Войти
| Домен белка YTH | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | YTH | ||||||||
| Pfam | PF04146 | ||||||||
| Pfam clan | CL0178 | ||||||||
| InterPro | IPR007275 | ||||||||
| |||||||||
В молекулярной биологии белковый домен, YTH относится к члену семейства YTH, которое, как было показано, выборочно удалить транскрипты мейозных -специфичных генов , экспрессированных в митотических клетках.
Это белковый домен, YTH-домен, консервативен у всех эукариот и предполагает, что консервативный С-концевой участок играет критическую роль в передача цитозольных Са-сигналов в ядро , тем самым регулируя экспрессию гена.
Было высказано предположение, что у высших эукариотических членов семейства YTH могут быть задействованы аналогичные механизмы для подавления регуляции гена во время гаметогенеза или общего молчания. крысиный белок YT521-B, SWISSPROT, представляет собой фосфорилированный тирозином ядерный белок, который взаимодействует с каркасом ядерного транскриптосомного компонента прикреплением фактор B и 68 кДа Src субстрат, связанный во время митоза, Sam68. In vivo сплайсинг Анализы продемонстрировали, что YT521-B модулирует выбор альтернативного сайта сплайсинга зависимым от концентрации образом. Кроме того, также считается, что домен YTH играет роль в связывании РНК.
Предполагается, что домен представляет собой смешанную альфа / бета-складку, содержащую четыре альфа-спирали и шесть бета-цепей.
В растении клетках стимулы окружающей среды, которые свет, патогены, гормоны и абиотические стрессы, вызывают изменения в цитозольных уровнях кальция, но мало что известно о цитозольно-ядерном сигнальном пути Са; где генная регуляция отвечает надлежащим образом на стресс. Было продемонстрировано, что два новых Arabidopsis thaliana (Мышиный кресс-салат) белка, (ECT1 и ECT2), специфически связанные с кальциневрином B-подобным взаимодействующим Протеинкиназа 1 (CIPK1), член Ser / Thr протеинкиназ, который взаимодействует с кальциневрином B-подобными Са-связывающими белками. Эти два белка содержат очень похожую C-концевую область (длина 180 аминокислот, сходство 81%), которая требуется и достаточна как для взаимодействия с CIPK1, так и для транслокации в ядро .
