Войти
| Аденозинтрифосфатаза | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Номер ЕС | 3.6.1.3 | ||||||||
| Номер CAS | 9000-83-3 | ||||||||
| Базы данных | |||||||||
| IntEnz | Представление IntEnz | ||||||||
| BRENDA | Запись BRENDA | ||||||||
| ExPASy | Представление NiceZyme | ||||||||
| KEGG | Запись KEGG | ||||||||
| MetaCyc | метаболический путь | ||||||||
| PRIAM | профиль | ||||||||
| PDB структуры | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| |||||||||
АТФазы(EC 3.6.1.3, аденилпирофосфатаза, АТФ монофосфатаза, трифосфатаза, Т-антиген SV40, аденозин-5'-трифосфатаза, АТФ-гидролаза, комплекс V (митохондриальный перенос электронов), (Ca + Mg) -ATPase, HCO 3 -ATPase, аденозинтрифосфатаза) являются класс ферментов, которые катализируют разложение АТФ на ADP и свободный ион фосфата о r обратная реакция. Эта реакция дефосфорилирования высвобождает энергию, которую фермент (в большинстве случаев) использует для запуска других химических реакций, которые в противном случае не произошли бы. Этот процесс широко используется во всех известных формах жизни.
. Некоторые из таких ферментов представляют собой интегральные мембранные белки (закрепленные в биологических мембранах ) и перемещают растворенные вещества через мембрану, обычно против градиента их концентрации. Их называют трансмембранными АТФазами.
Трансмембранные АТФазы импортируют многие метаболиты, необходимые для клеточного метаболизма и экспортируют токсины , отходы и растворенные вещества, которые могут препятствовать клеточным процессам. Важным примером является обменник натрий-калий (или Na / KATPase ), который поддерживает потенциал клеточной мембраны. И другим примером является водород-калиевая АТФаза (Н / КАТФаза или желудочный протонный насос), которая подкисляет содержимое желудка. АТФаза генетически консервативна у животных; следовательно, карденолиды, являющиеся токсичными стероидами, вырабатываемыми растениями, которые действуют на АТФазы, вырабатывают общие и эффективные токсины животных, которые действуют дозозависимо.
Помимо обменников, другие категории трансмембранных АТФаз включают ко-переносчики и насосы (однако некоторые теплообменники также являются насосами). Некоторые из них, такие как Na / KATPase, вызывают чистый поток заряда, а другие нет. Их называют «электрогенными» и «неэлектрогенными» переносчиками соответственно.
Мотивы Уокера являются характерным мотивом белковой последовательности для связывания и гидролиза нуклеотидов. Помимо этой широкой функции, мотивы Уокера можно найти почти во всех природных АТФазах, за заметным исключением тирозинкиназ. Мотивы Уокера обычно образуют бета-лист -поворот- альфа-спираль, которая самоорганизуется как гнездо (структурный мотив белка). Считается, что это связано с тем, что современные АТФазы произошли от небольших NTP-связывающих пептидов, которые должны были быть самоорганизованными.
Дизайн белка смог воспроизвести функцию АТФазы (слабо) без использования природных последовательностей или структур АТФазы. Важно отметить, что в то время как все природные АТФазы имеют некоторую структуру бета-листов, разработанная «Альтернативная АТФаза» не имеет структуры бета-листов, демонстрируя, что эта жизненно важная функция возможна с последовательностями и структурами, не встречающимися в природе.
Связь между гидролизом и переносом АТФ является более или менее строгой химической реакцией, в которой фиксированное количество молекул растворенного вещества транспортируется для каждой молекулы АТФ, которая подвергается гидролизу; например, 3 иона Na выходят из ячейки и 2 иона K внутрь на гидролизованный АТФ для обменника Na / K.
Трансмембранные АТФазы используют химическую потенциальную энергию АТФ, потому что они выполняют механическую работу : они переносят растворенные вещества в направлении, противоположном их термодинамически предпочтительному направлению движения, т.е. то есть со стороны мембраны, где они находятся в низкой концентрации, к стороне, где они находятся в высокой концентрации. Этот процесс считается активным транспортом.
. Например, блокирование везикулярных H-АТФаз могло бы увеличить pH внутри везикул и снизить pH цитоплазмы.
АТФ-синтаза митохондрий и хлоропластов является анаболическим ферментом который использует энергию трансмембранного протонного градиента в качестве источника энергии для добавления неорганической фосфатной группы к молекуле аденозиндифосфата (ADP) с образованием молекулы аденозинтрифосфата (АТФ).
Этот фермент работает, когда протон движется вниз по градиенту концентрации, давая ферменту вращательное движение. Это уникальное вращательное движение связывает АДФ и Р вместе, создавая АТФ.
АТФ-синтаза также может действовать в обратном направлении, то есть использовать энергию, высвобождаемую при гидролизе АТФ, для перекачки протонов против их электрохимического градиента.
Существуют разные типы АТФаз, которые могут различаться по функции (синтез и / или гидролиз АТФ), структуре (F-, V- и A-АТФазы содержат роторные двигатели) и по типу переносимых ими ионов.
P-ATPases (иногда известные как E1-E2 ATPases) обнаружены в бактериях, а также в плазматических мембранах и органеллах эукариот. Его название связано с коротким временем присоединения неорганического фосфата к остаткам аспартата во время активации. Функция Р-АТФазы заключается в транспортировке различных соединений, таких как ионы и фосфолипиды, через мембрану с использованием гидролиза АТФ для получения энергии. Существует много различных классов P-ATPases, которые переносят определенный тип иона. P-АТФазы могут состоять из одного или двух полипептидов и обычно могут принимать две основные конформации, E1 и E2.
 | На Викискладе есть средства массовой информации, связанные с аденозинтрифосфатазой . |
