Кальбиндин

(Перенаправлен с витамин D-зависимого кальций-связывающего белка )

кальбиндин 1, 28 кДа
Структура раствора ЯМР кальбиндина D28K, нагруженного Ca 2+.
Идентификаторы
Условное обозначение	CALB1
Альт. символы	CALB
Ген NCBI	793
HGNC	1434
OMIM	114050
RefSeq	NM_004929
UniProt	P05937
Прочие данные
Locus	Chr. 8 стр. 11

кальбиндин 2, 29 кДа (кальретинин)
Идентификаторы
Условное обозначение	CALB2
Ген NCBI	794
HGNC	1435
OMIM	114051
RefSeq	NM_001740
UniProt	P22676
Прочие данные
Locus	Chr. 16 q22.1

Calbindins являются три различных кальций-связывающих белков : кальбиндин, calretinin и S100G. Первоначально они были описаны как витамин D-зависимые кальций-связывающие белки в кишечнике и почках цыплят и млекопитающих. Теперь они классифицируются по разным подсемействам, поскольку они различаются по количеству Ca ²⁺ -связывающих EF рук.

• 1 Кальбиндин 1
• 2 Кальбиндин 2 (Calretinin)
• 3 Кальбиндин 3 (S100G)
• 4 Открытие
• 5 Ссылки

Основная статья: Кальбиндин 1

Сначала было показано, что кальбиндин 1 или просто кальбиндин присутствует в кишечнике птиц, а затем обнаружен в почках млекопитающих. Он также экспрессируется в ряде нейрональных и эндокринных клеток, особенно в мозжечке. Это белок 28 кДа, кодируемый у человека геном CALB1.

Кальбиндин содержит 4 активных кальций-связывающих домена и 2 модифицированных домена, которые утратили свою способность связывать кальций. Кальбиндин действует как кальциевый буфер и сенсор кальция и может удерживать четыре Ca ²⁺ в EF-руках петель EF1, EF3, EF4 и EF5. Структура крысиного кальбиндина была первоначально определена с помощью ядерного магнитного резонанса и была одним из крупнейших белков, которые затем были определены этим методом. Последовательность кальбиндина имеет длину 263 остатка и только одну цепь. Последовательность состоит в основном из альфа-спиралей, но бета-листы не отсутствуют. Согласно ЯМР PDB (запись PDB 2G9B), это 44% спирали с 14 спиралями, содержащими 117 остатков, и 4% бета-лист с 9 нитями, содержащими 13 остатков. В 2018 году была опубликована рентгеновская кристаллическая структура кальбиндина человека (запись PDB 6FIE). Наблюдались различия между ядерным магнитным резонансом и кристаллической структурой, несмотря на 98% идентичность последовательностей изоформ крысы и человека. Малоугловое рассеяние рентгеновских лучей показывает, что кристаллическая структура лучше предсказывает свойства кальбиндина в растворе по сравнению со структурой, определяемой ядерным магнитным резонансом.

Кальбиндин - это ген, реагирующий на витамин D, во многих тканях, в частности в кишечнике цыплят, где он играет очевидную роль в обеспечении всасывания кальция. В мозге его синтез не зависит от витамина D.

Основная статья: Кальретинин

Кальретинин, также известный как кальбиндин 2, представляет собой белок массой 29 кДа с 58% гомологией с кальбиндином 1 и в основном обнаруживается в нервных тканях. Он кодируется у человека геном CALB2 и ранее был известен как кальбиндин-D29k.

См. Также: S100G

S100G, ранее известный как кальбиндин 3 и кальбиндин-D9k, присутствует в энтероцитах млекопитающих (эпителиальных клетках кишечника). S100G также может быть обнаружен в почках и матке у некоторых видов млекопитающих. У человека он кодируется геном S100G, который также получил название CALB3. Тем не менее, между кальбиндином 1 и S100G нет гомологии, за исключением их кальций-связывающих доменов ( EF-hands ): S100G имеет две EF-руки, а кальбиндин 1 - шесть. В отличие от кальбиндина 1 и 2, S100G является членом семейства кальций-связывающих белков S100.

S100G опосредует транспорт кальция через энтероциты с апикальной стороны, где вход регулируется кальциевым каналом TRPV6, к базолатеральной стороне, где кальциевые насосы, такие как PMCA 1, используют внутриклеточный аденозинтрифосфат для перекачки кальция в кровь. Транспорт кальция через цитоплазму энтероцитов, по-видимому, ограничивает скорость всасывания кальция в кишечнике; присутствие кальбиндина увеличивает количество кальция, пересекающего клетку, без повышения свободной концентрации. S100G может также стимулировать базолатеральные АТФазы, перекачивающие кальций. Экспрессия S100G, как и кальбиндина 1, стимулируется активным метаболитом витамина D, кальцитриолом, хотя точные механизмы все еще остаются спорными. У мышей, у которых рецептор витамина D не экспрессируется, S100G менее распространен, но не отсутствует.

Витамин D-зависимые кальций-связывающие белки были обнаружены в цитозольных фракциях кишечника цыпленка, а затем и в кишечнике и почках млекопитающих, исследователями, в том числе Робертом Вассерманом из Корнельского университета. Такие белки связывают кальций в микромолярном диапазоне и значительно снижены у животных с дефицитом витамина D. Экспрессия может быть вызвана лечением этих животных метаболитами витамина D, такими как кальцитриол.

Было обнаружено, что они существуют в двух различных размерах с молекулярной массой примерно 9 кДа и 28 кДа, и они были переименованы в кальбиндины.

Эта статья включает текст из Национальной медицинской библиотеки США, которая находится в общественном достоянии.