Войти
| |||
| Имена | |||
|---|---|---|---|
| Другие названия Цитопорфирин железа IX, формилпорфирин | |||
| Идентификаторы | |||
| Номер CAS | |||
| 3D-модель (JSmol ) | |||
| ChemSpider | |||
| MeSH | Heme + a | ||
| PubChem CID | |||
| CompTox Dashboard (EPA ) | |||
InChI
| |||
УЛЫБКИ
| |||
| Свойства | |||
| Химическая формула | C49H56O6N4Fe | ||
| Молярная масса | 852,837 | ||
| Если не указано иное, данные для материалов приведены в их стандартное состояние (при 25 ° C [77 ° F], 100 кПа). | |||
 Y (что такое ?) | |||
| Ссылки ink | |||
Heme A (или гем A ) представляет собой гем, координационный комплекс, состоящий из макроциклического лиганда, называемого порфирином, хелатирование атома железа. Гем А - это биомолекула, которая естественным образом вырабатывается многими организмами. Гем A, который в растворе часто имеет дихроичный зеленый / красный цвет, является структурным родственником гема B, компонента гемоглобина, красного пигмента в крови.
Гем A отличается от гем B в том, что метил боковая цепь в положении 8 кольца окислена до формильной группы и гидроксиэтилфарнезильной группы, цепь изопреноида, присоединена к боковой цепи винил в положении 2 кольца тетрапиррольного гема железа. Гем A аналогичен гему o в том, что оба имеют фарнезильное присоединение в положении 2, но гем O не имеет группы формил в положении 8, все еще содержащей метильную группу. Правильная структура гема A, основанная на экспериментах ЯМР и ИК восстановленной формы гема Fe (II), была опубликована в 1975 году. Структура была подтверждена синтезом диметилового эфира в форме, не содержащей железа.
Гем А был впервые выделен немецким биохимиком Отто Варбургом в 1951 году и показал, что он является активным компонентом интегральной мембраны металлопротеина цитохром с оксидаза.
Недавно был опубликован последний структурный вопрос о точной геометрической конфигурации первого атома углерода в положении 3 кольца I, связанного с гидроксильной группой углерода. в качестве хиральной конфигурации S.
Подобно гему B, гем A часто присоединяется к апопротеину через координационную связь между железом гема и консервативной боковой цепью аминокислоты. В важном респираторном белке цитохром-с-оксидазе (CCO) этот лиганд 5 для гема A в кислородном реакционном центре представляет собой гистидильную группу. Это общий лиганд для многих гемепротеинов, в том числе гемоглобина и миоглобина.
. гема А в цитохроме, части цитохрома с оксидазы, связанной двумя гистидинами остатков (показаны розовым)
Примером металлопротеина, содержащего гем А, является цитохром с оксидаза. Этот очень сложный белок содержит гем А на двух разных участках, каждый из которых выполняет свою функцию. Железо гема A цитохрома a гексакоординировано, то есть связано с 6 другими атомами. Железо гема A цитохрома a3 иногда связывается с 5 другими атомами, оставляя шестой сайт, доступный для связывания дикислорода (молекулярный кислород ). Кроме того, этот фермент связывает 3 меди, магния, цинка и несколько ионов калия и натрия. Считается, что две группы гема A в CCO легко обмениваются электронами между собой, ионами меди и тесно связанным белком цитохромом c.
Считается, что как формил группа, так и изопреноидная боковая цепь играют важную роль в сохранении энергии восстановления кислорода с помощью цитохром с оксидазы. Считается, что CCO отвечает за сохранение энергии восстановления двуокиси кислорода путем закачки протонов в межмембранное пространство митохондрий. Считается, что как формильная, так и гидроксиэтилфарнезильная группы гема А играют важную роль в этом критическом процессе, как опубликовано влиятельной группой С. Йошикавы.
