Войти
Белок G представляет собой связывающий иммуноглобулин белок, экспрессируемый в группе C и G Streptococcal бактерии, очень похожие на протеин A, но с разными специфичностями связывания. Это белок клеточной поверхности 65 кДа (G148 белок G) и 58 кДа (белок G C40), который нашел применение в очистке антител за счет его связывания с Fab и Fc область, край. Нативная молекула также связывает альбумин, но поскольку сывороточный альбумин является основным загрязнителем источников антител, сайт связывания альбумина был удален из рекомбинантных форм белка G. Этот рекомбинантный белок G, либо меченные флуорофором, либо одноцепочечной цепью ДНК, использовали в качестве замены вторичных антител при иммунофлуоресценции и визуализации сверхвысокого разрешения.
Помимо протеина G, другие связывающие иммуноглобулин бактериальные протеины, такие как протеин A, протеин A / G и Протеин L обычно используются для очистки, иммобилизации или обнаружения иммуноглобулинов. Каждый из этих связывающих иммуноглобулин белков имеет различный профиль связывания антител с точки зрения распознаваемой части антитела, а также вида и типа антител, которые он будет связывать.
ab initio моделирование домена белка G B1 демонстрирует, что, как предполагалось ранее, этот белок инициирует сворачивание посредством событие нуклеации в гидрофобных остатках ядра с последующими небольшими корректировками. События сворачивания следующие:
Домен B1 белка G (также известный как GB1) часто используется как часть слитого белка для удержания других домены в растворе во время экспериментов в растворе (например, ЯМР ). Многие ранее нерастворимые домены стали растворимыми в результате слияния домена GB1. Домен имеет длину 56 остатков (примерно 8 кДа). На гелях SDS-PAGE домен GB1 работает примерно с 13,5 кДа, несмотря на то, что он составляет всего 8 кДа.
