Войти
Убиквитиновый модификатор 1, также известный как UFM1, представляет собой белок, который у людей кодируется геном UFM1 ..
UFM1 представляет собой убиквитин -подобный белок, который конъюгирован для нацеливания на белки с помощью E1-подобного активирующего фермента UBA5 и E2-подобного конъюгирующего фермента UFC1. Этот процесс часто называют UFMylation.
UFM1 имеет несколько общих свойств с убиквитином (Ub) и другими убиквитин-подобными белками (UBL). Ufm1 имеет сходную третичную структуру с Ub, но не имеет очевидного сходства последовательностей. Он синтезируется как неактивная форма-предшественник (про-Ufm1), которая имеет 2 дополнительные аминокислоты помимо консервативного глицина. Механизм конъюгации Ufm1 аналогичен механизму убиквитина. Зрелый Ufm1 имеет открытый C-конец глицин, который необходим для последующей активации его родственным белком E1 (Uba5). Эта стадия активации приводит к образованию высокоэнергетической тиолэфирной связи в присутствии АТФ. Затем Ufm1 передается своему родственному E2-подобному ферменту (Ufc1) через аналогичную связь тиоэфир с цистеином в активном сайте E2. Ufm1 конъюгирован с множеством целевых белков и образует комплексы с еще не идентифицированными белками. Таким образом, предположительно существуют лигазы E3 (на сегодняшний день ни одна из них не идентифицирована) для выполнения последнего шага в конъюгации Ufm1 с соответствующими мишенями. Модификация белков с помощью Ufm1 также обратима. К настоящему времени идентифицированы две новые цистеиновые протеазы (UFSP1 и UFSP2 ), которые расщепляют С-концевые слияния Ufm1-пептид, а также удаляют Ufm1 из нативных внутриклеточных конъюгатов. Эти протеазы не имеют очевидной гомологии с ферментами деконъюгирования убиквитина. Все белки для конъюгации Ufm1 (Uba5, Ufc1 и Ufm1) законсервированы у животных и растений (но не у дрожжей), что указывает на их важную роль в многоклеточных организмах. Точная роль модификации Ufm1 in vivo еще не известна, но первичной мишенью, по-видимому, является uL24 / RPL26 в человеческих клетках.
.
.
