Тяжелая цепь иммуноглобулина

редактировать
Большая полипептидная субъединица антитела Схематическая диаграмма типичного антитела показаны две тяжелые цепи Ig (синий), соединенные дисульфидными связями с двумя легкими цепями Ig (зеленый). Показаны константный (С) и вариабельный (V) домены. Молекула антитела. Две тяжелые цепи окрашены в красный и синий цвет, а две легкие цепи - в зеленый и желтый.

Тяжелая цепь иммуноглобулина (IgH ) представляет собой большую полипептидную субъединицу антитело (иммуноглобулин). В геноме человека локусы гена IgH находятся на хромосоме 14.

Типичное антитело состоит из двух тяжелых цепей иммуноглобулина (Ig) и двух легких цепей Ig. Существует несколько различных типов тяжелой цепи, которые определяют класс или изотип антитела. Эти типы тяжелых цепей различаются у разных животных. Все тяжелые цепи содержат серию иммуноглобулиновых доменов, обычно с одним вариабельным доменом (VH), который важен для связывания антигена и нескольких константных доменов (C H 1, C H 2 и т. Д.). Производство жизнеспособной тяжелой цепи является ключевым этапом созревания В-клеток. Если тяжелая цепь способна связываться с суррогатной легкой цепью и перемещаться к плазматической мембране, тогда развивающаяся В-клетка может начать продуцировать свою легкую цепь.

Тяжелая цепь не всегда должна связываться с легкая цепь. Пре-В-лимфоциты могут синтезировать тяжелую цепь в отсутствие легкой цепи, что затем может позволить тяжелой цепи связываться со связывающим белком тяжелой цепи.

Содержание

  • 1 У млекопитающих
    • 1.1 Классы
    • 1.2 Области
    • 1.3 Коровы
  • 2 У рыб
  • 3 У земноводных
  • 4 См. Также
  • 5 Ссылки
  • 6 Внешние ссылки

У млекопитающих

Классы

Существует пять типов тяжелой цепи иммуноглобулина млекопитающих: γ, δ, α, μ и ε. Они определяют классы иммуноглобулинов: IgG, IgD, IgA, IgM и IgE соответственно.

  • Тяжелые цепи α и γ содержат приблизительно 450 аминокислот.
  • Тяжелые цепи μ и ε содержат приблизительно 550 аминокислот.

Области

Каждая тяжелая цепь имеет две области:

  • константная область (которая одинакова для всех иммуноглобулинов одного и того же класса, но различается между классами).
    • Тяжелые цепи γ, α и δ имеют постоянную область, состоящую из трех тандемных (расположенных рядом друг с другом) доменов иммуноглобулина, но также имеют шарнирную область для дополнительной гибкости.
    • Тяжелые цепи μ и ε имеют постоянную область, состоящую из четырех доменов.
  • вариабельную область, которая различается у разных В-клеток, но одинакова для всех иммуноглобулинов, продуцируемых одной и той же В-клеткой или В-клеткой клон. Вариабельный домен любой тяжелой цепи состоит из одного иммуноглобулинового домена. Длина этих доменов составляет около 110 аминокислот.

Коровы

Коровы, в частности Bos taurus, демонстрируют вариацию на общую тему млекопитающих, в которой участок CDR H3 тяжелой цепи адаптирован для получения разнообразного репертуара антител, которые представляют собой поверхность взаимодействия антигена «ножка и выступ» вместо более знакомой поверхности двухвалентного кончика. CDR крупного рогатого скота необычно длинная и содержит уникальные атрибуты последовательности, которые поддерживают продукцию парных цистеиновых остатков во время соматической гипермутации. Таким образом, если у людей стадия соматической гипермутации нацелена на процесс V (D) J-рекомбинации, то у коров целью является создание разнообразных дисульфидных связей и генерация уникальных наборов петли, которые взаимодействуют с антигеном. Предполагаемой эволюционной движущей силой этой вариации является наличие в пищеварительной системе коровы значительно более разнообразной микробной среды из-за того, что они являются жвачими животными.

У рыб

Челюстные рыбы, по-видимому, являются самые примитивные животные, которые способны вырабатывать антитела, подобные описанным для млекопитающих. Однако у рыб нет такого же репертуара антител, как у млекопитающих. К настоящему времени у костистой рыбы.

  • идентифицированы три различные тяжелые цепи Ig. Первой идентифицированной была тяжелая цепь μ (или mu), которая присутствует у всех челюстных рыб и является тяжелой цепью того, что считается первичный иммуноглобулин. Полученное антитело, IgM, секретируется в виде тетрамера у костистых рыб вместо типичного пентамера, обнаруженного у млекопитающих и акул.
  • тяжелая цепь (δ) для IgD была первоначально идентифицирована у канального сома и атлантического лосося и теперь хорошо задокументирована для многих костистых рыб.
  • Третий тяжелый Ig костистого кости ген цепи был идентифицирован совсем недавно и не похож ни на одну из тяжелых цепей, описанных до сих пор для млекопитающих. Эта тяжелая цепь, идентифицированная как у радужной форели (τ), так и у рыбок данио (ζ), потенциально может образовывать отдельный изотип антитела (IgT или IgZ), который может в эволюционном плане предшествуют IgM.

Подобно ситуации, наблюдаемой для костистых рыб, у хрящевой рыбы идентифицированы три различных изотипа тяжелой цепи Ig. За исключением μ, эти изотипы тяжелой цепи Ig, по-видимому, являются уникальными для хрящевых рыб. Полученные антитела обозначаются как IgW (также называемые IgX или IgNARC) и IgNAR (рецептор нового антигена иммуноглобулина). Последний тип представляет собой антитело тяжелой цепи, антитело, лишенное легких цепей, и может быть использовано для получения однодоменных антител, которые по существу являются вариабельным доменом (V NAR) IgNAR. Однодоменные антитела акулы (V NAR s) к опухолевым или вирусным антигенам могут быть выделены из большой библиотеки V NAR акулы-няньки с использованием технологии фагового дисплея.

IgW имеет теперь также обнаружены в группе рыб с лопастными плавниками, включая латимерию и двоякодышащих рыб. IgW1 и IgW2 у целаканта имеют обычную (VD) структуру n-Jn-C, а также большое количество константных доменов.

У амфибий

лягушки могут синтезировать IgX и IgY.

См. Также

Ссылки

Внешние ссылки

Последняя правка сделана 2021-05-23 12:14:24
Содержание доступно по лицензии CC BY-SA 3.0 (если не указано иное).
Обратная связь: support@alphapedia.ru
Соглашение
О проекте