Войти
E=внеклеточное пространство ; P = плазматическая мембрана ; I = внутриклеточное пространство интегральный мембранный белок (IMP ) представляет собой тип мембранного белка, который постоянно прикреплен к биологическая мембрана. Все трансмембранные белки являются IMP, но не все IMP являются трансмембранными белками. IMP составляют значительную часть белков, кодируемых в геноме организма. Белки, которые пересекают мембрану, окружены кольцевыми липидами, которые определяются как липиды, которые являются в прямом контакте с мембранным белком. Такие белки можно отделить от мембран только с помощью детергентов, неполярных растворителей или иногда денатурирующих агентов.
Трехмерные структуры ~ 160 различных интегральных мембранных белков были определены с атомным разрешением с помощью рентгеновской кристаллографии или ядерный магнитный резонанс спектроскопия. Это сложные предметы для изучения из-за трудностей, связанных с экстракцией и кристаллизацией. Кроме того, структуры многих водных -растворимых белковых доменов IMP доступны в банке данных по белкам. Их фиксирующие мембраны α-спирали были удалены для облегчения экстракции и кристаллизации. Поиск интегральных мембранных белков в PDB (на основе генной онтологии классификации)
IMP можно разделить на две группы:
Наиболее распространенным типом IMP является трансмембранный белок (TM), который охватывает всю биологическую мембрану. Однопроходные мембранные белки пересекают мембрану только один раз, в то время как многопроходные мембранные белки вплетаются и выходят, пересекая несколько раз. Однопроходные ТМ белки могут быть отнесены к типу I, которые расположены так, что их карбоксильный конец обращен к цитозолю, или к типу II, у которых аминоконцевой конец обращен к цитозолю. Белки типа III имеют несколько трансмембранных доменов в одном полипептиде, а тип IV состоит из нескольких разных полипептидов, собранных вместе в канале через мембрану. Белки типа V прикреплены к липидному бислою через ковалентно связанные липиды. Наконец, белки типа VI имеют как трансмембранные домены, так и липидные якоря.
Трансмембранные белки групп I и II имеют противоположную ориентацию. Белки группы I имеют N-конец на дальней стороне и C-конец на цитозольной стороне. Белки группы II имеют С-конец на дальней стороне и N-конец в цитозоле. Интегральные монотопные белки связаны с мембраной с одной стороны, но не покрывают липидный бислой полностью.
Инициатива структуры белка (PSI), финансируемая Национальным институтом общих медицинских наук США (NIGMS), часть Национальных институтов здравоохранения (NIH), среди прочего, ставит своей целью определение трехмерных белковых структур и разработку методов для использования в структурной биологии, в том числе для мембранных белков. Гомологическое моделирование может быть использовано для построения модели с атомным разрешением «целевого» интегрального белка на основе его аминокислотной последовательности и экспериментальной трехмерной структуры родственного гомологичного белка. Эта процедура широко используется для лиганд - рецепторов, связанных с белком G (GPCR), и их комплексов.
IMP включает транспортеры, линкеры, каналы, рецепторы, ферменты, структурные домены заякорения мембраны, белки, участвующие в накоплении и трансдукции энергии, и белки, ответственные за клеточную адгезию. Классификацию переносчиков можно найти в базе данных классификации переносчиков.
. Ниже проиллюстрирован пример взаимосвязи между IMP (в данном случае бактериальным фотозахватывающим пигментом, бактериородопсином) и мембраной, образованной фосфолипидным бислоем. В этом случае интегральный мембранный белок охватывает бислой фосфолипидов семь раз. Часть белка, которая встроена в гидрофобные области бислоя, является альфа-спиральной и состоит преимущественно из гидрофобных аминокислот. С-концевой конец белка находится в цитозоле, тогда как N-концевой участок находится вне клетки. Мембрана, содержащая этот конкретный белок, способна функционировать при фотосинтезе.
Примеры интегральных мембранных белков:
