Цитохром b ₅

Цитохром b5
Цитохром B5 (крысиный), связанный со своим кофактором. Гем в черном цвете, железо в оранжевом и связывающие железо остатки гистидина показаны в виде стержней. (PDB : 1ICC ​)
Идентификаторы
Символ	CYB5A
Альтернативные символы	CYB5
Ген NCBI	1528
HGNC	2570
OMIM	250790
PDB	1JEX
RefSeq	NM_001914
UniProt	P00167
Прочие данные
Locus	Chr.18 q23

Цитохромы b 5являются повсеместными переносом электронов гемопротеинами, обнаруженными в животные, растения, грибы и пурпурные фототрофные бактерии. микросомальные и митохондриальные варианты являются мембраносвязанными, тогда как бактерии и белки из эритроцитов и других тканей животных являются водорастворимыми. Семейство цитохром b 5 -подобных белков включает s (помимо самого цитохрома b 5) домены гемопротеина, ковалентно связанные с другими окислительно-восстановительными доменами в флавоцитохромцитохром b 2(L-лактатдегидрогеназе; EC 1.1.2.3 ), сульфитоксидаза (EC 1.8.3.1 ), нитратредуктазы растений и грибов (EC 1.7.1.1, EC 1.7.1.2, EC 1.7.1.3 <50), а также слитые белки цитохром b 5 / ациллипид-десатураза растений и грибов.

• 1 Структура
• 2 Цитохром b 5 в некоторых биохимических реакциях
• 3 См. Также
• 4 Ссылки
• 5 Внешние ссылки

Известны трехмерные структуры ряда цитохрома b 5 и дрожжевого флавоцитохрома b 2. Складка принадлежит к классу α + β, с двумя гидрофобными ядрами на каждой стороне β-листа. Более крупное гидрофобное ядро ​​представляет собой карман для связывания гема, закрытый с каждой стороны парой спиралей, соединенных витком. Гидрофобное ядро ​​меньшего размера может иметь только структурную роль и образовано пространственно близкими N-концевыми и C-концевыми сегментами. Два остатка гистидина образуют пятый и шестой лиганды гема, а пропионатный край гемовой группы лежит у отверстия гемовой щели. Два изомера цитохрома b 5, обозначенные как A (основная) и B (второстепенная) формы, отличаются поворотом гема на 180 ° вокруг оси, определяемой α- и γ-мезоуглеродами..

EC 1.6.2.2 цитохром-b 5 редуктаза

НАДН + Н + 2 феррицитохром b 5 → НАД + 2 ферроцитохром b 5

EC 1.10.2.1 L-аскорбат — цитохром-b 5 редуктаза

L-аскорбат + феррицитохром b 5 → монодегидроаскорбат + ферроцитохром b 5

EC 1.14.18.2 CMP-N-ацетилнейраминатмонооксигеназа

CMP-N-ацетилнейраминат + 2 ферроцитохрома b 5 + O 2 + 2 H → CMP-N-гликолоилнейраминат + 2 феррицитохром b 5 + H 2O

EC 1.14.19.1 стеароил-КоА 9-десатураза

стеароил-CoA + 2 ферроцитохром b 5 + O 2 + 2 H → олеоил-CoA + 2 феррицитохром b 5 + H 2O

EC 1.14.19.3 линолеил- КоА 9-десатураза

линолеоил-КоА + 2 ферроцитохром b 5 + O 2 + 2 H → γ-линоленоил-КоА + 2 феррицитохром b 5 + H 2O

• цитохром b
• цитохром b 5 дефицит
• P450-содержащие системы
• цитохром b 5, тип A

• Ледерер Ф (1994). «Цитохром b5-кратный: адаптируемый модуль». Биохимия. 76 (7): 674–92. DOI : 10.1016 / 0300-9084 (94) 90144-9. PMID 7893819.
• Напье Дж. А., Майклсон Л. В., Саянова О. (февраль 2003 г.). «Роль десатураз слияния цитохрома b5 в синтезе полиненасыщенных жирных кислот». Простагландины, лейкотриены и незаменимые жирные кислоты. 68 (2): 135–43. DOI : 10.1016 / S0952-3278 (02) 00263-6. PMID 12538077.
• Ривера М., Бариллас-Мьюри К., Кристенсен К.А., Литтл Дж. У., Уэллс, Массачусетс, Уолкер Ф.А. (декабрь 1992 г.). «Синтез генов, бактериальная экспрессия и спектроскопические исследования ЯМР 1H цитохрома b5 наружной митохондриальной мембраны крысы». Биохимия. 31 (48): 12233–40. doi : 10.1021 / bi00163a037. PMID 1333795.
• Шенкман Дж. Б., Янссон I (февраль 2003 г.). «Многочисленные роли цитохрома b5». Фармакология и терапия. 97 (2): 139–52. DOI : 10.1016 / S0163-7258 (02) 00327-3. PMID 12559387.

• PDB : 1B5A - Структура раствора цитохрома b 5 крысы (форма A)
• PDB : 1B5B - Структура раствора цитохрома b 5 крысы (форма B)
• PDB : 1CXY - Рентгеновская структура цитохрома b 558 из Ectothiorhodospira vacuolata
• Online Mendelian Inheritance in Man (OMIM): 250790 - Метгемоглобинемия из-за дефицита цитохрома b 5