спиральный крыловой домен (HWD)
  • 1.4 Пептидный поперечно-связывающий домен (PPXD)
  • 1.5 Спиральный каркасный домен (HSD)
• 2 Ссылки

SecA - это сложный белок, структура которого состоит из шести охарактеризованных доменов, которые могут объяснить способность SecA связывать субстраты и перемещать их. Следующие пять доменов, по-видимому, присутствуют во всех белках SecA, которые были структурно проанализированы на данный момент.

DEAD моторный домен

Этот аминокислотный домен подразделяется на два нуклеотид складки связывания 1 и 2 (NBF1 и NBF2), где АТФ связывается и гидролизуется. Химическая энергия фосфодиэфирных связей приводит к конформационному изменению, которое передается другим доменам (особенно доменам HWD и PPXD), которые, следовательно, механически перемещают препротеин через мембрану. Однако эти конформационные изменения частично регулируются другими доменами протомера, описанными ниже.

С-концевой линкерный домен

Способность связываться с шапероном во время посттрансляционной транслокации, рибосомы (во время обоих посттрансляционных транслокация и совместная транслокационная транслокация), и бислой фосфолипида важен для функционирования SecA и достигается за счет C-концевого линкерного домена.

Helical wing domain (HWD)

Расположенный в С-концевой части молекулы, этот домен находится в контакте с доменами HSD и PPXD. Вероятно, он играет роль в передаче молекулярного конформационного движения, которое он получает от HSD и которое происходит в результате гидролиза АТФ в моторном домене DEAD, в домен PPXD..

Пептидный перекрестно-связывающий домен (PPXD)

Поскольку важной функцией SecA является транспортировка препротеина через мембрану, способность фактически связывать препротеин должна быть данным. Домен PPXD выполняет эту функцию при связывании субстрата.

Спиральный каркасный домен (HSD)

Этот домен лежит в центре SecA протомера и связывается посредством α-спиральных взаимодействий со всеми другими субдоменами. Кроме того, он содержит внутримолекулярный регулятор субдомена гидролиза АТФ 1 (IRA1), который, по-видимому, предотвращает нежелательный гидролиз АТФ, когда SecA не связывается с SecYEG. Вместе с IRA1 консервативный солевой мостик, называемый Gate 1, может функционировать для предотвращения ненужных конформационных изменений. Ворота 1, по-видимому, функционально соединяют сайт связывания нуклеотидов (ATP ) моторного домена DEAD с доменом PPXD, что приводит к регуляции гидролиза АТФ только при препротеин связывание. Однако это координирующее поведение было показано только тогда, когда SecA привязан к SecYEG.